Keratin peptides from chicken feathers for biomedical application
| Autor(a) principal: | |
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| Data de Publicação: | 2018 |
| Tipo de documento: | Dissertação |
| Idioma: | eng |
| Título da fonte: | Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos) |
| Texto Completo: | https://hdl.handle.net/1822/60446 |
Resumo: | Dissertação de mestrado em Engenharia Biomédica |
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Keratin peptides from chicken feathers for biomedical applicationEngenharia e Tecnologia::Outras Engenharias e TecnologiasDissertação de mestrado em Engenharia BiomédicaThere are several skin disorders, like eczema, psoriasis, acne, chronic wounds …and all of them involved several steps for skin regeneration. Depending on the skin disorder it is important to stimulate or delay keratinocytes migration and proliferation. It is known that keratin peptides have an influence of the metabolism of skin cells. Keratin can be obtained from several sources, like nails or hair. These sources have a limited supply, so it is important to obtain a new source for bioactive keratin peptides. Chicken feather are mainly composed by keratin and its disposal is a critical environmental problem. Through chicken feathers hydrolyze it is possible to obtain high value keratin peptides minimizing the impact on the environment and giving value to otherwise waste material. On this project, chicken feathers were hydrolyzed by keratinolytic enzymes produced by different bacteria strains (S196D, S195A, S59D, S188D, CD1 and S194B). After each fermentation the peptides were subjected to different purification procedures: stage1- the peptides were isolated using a C18 column; stage2 - eluted using a cut-off of 5kDA and fractioned with different percentages of acetonitrile 20% and 40% and finally stage3- each fraction was eluted using a Superdex peptide column. At each stage the of the purification 45 μg/mL of the peptides were placed in contact with skin cells (keratinocytes). The influence of the keratin peptides on cell migration and cell proliferation was evaluated over time. The anti-inflammatory activity of each peptide was evaluated using macrophages. The peptides were subjected to final purification prior to their contact with the cells; they were filtered. As this step could influence the composition of peptidic solution, the bioactivity of the non-filtered peptidic solution was also evaluated. The composition of the keratin peptides was analyzed by LC-MS/MS. The peptides subjected to the Stage 2 purification P188D 20%, P188D 40% (filtered and unfiltered), induced a decrease on keratinocytes migration. In Stage 3, all P188D 20 % peptides, enhanced cell migration, both filtered and unfiltered, with the exception of P188D 20% P2 that had no effect when filtered. The P188D 40% filtered solution promoted an increase on cell migration over 30%. These peptides do not seem to have anti-inflammatory activity. The chicken feathers keratin peptidic solution obtained and characterized on this project will have an important role on the treatment of different in skin disorders.Existem várias doenças da pele, como eczema, psoríase, acne, feridas crónicas... e todas elas envolvem várias etapas para a regeneração da pele. Dependendo da doença da pele, é importante estimular ou retardar a migração e proliferação de queratinócitos. Sabe-se que os péptidos de queratina têm influência no metabolismo das células da pele. A queratina pode ser obtida através de várias fontes, como unhas ou cabelos. Essas fontes têm uma oferta limitada, por isso é importante obter uma nova fonte de péptidos bioativos de queratina. As penas de frango são compostas principalmente por queratina e a sua eliminação é um problema ambiental crítico. Através da hidrólise das penas de galinha, é possível obter péptidos de queratina de elevado valor, minimizando o impacto no ambiente e valorizando o material residual. Neste projeto, as penas de galinha foram hidrolisadas por enzimas queratinolíticas produzidas por diferentes linhagens bacterianas (S196D, S195A, S59D, S188D, CD1 e S194B). Após cada fermentação, os péptidos foram sujeitos a diferentes procedimentos de purificação: fase 1 - os péptidos foram isolados utilizando uma coluna C18; fase 2 - eluído usando um cut-off de 5kDA e fraccionado com diferentes percentagens de acetonitrilo 20% e 40% e finalmente fase 3- cada fracção foi eluída utilizando uma coluna de péptido Superdex. Em cada fase da purificação, 45 μg / mL dos péptidos foram colocados em contacto com células da pele (queratinócitos). A influência dos péptidos de queratina na migração celular e proliferação celular foi avaliada ao longo do tempo. A atividade anti-inflamatória de cada peptídeo foi avaliada usando macrófagos. Os péptidos foram sujeitos a purificação final antes do seu contacto com as células; eles foram filtrados. A bioatividade da solução peptídica não filtrada também foi avaliada. A composição dos péptidos de queratina foi analisada por LC-MS / MS. Os péptidos submetidos à fase 2 de purificação de P188D a 20%, P188D a 40% (filtrados e não filtrados), induziram uma diminuição na migração de queratinócitos. Na fase 3, todos os péptidos P188D a 20% melhoraram a migração celular, filtrados e não filtrados, com a excepção de P188D 20% P2 que não teve efeito quando filtrado. A solução filtrada com 40% de P188D promoveu um aumento na migração celular acima de 30%. Estes péptidos não parecem ter atividade anti-inflamatória. A solução peptídica de queratina de penas de frango obtida e caracterizada neste projeto terá um papel importante no tratamento de diferentes doenças da pele.Botelho, C. M.Teixeira, J. A.Universidade do MinhoDinis, Hugo Francisco Moreira20182018-01-01T00:00:00Zinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfhttps://hdl.handle.net/1822/60446eng202246965info:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)instname:Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informaçãoinstacron:RCAAP2023-07-21T12:22:38Zoai:repositorium.sdum.uminho.pt:1822/60446Portal AgregadorONGhttps://www.rcaap.pt/oai/openaireopendoar:71602024-03-19T19:16:09.349088Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos) - Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informaçãofalse |
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