Triagem de suportes orgânicos e protocolos de ativação na imobilização e estabilização de lipase de Thermomyces lanuginosus
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Data de Publicação: | 2013 |
Outros Autores: | , |
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Título da fonte: | Química Nova (Online) |
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Resumo: | Lipase from Thermomyces lanuginosus was covalently immobilized on activated poly-hydroxybutyrate, sugarcane bagasse and the chemically modified hybrid hydrogel chitosan-alginate prepared by different strategies. Among the tested supports, chitosan-alginate chemically modified with 2,4,6-trinitrobenzenesulfonic acid rendered derivatives with the highest hydrolytic activity and thermal-stability, 45-fold more stable than soluble lipase and was then selected for further studies. The pH of maximum activity was similar for both immobilized and free lipase (pH 8.0) while optimum temperature was 5 - 10 ºC higher for the immobilized lipase. Higher yields in the butyl butyrate synthesis were found for the derivatives prepared by activation with glycidol and epichlorohydrin. |
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Triagem de suportes orgânicos e protocolos de ativação na imobilização e estabilização de lipase de Thermomyces lanuginosuscovalent attachmentlipaseorganic supportsLipase from Thermomyces lanuginosus was covalently immobilized on activated poly-hydroxybutyrate, sugarcane bagasse and the chemically modified hybrid hydrogel chitosan-alginate prepared by different strategies. Among the tested supports, chitosan-alginate chemically modified with 2,4,6-trinitrobenzenesulfonic acid rendered derivatives with the highest hydrolytic activity and thermal-stability, 45-fold more stable than soluble lipase and was then selected for further studies. The pH of maximum activity was similar for both immobilized and free lipase (pH 8.0) while optimum temperature was 5 - 10 ºC higher for the immobilized lipase. Higher yields in the butyl butyrate synthesis were found for the derivatives prepared by activation with glycidol and epichlorohydrin.Sociedade Brasileira de Química2013-01-01info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersiontext/htmlhttp://old.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0100-40422013000200008Química Nova v.36 n.2 2013reponame:Química Nova (Online)instname:Sociedade Brasileira de Química (SBQ)instacron:SBQ10.1590/S0100-40422013000200008info:eu-repo/semantics/openAccessMendes,Adriano A.Castro,Heizir F. deGiordano,Raquel de L. C.por2013-03-18T00:00:00Zoai:scielo:S0100-40422013000200008Revistahttps://www.scielo.br/j/qn/ONGhttps://old.scielo.br/oai/scielo-oai.phpquimicanova@sbq.org.br1678-70640100-4042opendoar:2013-03-18T00:00Química Nova (Online) - Sociedade Brasileira de Química (SBQ)false |
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Lipase from Thermomyces lanuginosus was covalently immobilized on activated poly-hydroxybutyrate, sugarcane bagasse and the chemically modified hybrid hydrogel chitosan-alginate prepared by different strategies. Among the tested supports, chitosan-alginate chemically modified with 2,4,6-trinitrobenzenesulfonic acid rendered derivatives with the highest hydrolytic activity and thermal-stability, 45-fold more stable than soluble lipase and was then selected for further studies. The pH of maximum activity was similar for both immobilized and free lipase (pH 8.0) while optimum temperature was 5 - 10 ºC higher for the immobilized lipase. Higher yields in the butyl butyrate synthesis were found for the derivatives prepared by activation with glycidol and epichlorohydrin. |
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