Regulação do estado de modificação pós-traducional da glutamina sintetase de Herbaspirillum seropedicae

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Tomazini, Larissa Fonseca
Data de Publicação: 2020
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da Universidade Estadual de Maringá (RI-UEM)
Texto Completo: http://repositorio.uem.br:8080/jspui/handle/1/7520
Resumo: Orientador: Prof. Dr. Marco Aurélio Schüler de Oliveira
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spelling Regulação do estado de modificação pós-traducional da glutamina sintetase de Herbaspirillum seropedicaeFixação biológica de nitrogênioBiologia molecularHerbaspirillum seropedicae572.8Ciências BiológicasBioquímicaOrientador: Prof. Dr. Marco Aurélio Schüler de OliveiraDissertação (mestrado em Ciências Biológicasl) - Universidade Estadual de Maringá, 2020RESUMO: A via de assimilação de amônio em bactérias é normalmente regulada através da adenililação reversível da enzima glutamina sintetase (GS). Ambas atividades, adenilil transferase (ATase) e adenilil removedora (AR) de GS são catalisadas pela mesma enzima bifuncional, chamada GlnE. Aqui nós caracterizamos in vitro a regulação da enzima GlnE de Herbaspirillum seropedicae, uma bactéria fixadora de nitrogênio. Os resultados indicaram que duas proteínas PII de H. seropedicae, GlnB e GlnK, podem de estimular a atividade ATase de GlnE, embora não sejam estritamente necessárias. Na presença de PII, a atividade ATase foi inibida por 2-oxoglutarato. Além disso, ATP parece inibir a atividade ATase de GlnE. A atividade AR de H. seropedicae, por sua vez, foi ativada por ATP e inibida por ADP e não foi estimulada pelas formas uridililadas da proteína PII, diferente do mecanismo reportado para proteínas GlnE ortólogas. Os detalhes a respeito da regulação da GlnE de H. seropedicae são discutidosABSTRACT: The ammonium assimilation pathway in bacteria is usually regulated through the reversible adenylylation of the glutamine synthetase enzyme (GS). Both activities, adenylyl transferase (ATase) and adenylyl removing (AR) of GS are catalyzed by the same bifunctional enzyme, so called GlnE. Here we in vitro characterize the regulation of GlnE of Herbaspirillum seropedicae, a nitrogen fixing bacterium. The results indicate that the H. seropedicae PII proteins, GlnB and GlnK, are capable to stimulate the ATase activity of GlnE, thought are no strictly necessary. In the presence of the PII proteins, the ATase activity was inhibited by 2- oxoglutarate. Furthermore, ATP seems to inhibit the GlnE ATase activity. The AR activity of H. seropedicae GlnE, on its turn, is activated by ATP and inhibited by ADP, and was not stimulated by the uridylylated forms of the PII proteins, diverse from other reported GlnE orthologues. The details regarding the regulation of H. seropedicae GlnE are discussed38 f. : il.Universidade Estadual de MaringáPrograma de Pós-Graduação em Ciências Biológicas (Biologia Celular)Centro de Ciências BiológicasOliveira, Marco Aurélio Schüler deMarchiosi, Rogério, 1983-Bueno, Paulo Sérgio Alves, 1990-Tomazini, Larissa Fonseca2024-04-30T14:26:15Z2024-04-30T14:26:15Z2020info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfTOMAZINI, Larissa Fonseca. Regulação do estado de modificação pós-traducional da glutamina sintetase de Herbaspirillum seropedicae. 2020. 38 f. Dissertação (mestrado em Ciências Biológicasl) - Universidade Estadual de Maringá, 2020, Maringá, PR.http://repositorio.uem.br:8080/jspui/handle/1/7520porreponame:Repositório Institucional da Universidade Estadual de Maringá (RI-UEM)instname:Universidade Estadual de Maringá (UEM)instacron:UEMinfo:eu-repo/semantics/openAccess2024-04-30T14:33:53Zoai:localhost:1/7520Repositório InstitucionalPUBhttp://repositorio.uem.br:8080/oai/requestopendoar:2024-04-30T14:33:53Repositório Institucional da Universidade Estadual de Maringá (RI-UEM) - Universidade Estadual de Maringá (UEM)false
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