Molecular mechanisms linking the phosphorylation of the protein Bax to its activation during apoptosis

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Novais, Maria João da Costa
Data de Publicação: 2014
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: eng
Título da fonte: Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
Texto Completo: http://hdl.handle.net/1822/30307
Resumo: Dissertação de mestrado em Applied Biochemistry Specialisation in Biomedicine
id RCAP_6632ac35defec818b408457c1a7eb6b2
oai_identifier_str oai:repositorium.sdum.uminho.pt:1822/30307
network_acronym_str RCAP
network_name_str Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
repository_id_str 7160
spelling Molecular mechanisms linking the phosphorylation of the protein Bax to its activation during apoptosisMecanismos moleculares vinculados à fosforilação da proteína Bax e à sua ativação durante a apoptose576.3Ciências Naturais::Ciências BiológicasDissertação de mestrado em Applied Biochemistry Specialisation in BiomedicineProgrammed cell death is an important process to the normal development of an organism. Apoptosis is a type of programmed cell death process that can occur by two pathways the extrinsic or intrinsic. The intrinsic pathway is unleashed by an internal signal that actives the pro-apoptotic members of the Bcl-2 protein family. This protein family has an important role in the regulation of outer mitochondrial membrane permeabilization that may lead to the release of cytochrome c, and trigger the apoptotic cascade. These proteins differ in their structure and therefore in the function they perform. Bax is a pro-apoptotic protein and its activation can be regulated in different ways. The activation can occur by interaction with other members of Bcl-2 protein family, by post-translation modification by phosphorylation of specific residues, and by interaction with lipids. Bax activation and its regulators can have an important role in diseases involving apoptotic dysfunctions. Our working hypothesis was that the protein kinase Akt regulates the activation of Bax and its insertion in mitochondria directly (by phosphorylation of the residue Serine 184) or indirectly (by interaction with other proteins of the family Bcl-2). For this reason the objective of this work was to characterize the contribution of the presence of Akt in Bax activation, in yeast, using the mutant S184V (mimics the phosphorylation of the residue Serine 184). Our results demonstrate that Akt presents an important role in activation of Bax, its effect may be directly connected with the phosphorylation of the residue Serine 184 but other effect might also be involved. In conclusion, our results suggest that Akt contributes to the activation of Bax and the consequent cell death, but the exact mechanism of the interaction of this proteins is still to undercover.Morte celular programada é um processo importante no desenvolvimento normal de um organismo. Apoptose é um tipo de morte celular programada que pode ocorrer por duas vias, a intrínseca ou a extrínseca. A via intrínseca é desencadeada por um sinal interno que ativa os membros pró-apoptóticos da família de proteínas Bcl-2. Esta família de proteínas tem um papel importante na regulação da permeabilização da membrana mitocondrial externa, que pode levar à libertação de citocromo c, e desencadear a cascata apoptótica. Estas proteínas diferem na sua estrutura e por consequente na sua função. Bax é uma proteína pro-apoptótica e a sua ativação é regulada de diferentes formas. A ativação pode ocorrer por interação com outros membros da família proteica Bcl-2, por modificações pós-translacionais por fosforilação de resíduos específicos e pela interação com lípidos. A sua ativação e os reguladores podem ter um importante papel no desenvolvimento de doenças que envolvam disfunções apoptóticas. A hipótese de trabalho deste projeto consistiu na suposição de que a proteína cinase Akt regula a ativação de Bax e a sua inserção na mitocôndria diretamente (fosforilação do resíduo Serina 184) ou indiretamente (interação com outras proteínas da família Bcl-2). Por essa razão foi nosso objetivo caracterizar a contribuição da presença de Akt na ativação de Bax, em levedura, usando o mutante S184V (mímica a fosforilação do resíduo Serina 184). Os resultados demonstraram que Akt apresenta um papel na ativação de Bax, podendo ser diretamente ligada pela fosforilação do resíduo Serina 184 ou outro mecanismo. Em conclusão, os resultados sugerem que Akt contribui para a ativação de Bax e posteriormente para a morte celular sendo que o exato mecanismo desta interação ainda está por descobrir.Manon, StéphenCôrte-Real, ManuelaUniversidade do MinhoNovais, Maria João da Costa20142014-01-01T00:00:00Zinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/1822/30307eng201348349info:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)instname:Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informaçãoinstacron:RCAAP2023-07-21T11:57:20Zoai:repositorium.sdum.uminho.pt:1822/30307Portal AgregadorONGhttps://www.rcaap.pt/oai/openaireopendoar:71602024-03-19T18:46:58.931344Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos) - Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informaçãofalse
dc.title.none.fl_str_mv Molecular mechanisms linking the phosphorylation of the protein Bax to its activation during apoptosis
Mecanismos moleculares vinculados à fosforilação da proteína Bax e à sua ativação durante a apoptose
title Molecular mechanisms linking the phosphorylation of the protein Bax to its activation during apoptosis
spellingShingle Molecular mechanisms linking the phosphorylation of the protein Bax to its activation during apoptosis
Novais, Maria João da Costa
576.3
Ciências Naturais::Ciências Biológicas
title_short Molecular mechanisms linking the phosphorylation of the protein Bax to its activation during apoptosis
title_full Molecular mechanisms linking the phosphorylation of the protein Bax to its activation during apoptosis
title_fullStr Molecular mechanisms linking the phosphorylation of the protein Bax to its activation during apoptosis
title_full_unstemmed Molecular mechanisms linking the phosphorylation of the protein Bax to its activation during apoptosis
title_sort Molecular mechanisms linking the phosphorylation of the protein Bax to its activation during apoptosis
author Novais, Maria João da Costa
author_facet Novais, Maria João da Costa
author_role author
dc.contributor.none.fl_str_mv Manon, Stéphen
Côrte-Real, Manuela
Universidade do Minho
dc.contributor.author.fl_str_mv Novais, Maria João da Costa
dc.subject.por.fl_str_mv 576.3
Ciências Naturais::Ciências Biológicas
topic 576.3
Ciências Naturais::Ciências Biológicas
description Dissertação de mestrado em Applied Biochemistry Specialisation in Biomedicine
publishDate 2014
dc.date.none.fl_str_mv 2014
2014-01-01T00:00:00Z
dc.type.status.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/masterThesis
format masterThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.uri.fl_str_mv http://hdl.handle.net/1822/30307
url http://hdl.handle.net/1822/30307
dc.language.iso.fl_str_mv eng
language eng
dc.relation.none.fl_str_mv 201348349
dc.rights.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
instname:Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informação
instacron:RCAAP
instname_str Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informação
instacron_str RCAAP
institution RCAAP
reponame_str Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
collection Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
repository.name.fl_str_mv Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos) - Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informação
repository.mail.fl_str_mv
_version_ 1799132226717220864

Registros relacionados