Dissecting the functional role of PTEN proteins from Physcomitrella patens

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Catarino, Rita Matos da Palma, 1987-
Data de Publicação: 2013
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: eng
Título da fonte: Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
Texto Completo: http://hdl.handle.net/10451/9611
Resumo: Tese de mestrado. Biologia (Biologia Celular e Biotecnologia). Universidade de Lisboa, Faculdade de Ciências, 2013
id RCAP_9c6ea0bd9d1ddeeaccf44761c9f1df01
oai_identifier_str oai:repositorio.ul.pt:10451/9611
network_acronym_str RCAP
network_name_str Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
repository_id_str 7160
spelling Dissecting the functional role of PTEN proteins from Physcomitrella patensBriófitosCiclo de vidaFilogeniaTeses de mestrado - 2013Tese de mestrado. Biologia (Biologia Celular e Biotecnologia). Universidade de Lisboa, Faculdade de Ciências, 2013PTEN (phosphate and tensin homolog) are dual specificity phosphatases with both protein and phosphoinositide phosphatase activity. In animal cells, they hydrolyze PtdIns(3,4,5)P3, a potent second messenger that modulates signaling pathways controlling cell division, cell size, angiogenesis and apoptosis. In addition, PTEN is a relevant gene in animal cells that is often lost in late-stage human tumors, especially those of the brain, prostate and endometrium. Interestingly, PtdIns(3,4,5)P3 is the only known phosphoinositide so far not detected in any plant system, and the enzymes that synthesizes PtdIns(3,4,5)P3 in animal cells do not exist in plants. In this thesis, I have studied PTEN genes in the moss Physcomitrella patens which has emerged as a model system in the last years due to its high frequency of homologous recombination allowing to study functional genomics by gene targeting. In additions, P. patens diverged from the lineage leading to flowering plants 450 million years ago, a feature that places mosses at an evolutionary position that is ideal for comparative studies of the evolution of biological processes in land plants. P. patens genome contains four PTEN genes, named PpPTENA, PpPTENB, PpPTENC and PpPTEND. PpPTEN proteins present the typical organization of PTENs with an N-terminal PTP domain (Protein Tyrosine Phosphatase) and a C-terminal C2-domain.Through protein modeling studies I show that PpPTENA and PpPTEND share high degree of structure similarity with CI_VSP (Ciona intestinales voltage sensor protein) a protein that harbors a transmembrane voltage sensor domain and a cytoplasmic PTEN domain. PpPTENs PTP domain presents the typical catalytic loops seen in the majority of PTENs but their C2 domain is markedly different. In terms of sequence comparison several differences are observed between PpPTENs and HsPTEN, being of main interest differences in the catalytic domain. I characterized a triple ptenb&c&d knockout line and results show that knockout moss plants produced more rhizoids and gametophytes, there is an earlier transition form the protonema juvenile stage to the gametophytic stage and interestingly chloronema and caulonemal cells have a higher growth rate compared to the WT. By using a knock in approach, I have obtained a PpTENB-GFP line to study its localization, revealing that PpPTENB is mostly localized in young growing cells such as chloronema, caulonemal but was well as in the tip of rhizoids.As proteínas PTEN (‘Protein Tensin Homologue deleted from chromosome 10), identificada primeiramente em Humano são fosfatases com capacidade de desfosforilar outras proteínas mas também fosfolípidos. Estas proteínas estão envolvidas na modulação de vias de sinal que regulam vários processos celulares como o crescimento, metabolismo ou processos de apoptose estando implicadas no aparecimento de várias doenças humanas, como por exemplo o desenvolvimento de tumores. Neste trabalho fiz a caracterização preliminar de quatro isoformas desta proteína, denominadas PpPTENA, PpPTENB, PpPTENC e PpPTEND, identificadas em Physcomitrlle patens. PpPTENs apresentam a organização estrutural típica das PTEN, com um domínio PTP (‘Protein Tyrosine Phosphatase’) N-terminal e um domínio C-terminal denominado C2. Recorrendo à modelação de proteínas foi-me possível demontrar que as PpPTENA a PpPTEND partilham um elevado grau de semelhança estrutural com a preteína CI_VSP (C. intestinales Voltage Sensor Protein) que apresenta um domínio transmembranar ‘Voltage Sensing’ e um domínio PTEN citoplasmático O mutante ‘knock out’ para PpPTENB,PpPTENC e PpPTEND (ptenb&c&d) revelou a produção de filamentos de caulonema mais longos, a produção de mais rizoides por gametófito e também uma taxa de crescimento das células do protonema marcadamente mais celerada, o que está de acordo com o demonstrado em células animais. Com a obtenção de um mutante ‘knock in’ para a proteína PpPTENB (PpPTENB_GFP) foi-me possível avaliar a sua localização ‘in vivo’ que revelou uma predominância desta proteína em células jovens do cloronema, caulonema e também dos rizoides.Saavedra, LauraMalhó, Rui, 1967-Repositório da Universidade de LisboaCatarino, Rita Matos da Palma, 1987-2013-12-02T18:06:58Z20132013-01-01T00:00:00Zinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/10451/9611TID:201325934enginfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)instname:Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informaçãoinstacron:RCAAP2023-11-08T15:54:08Zoai:repositorio.ul.pt:10451/9611Portal AgregadorONGhttps://www.rcaap.pt/oai/openaireopendoar:71602024-03-19T21:33:46.135105Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos) - Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informaçãofalse
dc.title.none.fl_str_mv Dissecting the functional role of PTEN proteins from Physcomitrella patens
title Dissecting the functional role of PTEN proteins from Physcomitrella patens
spellingShingle Dissecting the functional role of PTEN proteins from Physcomitrella patens
Catarino, Rita Matos da Palma, 1987-
Briófitos
Ciclo de vida
Filogenia
Teses de mestrado - 2013
title_short Dissecting the functional role of PTEN proteins from Physcomitrella patens
title_full Dissecting the functional role of PTEN proteins from Physcomitrella patens
title_fullStr Dissecting the functional role of PTEN proteins from Physcomitrella patens
title_full_unstemmed Dissecting the functional role of PTEN proteins from Physcomitrella patens
title_sort Dissecting the functional role of PTEN proteins from Physcomitrella patens
author Catarino, Rita Matos da Palma, 1987-
author_facet Catarino, Rita Matos da Palma, 1987-
author_role author
dc.contributor.none.fl_str_mv Saavedra, Laura
Malhó, Rui, 1967-
Repositório da Universidade de Lisboa
dc.contributor.author.fl_str_mv Catarino, Rita Matos da Palma, 1987-
dc.subject.por.fl_str_mv Briófitos
Ciclo de vida
Filogenia
Teses de mestrado - 2013
topic Briófitos
Ciclo de vida
Filogenia
Teses de mestrado - 2013
description Tese de mestrado. Biologia (Biologia Celular e Biotecnologia). Universidade de Lisboa, Faculdade de Ciências, 2013
publishDate 2013
dc.date.none.fl_str_mv 2013-12-02T18:06:58Z
2013
2013-01-01T00:00:00Z
dc.type.status.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/masterThesis
format masterThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.uri.fl_str_mv http://hdl.handle.net/10451/9611
TID:201325934
url http://hdl.handle.net/10451/9611
identifier_str_mv TID:201325934
dc.language.iso.fl_str_mv eng
language eng
dc.rights.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
instname:Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informação
instacron:RCAAP
instname_str Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informação
instacron_str RCAAP
institution RCAAP
reponame_str Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
collection Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
repository.name.fl_str_mv Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos) - Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informação
repository.mail.fl_str_mv
_version_ 1799134232011866112

Registros relacionados