Estudo do efeito da pressão na cinética da interesterificação de gorduras ricas em ácidos gordos omega-3, catalisada por lipases imobilizadas

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Lopes, Ana Reis Ramos
Data de Publicação: 2009
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
Texto Completo: http://hdl.handle.net/10400.5/1885
Resumo: Mestrado em Engenharia Alimentar - Instituto Superior de Agronomia
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spelling Estudo do efeito da pressão na cinética da interesterificação de gorduras ricas em ácidos gordos omega-3, catalisada por lipases imobilizadasacyltransferaseinteresterificationlipaseomega-3 polyunsaturated fatty acidsácidos gordos polinsaturadosinteresterificaçãoaciltransferaseMestrado em Engenharia Alimentar - Instituto Superior de AgronomiaA interesterificação das gorduras consiste na troca dos grupos acilo entre os triacilgliceróis, sendo possível alterar a distribuição inicial dos ácidos gordos nos acilgliceróis, e consequentemente, as suas propriedades funcionais, nutricionais e organolépticas. Neste estudo, foi investigado o efeito das altas pressões (i) na cinética da reacção de interesterificação de misturas de gordura, na ausência de solvente, catalisada pelas lipases comerciais imobilizadas de Thermomyces lanuginosa e Rhizomucor miehei (“Lipozyme TL IM“ e “Lipozyme IM“, da Novozymes, Dinamarca, respectivamente) e pela lipase/aciltransferase de Candida parapsilosis na forma imobilizada, bem como (ii) na estabilidade operacional de cada biocatalisador. O meio reaccional consistiu na mistura de estearina de palma (45,5%), óleo de palmiste (45,5%) e um concentrado de triacilgliceróis rico em ácidos gordos ómega-3 (9% EPAX 1050TG, EPAX AS, Noruega). As reacções foram realizadas à temperatura de 60ºC, sob as pressões de 0,1 MPa (pressão atmosférica) e 100 MPa, em 6 ensaios consecutivos em descontínuo com a duração de 3 horas cada um. As três preparações enzimáticas demonstraram actividade de interesterificação a 100 MPa, maior do que a actividade obtida a 0,1 MPa sem agitação no meio, e mesmo a 0,1 MPa com agitação no meio reaccional, para a lipase/aciltransferase ----ABSTRACT----Interesterification (ester interchange) is a route to improve crystallization and melting properties of natural fats and to implement their nutritional value via the modification of the acylglycerol profile. This is partícularly important for margarine and pharmaceutical industries. In this study, the effect of high pressure on (i) the kinetics of interesterification of fat blends, in solvent-free medium, catalyzed by commercial immobilized lipases from Thermomyces lanuginosa and Rhizomucor miehei (“Lipozyme TL IM“ and “Lipozyme IM“, from Novozymes, Denmark, respectively) and by immobilized Candida parapsilosis lipase/acyltransferase, as well as (ii) on the operational stability of each biocatalyst was investigated. Reaction media were blends of palm stearin (45.5%), palm kernel (45.5%) and a concentrate of triacylglycerols rich in omega-3 polyunsaturated fatty acids (9% EPAX 1050TG, EPAX AS, Norway). Reactions were carried out at 60ºC, under pressures of 0.1 MPa (atmospheric pressure) and 100MPa, for 6 consecutive batches of 3h duration each. The three enzymatic preparations presented interesterification activity at 100 MPa, which was higher than that obtained at 0.1MPa, with no medium agitation, and even at 0.1MPa with agitation of reaction medium for the lipase/acyltransferase.Vicente, Maria Suzana Ferreira DiasOsório, Natália Maria de MeloRepositório da Universidade de LisboaLopes, Ana Reis Ramos2010-04-29T11:03:14Z20092009-01-01T00:00:00Zinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/mswordapplication/mswordhttp://hdl.handle.net/10400.5/1885porinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)instname:Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informaçãoinstacron:RCAAP2023-03-06T14:33:07Zoai:www.repository.utl.pt:10400.5/1885Portal AgregadorONGhttps://www.rcaap.pt/oai/openaireopendoar:71602024-03-19T16:49:59.233418Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos) - Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informaçãofalse
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