Potencial biotecnológico de proteínas existentes em Dipteryx alata (baru)
Autor(a) principal: | |
---|---|
Data de Publicação: | 2011 |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UCB |
Texto Completo: | https://repositorio.ucb.br:9443/jspui/handle/123456789/12213 |
Resumo: | A resistência de micro-organismos a antibióticos assim como de insetos praga a agrotóxicos comumente utilizados necessitam da descoberta de novas moléculas naturais, capazes de atuar como novos antibióticos e novos inseticidas. O Cerrado apresenta uma diversidade de espécies vegetais com proteínas biologicamente ativas contra bactérias e, em alguns casos com atividade inibitória sobre proteases. Neste trabalho, foram extraídas proteínas da semente de baru (Dipteryx alata), que foram avaliadas em relação às atividades antibacteriana, hemolítica e anti-tríptica. As sementes foram maceradas e posteriormente foi adicionada solução extratora de Tris-HCl (0,5M; pH 7,5). A amostra foi precipitada com acetona, resultando em uma fração rica em proteínas (FRP). Esta fração foi submetida a ensaios antibacterianos contra Escherichia Coli e Staphylococcus aureus, inibindo 20 e 27 % do crescimento, respectivamente. A FRP foi submetida à cromatografia de exclusão molecular (Superdex-75, GE Healthcare), resultando em 16 frações, que foram avaliadas contra as mesmas bactérias. Dentre estas, a fração 21 se apresentou mais potente, com uma CIM de 10 μg/mL para E. coli e 2,0 μg/mL para S. aureus além de não demonstrar hemólise. Esta fração então foi submetida à cromatografia RP-HPLC em coluna C18, e para análise de sua massa, foi realizado gel SDS-PAGE, revelando massas aparentes entre 14 e 45 kDa. As frações da cromatografia de exclusão foram testadas também contra a tripsina bovina, revelando a presença de inibidores protéicos nas frações 13 a 15, com 80 a 90 % de inibição enzimática. Este trabalho demonstra que, as sementes de Dipteryx alata possuem proteínas com grande potencial biotecnológico para uso contra micro-organismos de infecção hospitalar, podendo ser úteis no desenho de novas drogas, e proteínas que podem ser usadas no controle de fitopatógenos, diminuindo a perda na agricultura. |
id |
UCB-2_95e27a1cb0088d68fcc2640ac4e96535 |
---|---|
oai_identifier_str |
oai:200.214.135.189:123456789/12213 |
network_acronym_str |
UCB-2 |
network_name_str |
Repositório Institucional da UCB |
spelling |
Dias, Simoni CamposMigliolo, LudovicoBatista, Carla Ladislau2019-07-19T11:37:10Z2019-07-172019-07-19T11:37:10Z2011-06BATISTA, Carla Ladislau. Potencial biotecnológico de proteínas existentes em Dipteryx alata (baru). 2011. 52 f. Monografia (Graduação em Ciências Biológicas) – Universidade Católica de Brasília, Brasília, 2011.https://repositorio.ucb.br:9443/jspui/handle/123456789/12213A resistência de micro-organismos a antibióticos assim como de insetos praga a agrotóxicos comumente utilizados necessitam da descoberta de novas moléculas naturais, capazes de atuar como novos antibióticos e novos inseticidas. O Cerrado apresenta uma diversidade de espécies vegetais com proteínas biologicamente ativas contra bactérias e, em alguns casos com atividade inibitória sobre proteases. Neste trabalho, foram extraídas proteínas da semente de baru (Dipteryx alata), que foram avaliadas em relação às atividades antibacteriana, hemolítica e anti-tríptica. As sementes foram maceradas e posteriormente foi adicionada solução extratora de Tris-HCl (0,5M; pH 7,5). A amostra foi precipitada com acetona, resultando em uma fração rica em proteínas (FRP). Esta fração foi submetida a ensaios antibacterianos contra Escherichia Coli e Staphylococcus aureus, inibindo 20 e 27 % do crescimento, respectivamente. A FRP foi submetida à cromatografia de exclusão molecular (Superdex-75, GE Healthcare), resultando em 16 frações, que foram avaliadas contra as mesmas bactérias. Dentre estas, a fração 21 se apresentou mais potente, com uma CIM de 10 μg/mL para E. coli e 2,0 μg/mL para S. aureus além de não demonstrar hemólise. Esta fração então foi submetida à cromatografia RP-HPLC em coluna C18, e para análise de sua massa, foi realizado gel SDS-PAGE, revelando massas aparentes entre 14 e 45 kDa. As frações da cromatografia de exclusão foram testadas também contra a tripsina bovina, revelando a presença de inibidores protéicos nas frações 13 a 15, com 80 a 90 % de inibição enzimática. Este trabalho demonstra que, as sementes de Dipteryx alata possuem proteínas com grande potencial biotecnológico para uso contra micro-organismos de infecção hospitalar, podendo ser úteis no desenho de novas drogas, e proteínas que podem ser usadas no controle de fitopatógenos, diminuindo a perda na agricultura.The resistance of microorganisms to antibiotics and insect pests to pesticides commonly used are shown to be necessary to search for new natural molecules, which can act as new antibiotics and new insecticides. The Cerrado presents a diversity of plant species, which, as seen in other studies, express antimicrobial proteins and protease inhibitors. In this study, we extracted proteins in Baru (Dipteryx alata), for investigation of antimicrobial and anti-trypsin. The seeds were soaked and subsequently extracting solution was added Tris-HCl (0.5 M, pH 7.5). The sample was precipitated with acetone, producing the protein-rich fraction (PRF). This fraction was subjected to antimicrobial assays against Escherichia coli and Staphylococcus aureus, inhibiting 20% and 27% growth, respectively. The FRP was subjected to size exclusion chromatography (Superdex-75, GE Healthcare), resulting in 16 fractions, numbered 7-22, which were retested against the same bacteria. Among these, the fraction 21, showed more potent, an MIC of 10 mg / mL for E. coli and 2,0 mg / mL for S. aureus, and did not show hemolysis. This fraction was then subjected to chromatography RP-HPLC on a C18 column, and analysis of its mass, was performed SDS-PAGE, revealing apparent masses between 14 and 45 kDa. The exclusion chromatography fractions were also tested against bovine trypsin, revealing the presence of protease inhibitors on the fractions 13 and 15, with 82 and 86% inhibition of the enzyme, respectively. This work shows that the seeds of Dipteryx alata have great biotechnological potential for use against microorganisms of hospital infection, and may be useful in designing new drugs, and control of plant pathogens, reducing the loss in agriculture.Submitted by Maria José Martins (mmartins@ucb.br) on 2019-07-17T14:52:54Z No. of bitstreams: 1 CarlaLadislauBatistaTCCGraduacao2011.pdf: 1263691 bytes, checksum: 0b0e3096551986314140b8662f296ad6 (MD5)Approved for entry into archive by Sara Ribeiro (sara.ribeiro@ucb.br) on 2019-07-19T11:37:10Z (GMT) No. of bitstreams: 1 CarlaLadislauBatistaTCCGraduacao2011.pdf: 1263691 bytes, checksum: 0b0e3096551986314140b8662f296ad6 (MD5)Made available in DSpace on 2019-07-19T11:37:10Z (GMT). No. of bitstreams: 1 CarlaLadislauBatistaTCCGraduacao2011.pdf: 1263691 bytes, checksum: 0b0e3096551986314140b8662f296ad6 (MD5) Previous issue date: 2011-06porUniversidade Católica de BrasíliaCiências Biológicas (Graduação)UCBBrasilEscola de Exatas, Arquitetura e Meio AmbienteCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICASInfecções hospitalaresStaphylococcus aureusInibidor de tripsinaEscherichia coliDipteryx alataAntimicrobianoPotencial biotecnológico de proteínas existentes em Dipteryx alata (baru)info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesisinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da UCBinstname:Universidade Católica de Brasília (UCB)instacron:UCBTEXTCarlaLadislauBatistaTCCGraduacao2011.pdf.txtCarlaLadislauBatistaTCCGraduacao2011.pdf.txtExtracted texttext/plain108620https://200.214.135.178:9443/jspui/bitstream/123456789/12213/3/CarlaLadislauBatistaTCCGraduacao2011.pdf.txt929d331a36a97c6005d706245c91f210MD53ORIGINALCarlaLadislauBatistaTCCGraduacao2011.pdfCarlaLadislauBatistaTCCGraduacao2011.pdfMonografiaapplication/pdf1263691https://200.214.135.178:9443/jspui/bitstream/123456789/12213/1/CarlaLadislauBatistaTCCGraduacao2011.pdf0b0e3096551986314140b8662f296ad6MD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81866https://200.214.135.178:9443/jspui/bitstream/123456789/12213/2/license.txt43cd690d6a359e86c1fe3d5b7cba0c9bMD52123456789/122132020-06-09 03:37:42.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ório de Publicaçõeshttps://repositorio.ucb.br:9443/jspui/ |
dc.title.pt_BR.fl_str_mv |
Potencial biotecnológico de proteínas existentes em Dipteryx alata (baru) |
title |
Potencial biotecnológico de proteínas existentes em Dipteryx alata (baru) |
spellingShingle |
Potencial biotecnológico de proteínas existentes em Dipteryx alata (baru) Batista, Carla Ladislau CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS Infecções hospitalares Staphylococcus aureus Inibidor de tripsina Escherichia coli Dipteryx alata Antimicrobiano |
title_short |
Potencial biotecnológico de proteínas existentes em Dipteryx alata (baru) |
title_full |
Potencial biotecnológico de proteínas existentes em Dipteryx alata (baru) |
title_fullStr |
Potencial biotecnológico de proteínas existentes em Dipteryx alata (baru) |
title_full_unstemmed |
Potencial biotecnológico de proteínas existentes em Dipteryx alata (baru) |
title_sort |
Potencial biotecnológico de proteínas existentes em Dipteryx alata (baru) |
author |
Batista, Carla Ladislau |
author_facet |
Batista, Carla Ladislau |
author_role |
author |
dc.contributor.advisor1.fl_str_mv |
Dias, Simoni Campos |
dc.contributor.advisor-co1.fl_str_mv |
Migliolo, Ludovico |
dc.contributor.author.fl_str_mv |
Batista, Carla Ladislau |
contributor_str_mv |
Dias, Simoni Campos Migliolo, Ludovico |
dc.subject.cnpq.fl_str_mv |
CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS |
topic |
CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS Infecções hospitalares Staphylococcus aureus Inibidor de tripsina Escherichia coli Dipteryx alata Antimicrobiano |
dc.subject.por.fl_str_mv |
Infecções hospitalares Staphylococcus aureus Inibidor de tripsina Escherichia coli Dipteryx alata Antimicrobiano |
dc.description.abstract.por.fl_txt_mv |
A resistência de micro-organismos a antibióticos assim como de insetos praga a agrotóxicos comumente utilizados necessitam da descoberta de novas moléculas naturais, capazes de atuar como novos antibióticos e novos inseticidas. O Cerrado apresenta uma diversidade de espécies vegetais com proteínas biologicamente ativas contra bactérias e, em alguns casos com atividade inibitória sobre proteases. Neste trabalho, foram extraídas proteínas da semente de baru (Dipteryx alata), que foram avaliadas em relação às atividades antibacteriana, hemolítica e anti-tríptica. As sementes foram maceradas e posteriormente foi adicionada solução extratora de Tris-HCl (0,5M; pH 7,5). A amostra foi precipitada com acetona, resultando em uma fração rica em proteínas (FRP). Esta fração foi submetida a ensaios antibacterianos contra Escherichia Coli e Staphylococcus aureus, inibindo 20 e 27 % do crescimento, respectivamente. A FRP foi submetida à cromatografia de exclusão molecular (Superdex-75, GE Healthcare), resultando em 16 frações, que foram avaliadas contra as mesmas bactérias. Dentre estas, a fração 21 se apresentou mais potente, com uma CIM de 10 μg/mL para E. coli e 2,0 μg/mL para S. aureus além de não demonstrar hemólise. Esta fração então foi submetida à cromatografia RP-HPLC em coluna C18, e para análise de sua massa, foi realizado gel SDS-PAGE, revelando massas aparentes entre 14 e 45 kDa. As frações da cromatografia de exclusão foram testadas também contra a tripsina bovina, revelando a presença de inibidores protéicos nas frações 13 a 15, com 80 a 90 % de inibição enzimática. Este trabalho demonstra que, as sementes de Dipteryx alata possuem proteínas com grande potencial biotecnológico para uso contra micro-organismos de infecção hospitalar, podendo ser úteis no desenho de novas drogas, e proteínas que podem ser usadas no controle de fitopatógenos, diminuindo a perda na agricultura. The resistance of microorganisms to antibiotics and insect pests to pesticides commonly used are shown to be necessary to search for new natural molecules, which can act as new antibiotics and new insecticides. The Cerrado presents a diversity of plant species, which, as seen in other studies, express antimicrobial proteins and protease inhibitors. In this study, we extracted proteins in Baru (Dipteryx alata), for investigation of antimicrobial and anti-trypsin. The seeds were soaked and subsequently extracting solution was added Tris-HCl (0.5 M, pH 7.5). The sample was precipitated with acetone, producing the protein-rich fraction (PRF). This fraction was subjected to antimicrobial assays against Escherichia coli and Staphylococcus aureus, inhibiting 20% and 27% growth, respectively. The FRP was subjected to size exclusion chromatography (Superdex-75, GE Healthcare), resulting in 16 fractions, numbered 7-22, which were retested against the same bacteria. Among these, the fraction 21, showed more potent, an MIC of 10 mg / mL for E. coli and 2,0 mg / mL for S. aureus, and did not show hemolysis. This fraction was then subjected to chromatography RP-HPLC on a C18 column, and analysis of its mass, was performed SDS-PAGE, revealing apparent masses between 14 and 45 kDa. The exclusion chromatography fractions were also tested against bovine trypsin, revealing the presence of protease inhibitors on the fractions 13 and 15, with 82 and 86% inhibition of the enzyme, respectively. This work shows that the seeds of Dipteryx alata have great biotechnological potential for use against microorganisms of hospital infection, and may be useful in designing new drugs, and control of plant pathogens, reducing the loss in agriculture. |
description |
A resistência de micro-organismos a antibióticos assim como de insetos praga a agrotóxicos comumente utilizados necessitam da descoberta de novas moléculas naturais, capazes de atuar como novos antibióticos e novos inseticidas. O Cerrado apresenta uma diversidade de espécies vegetais com proteínas biologicamente ativas contra bactérias e, em alguns casos com atividade inibitória sobre proteases. Neste trabalho, foram extraídas proteínas da semente de baru (Dipteryx alata), que foram avaliadas em relação às atividades antibacteriana, hemolítica e anti-tríptica. As sementes foram maceradas e posteriormente foi adicionada solução extratora de Tris-HCl (0,5M; pH 7,5). A amostra foi precipitada com acetona, resultando em uma fração rica em proteínas (FRP). Esta fração foi submetida a ensaios antibacterianos contra Escherichia Coli e Staphylococcus aureus, inibindo 20 e 27 % do crescimento, respectivamente. A FRP foi submetida à cromatografia de exclusão molecular (Superdex-75, GE Healthcare), resultando em 16 frações, que foram avaliadas contra as mesmas bactérias. Dentre estas, a fração 21 se apresentou mais potente, com uma CIM de 10 μg/mL para E. coli e 2,0 μg/mL para S. aureus além de não demonstrar hemólise. Esta fração então foi submetida à cromatografia RP-HPLC em coluna C18, e para análise de sua massa, foi realizado gel SDS-PAGE, revelando massas aparentes entre 14 e 45 kDa. As frações da cromatografia de exclusão foram testadas também contra a tripsina bovina, revelando a presença de inibidores protéicos nas frações 13 a 15, com 80 a 90 % de inibição enzimática. Este trabalho demonstra que, as sementes de Dipteryx alata possuem proteínas com grande potencial biotecnológico para uso contra micro-organismos de infecção hospitalar, podendo ser úteis no desenho de novas drogas, e proteínas que podem ser usadas no controle de fitopatógenos, diminuindo a perda na agricultura. |
publishDate |
2011 |
dc.date.issued.fl_str_mv |
2011-06 |
dc.date.accessioned.fl_str_mv |
2019-07-19T11:37:10Z |
dc.date.available.fl_str_mv |
2019-07-17 2019-07-19T11:37:10Z |
dc.type.status.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/publishedVersion |
dc.type.driver.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/bachelorThesis |
status_str |
publishedVersion |
dc.identifier.citation.fl_str_mv |
BATISTA, Carla Ladislau. Potencial biotecnológico de proteínas existentes em Dipteryx alata (baru). 2011. 52 f. Monografia (Graduação em Ciências Biológicas) – Universidade Católica de Brasília, Brasília, 2011. |
dc.identifier.uri.fl_str_mv |
https://repositorio.ucb.br:9443/jspui/handle/123456789/12213 |
identifier_str_mv |
BATISTA, Carla Ladislau. Potencial biotecnológico de proteínas existentes em Dipteryx alata (baru). 2011. 52 f. Monografia (Graduação em Ciências Biológicas) – Universidade Católica de Brasília, Brasília, 2011. |
url |
https://repositorio.ucb.br:9443/jspui/handle/123456789/12213 |
dc.language.iso.fl_str_mv |
por |
language |
por |
dc.rights.driver.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/openAccess |
eu_rights_str_mv |
openAccess |
dc.publisher.none.fl_str_mv |
Universidade Católica de Brasília |
dc.publisher.program.fl_str_mv |
Ciências Biológicas (Graduação) |
dc.publisher.initials.fl_str_mv |
UCB |
dc.publisher.country.fl_str_mv |
Brasil |
dc.publisher.department.fl_str_mv |
Escola de Exatas, Arquitetura e Meio Ambiente |
publisher.none.fl_str_mv |
Universidade Católica de Brasília |
dc.source.none.fl_str_mv |
reponame:Repositório Institucional da UCB instname:Universidade Católica de Brasília (UCB) instacron:UCB |
instname_str |
Universidade Católica de Brasília (UCB) |
instacron_str |
UCB |
institution |
UCB |
reponame_str |
Repositório Institucional da UCB |
collection |
Repositório Institucional da UCB |
bitstream.url.fl_str_mv |
https://200.214.135.178:9443/jspui/bitstream/123456789/12213/3/CarlaLadislauBatistaTCCGraduacao2011.pdf.txt https://200.214.135.178:9443/jspui/bitstream/123456789/12213/1/CarlaLadislauBatistaTCCGraduacao2011.pdf https://200.214.135.178:9443/jspui/bitstream/123456789/12213/2/license.txt |
bitstream.checksum.fl_str_mv |
929d331a36a97c6005d706245c91f210 0b0e3096551986314140b8662f296ad6 43cd690d6a359e86c1fe3d5b7cba0c9b |
bitstream.checksumAlgorithm.fl_str_mv |
MD5 MD5 MD5 |
repository.name.fl_str_mv |
|
repository.mail.fl_str_mv |
|
_version_ |
1724829913231392768 |