Imobilização de lipase de Thermomyces lanuginosus (tll) em nanopartículas superparamagnéticas: efeito da modificação da superfície do suporte
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Data de Publicação: | 2016 |
Outros Autores: | , , , , |
Tipo de documento: | Artigo de conferência |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC) |
Texto Completo: | http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54044 |
Resumo: | A Lipase de Thermomyces lanuginosus (TLL) foi imobilizada em nanopartículas superparamagnéticas (NMP) de ferro (Fe3O4) visando a fácil recuperação do biocatalisador, por exemplo, pela aplicação de um campo magnético. Para se avaliar a influência da superfície do suporte na atividade do catalisador, as NPM foram modificadas pelo recobrimento com γ-aminopropiltrietoxissilano (APTES) ou com polietilenimina ramificada (BPEI), o que possibilita a interação das enzimas com o suporte. As imobilizações foram feitas por adsorção iônica ou por ligação covalente após a ativação das NPM com glutaraldeído. A carga proteica oferecida e o tempo de imobilização foram estudados. A TLL imobilizada em NPM@BPEI teve atividade hidrolítica 7 vezes maior quando ligada ao suporte por troca iônica do que quando imobilizada por ligações covalentes. Já no caso das NPM@APTES, ambos os derivados apresentaram valores de atividade próximos a 140 U/g de suporte. |
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Imobilização de lipase de Thermomyces lanuginosus (tll) em nanopartículas superparamagnéticas: efeito da modificação da superfície do suporteLipaseNanopartículasBiocatalisadorA Lipase de Thermomyces lanuginosus (TLL) foi imobilizada em nanopartículas superparamagnéticas (NMP) de ferro (Fe3O4) visando a fácil recuperação do biocatalisador, por exemplo, pela aplicação de um campo magnético. Para se avaliar a influência da superfície do suporte na atividade do catalisador, as NPM foram modificadas pelo recobrimento com γ-aminopropiltrietoxissilano (APTES) ou com polietilenimina ramificada (BPEI), o que possibilita a interação das enzimas com o suporte. As imobilizações foram feitas por adsorção iônica ou por ligação covalente após a ativação das NPM com glutaraldeído. A carga proteica oferecida e o tempo de imobilização foram estudados. A TLL imobilizada em NPM@BPEI teve atividade hidrolítica 7 vezes maior quando ligada ao suporte por troca iônica do que quando imobilizada por ligações covalentes. Já no caso das NPM@APTES, ambos os derivados apresentaram valores de atividade próximos a 140 U/g de suporte.2020-09-15T19:15:51Z2020-09-15T19:15:51Z2016info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/conferenceObjectapplication/pdfBEZERRA, Rayanne Mendes; SANTOS, José Cleiton Sousa dos; ANDRADE NETO, Davino Machado; GALVÃO, Wesley dos Santos; FECHINE, Pierre Basílio Almeida; GONÇALVES, Luciana Rocha Barros. Imobilização de lipase de Thermomyces lanuginosus (tll) em nanopartículas superparamagnéticas: efeito da modificação da superfície do suporte. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XXI; ENCONTRO BRASILEIRO SOBRE O ENSINO DE ENGENHARIA QUÍMICA, XVI, 25 a 29 set. 2016, Fortaleza, Ceará Brasil. Anais[…] Fortaleza, Ceará, 2016.21785600http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54044Bezerra, Rayanne MendesSantos, José Cleiton Sousa dosAndrade Neto, Davino MachadoGalvão, Wesley dos SantosFechine, Pierre Basílio AlmeidaGonçalves, Luciana Rocha Barrosporreponame:Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC)instname:Universidade Federal do Ceará (UFC)instacron:UFCinfo:eu-repo/semantics/openAccess2020-09-15T19:15:51Zoai:repositorio.ufc.br:riufc/54044Repositório InstitucionalPUBhttp://www.repositorio.ufc.br/ri-oai/requestbu@ufc.br || repositorio@ufc.bropendoar:2020-09-15T19:15:51Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC) - Universidade Federal do Ceará (UFC)false |
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A Lipase de Thermomyces lanuginosus (TLL) foi imobilizada em nanopartículas superparamagnéticas (NMP) de ferro (Fe3O4) visando a fácil recuperação do biocatalisador, por exemplo, pela aplicação de um campo magnético. Para se avaliar a influência da superfície do suporte na atividade do catalisador, as NPM foram modificadas pelo recobrimento com γ-aminopropiltrietoxissilano (APTES) ou com polietilenimina ramificada (BPEI), o que possibilita a interação das enzimas com o suporte. As imobilizações foram feitas por adsorção iônica ou por ligação covalente após a ativação das NPM com glutaraldeído. A carga proteica oferecida e o tempo de imobilização foram estudados. A TLL imobilizada em NPM@BPEI teve atividade hidrolítica 7 vezes maior quando ligada ao suporte por troca iônica do que quando imobilizada por ligações covalentes. Já no caso das NPM@APTES, ambos os derivados apresentaram valores de atividade próximos a 140 U/g de suporte. |
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