Investigando a nanobiointerface : avaliação quantitativa, dinâmica e estrutural da adsorção de proteínas plasmáticas sobre a superfície de micelas e vesículas poliméricas

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Oliveira, Fernando Augusto de
Data de Publicação: 2020
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFABC
Texto Completo: http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=122127
Resumo: Orientador: Prof. Dr. Fernando Carlos Giacomelli
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Utilizando-se os protocolos de nanoprecipitação, reidratação de filmes finos (thin film rehydration) e inversão de fase, foram obtidos sistemas poliméricos nanoestruturados com tamanhos variados na região 180-210 nm (vesículas) e de 80-130 nm (micelas). A estabilidade coloidal é resultado da presença de superfícies negativamente carregadas, bem como efeitos estéricos. As estruturas auto-organizadas foram detalhadamente caracterizadas utilizando-se técnicas de espalhamento de luz e microscopia eletrônica de transmissão (TEM). Na sequência, foi investigado o comportamento dos sistemas poliméricos nanoestruturados em ambientes contendo proteínas modelo (BSA - albumina de soro bovino, lisozima e IgG - Imunoglobulina G). Os resultados experimentais mostraram que micelas e vesículas produzidas a partir de PHPMA35-b-PDPA42 são resistentes à adsorção proteica uma vez que a dimensão dos sistemas não é influenciada pela presença das biomacromoléculas no ambiente. Este fator deve estar relacionado ao caráter altamente hidrofílico do PHPMA que promove a formação de espessas camadas de solvatação na superfície das entidades evitando assim adsorção de proteínas. Por outro lado, sistemas fabricados a partir de PEO45-b-PLA174 são os mais suscetíveis à adsorção proteica. Os resultados mostram ainda que o fenômeno de adsorção proteica sobre a superfície dos sistemas poliméricos nanoestruturados em solução é influenciado de maneira relevante pela espessura da coroa hidrofílica estabilizante, entretanto, a morfologia do agregado não parece exercer efeito proeminente. A adsorção proteica possui um perfil termodinâmico complexo onde processos endotérmicos e exotérmicos ocorrem simultaneamente. Os dados de espectroscopia de fluorescência sugerem ligação intermolecular mais forte entre as proteínas e nanopartículas estabilizadas por cadeias curtas de PEO. Por outro lado, os dados de espectroscopia de dicroísmo circular sugerem que o processo de adsorção não altera a conformação da estrutura secundária das proteínas.The influences of morphology and chemical nature have been probed with regard to the adsorption of model proteins onto the surface of soft nanoparticles (crew-cut micelles and polymersomes). The investigations were based on assemblies manufactured from PEOm-b-PLAn (poly(ethylene oxide)-b-poly(lactic acid)) and PHPMAm-b-PDPAn (poly([N-(2-hydroxypropyl)]methacrylamide)-b-poly[2-(diisopropylamino)ethyl methacrylate]) block copolymers. The morphologies were produced using two different approaches (nanoprecipitation and thin-film hydration) and afterwards, the protein-repelling property of the assemblies in model protein environments (BSA - bovine serum albumin, lysozyme and IgG - immunoglobulin G) was evaluated. We report that, regardless the morphology, PHPMA35-b-PDPA42 block copolymer assemblies are highly stable with negligible protein binding. On the other hand, PEOm-b-PLAn nanostructures are susceptible to protein adsorption and the phenomenon is protein-dependent. The nanoparticles are more susceptible to adsorption of the model positively charged biomacromolecule (lysozyme). The adsorption phenomenon is thermodynamically complex with simultaneous endothermic and exothermic processes involved. Although the experimental data highlight that qualitatively the morphology plays negligible effects on the event, fluorescence spectroscopy measurements evidenced that the binding is stronger onto the surface of nanoparticles stabilized by shorter hydrophilic shells. Nevertheless, the adsorption does not affect the secondary structure of the model proteins as confirmed by circular dichroism spectroscopy. Overall, by comparing soft nanoparticles stabilized by PEO and PHPMA, the latter is herein proved to be a better choice towards the manufacturing of non-fouling structures (either core-shell or hollow spheres) where even a reasonably short hydrophilic chain confers outstanding protein-repelling feature.Giacomelli, Fernando CarlosApolinário, Alexsandra ConceiçãoBarbosa, Leandro Ramos SousaSilva, Wanius José Garcia daOliveira, Fernando Augusto de2020info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdf70 f. : il.http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=122127http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=122127&midiaext=79240http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=122127&midiaext=79239Cover: http://biblioteca.ufabc.edu.br/php/capa.php?obra=122127porreponame:Repositório Institucional da UFABCinstname:Universidade Federal do ABC (UFABC)instacron:UFABCinfo:eu-repo/semantics/openAccess2022-03-25T16:26:01Zoai:BDTD:122127Repositório InstitucionalPUBhttp://www.biblioteca.ufabc.edu.br/oai/oai.phpopendoar:2022-03-25T16:26:01Repositório Institucional da UFABC - Universidade Federal do ABC (UFABC)false
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