ESTUDOS ESTRUTURAIS POR CRISTALOGRAFIA E MODELAGEM COMPUTACIONAL DA LIPASE DE PINHÃO MANSO (Jatropha curcas) E DA TRIOSE FOSFATO ISOMERASE DE Naegleria gruberi

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Penteado, Renato Ferras
Data de Publicação: 2016
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UEPG
Texto Completo: http://tede2.uepg.br/jspui/handle/prefix/2047
Resumo: Knowledge of protein structures is of huge importance, since this information allows to understand the mechanisms through which proteins carry out their biological functions. Lipases constitute an enzymatic family capable to perform synthesis or hydrolysis of ester bonds of triacyl glycerols (TAGs) with long chain fatty acids.These enzymes are the theme of many investigations given their potential to be used in a wide variety of apllications involving chemicals with the ester functional group,e.g., in organic synthesis. On the other hand, structural knowledge of some enzymes is important for the development of new therapeutic drugs or even to contribute for the understanding of structural evolutionary features, like those belonging to metabolic pathways. In this work were accomplished the homology modeling of the lipase from Jatropha curcas and the structure determination of the triosephosphate isomerase from Naegleria gruberi from three X ray diffraction data sets. Among three experimental structures obtained, two belong to C2 space group, with different unit cells, and one to P4122 space group. Initial phases were obtained by molecular replacement procedure using the Phaser program and all structures were refined interactively with Coot and Phenix programs. In one structure it was possible to model three molecules of the precipitant agent Jeffamine present in the crystallization solution and one molecule of Tris buffer (placed at the active site). Structural comparisons were performed among the refined and validated model and some of its homologues, taking into account the differences observed in the structural-based alignment among them and characteristics noticed during the refinement procedure. Circular dichroism experiments have shown that thermal denaturation is irreversible to triosephosphate isomerase of Naegleria gruberi.
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Dissertação (Mestrado em Química) - UNIVERSIDADE ESTADUAL DE PONTA GROSSA, Ponta Grossa, 2016.http://tede2.uepg.br/jspui/handle/prefix/2047Knowledge of protein structures is of huge importance, since this information allows to understand the mechanisms through which proteins carry out their biological functions. Lipases constitute an enzymatic family capable to perform synthesis or hydrolysis of ester bonds of triacyl glycerols (TAGs) with long chain fatty acids.These enzymes are the theme of many investigations given their potential to be used in a wide variety of apllications involving chemicals with the ester functional group,e.g., in organic synthesis. On the other hand, structural knowledge of some enzymes is important for the development of new therapeutic drugs or even to contribute for the understanding of structural evolutionary features, like those belonging to metabolic pathways. In this work were accomplished the homology modeling of the lipase from Jatropha curcas and the structure determination of the triosephosphate isomerase from Naegleria gruberi from three X ray diffraction data sets. Among three experimental structures obtained, two belong to C2 space group, with different unit cells, and one to P4122 space group. Initial phases were obtained by molecular replacement procedure using the Phaser program and all structures were refined interactively with Coot and Phenix programs. In one structure it was possible to model three molecules of the precipitant agent Jeffamine present in the crystallization solution and one molecule of Tris buffer (placed at the active site). Structural comparisons were performed among the refined and validated model and some of its homologues, taking into account the differences observed in the structural-based alignment among them and characteristics noticed during the refinement procedure. Circular dichroism experiments have shown that thermal denaturation is irreversible to triosephosphate isomerase of Naegleria gruberi.O conhecimento da estrutura de proteínas é de grande importância, uma vez que esta informação permite o entendimento dos mecanismos pelos quais elas desempenham suas funções biológicas. Lipases constituem uma família enzimática capaz de realizar a síntese ou hidrólise de ligações éster de substratos triacilgliceróis (TAGs) contendo ácidos graxos de cadeia longa. São alvo de muitos estudos dadas suas potencialidades em um grande número de aplicações envolvendo o grupo funcional éster, por exemplo, em química orgânica síntética. Já o conhecimento estrutural de algumas enzimas é importante para o desenvolvimento de novas drogas terapêuticas ou mesmo contribuir para o entendimento de aspectos evolutivos estruturais, como daquelas pertencentes a vias metabólicas. Neste trabalho foram realizadas a modelagem por homologia da estrutura lipase da planta Jatropha curcas e a determinação experimental da estrutura da triose fosfato isomerase do microrganismo Naegleria gruberi a partir de três conjuntos de imagens de difração de Raios X. Das três estruturas experimentais obtidas, duas pertencem ao grupo de espaço C2, com células unitárias diferentes, e uma ao grupo de espaço P4122. As fases iniciais foram obtidas com o procedimento de substituição molecular utilizando o programa PHASER e todas as estruturas foram refinadas iterativamente com o auxílio dos programas COOT e PHENIX. Em uma das estruturas foi possível modelar três moléculas do agente precipitante Jeffamine® presente na condição de cristalização e uma molécula do tampão Tris (no sítio ativo do monômero B). Comparações estruturais foram realizadas entre o modelo refinado e validado e algumas das proteínas homólogas, tendo em vista diferenças observadas no alinhamento baseado em estrutura entre elas e características notadas durante o procedimento de refinamento. Experimentos de dicroísmo circular mostraram que a desnaturação térmica é irreversível para esta proteína.Made available in DSpace on 2017-07-24T19:37:55Z (GMT). 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