Influência da temperatura na fosforilação da proteína tau e viabilidade celular em cultura de células SH-SY5Y
Autor(a) principal: | |
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Data de Publicação: | 2020 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFABC |
Texto Completo: | http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=121974 |
Resumo: | Orientadora: Profa. Dra. Maria Camila Almeida |
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Influência da temperatura na fosforilação da proteína tau e viabilidade celular em cultura de células SH-SY5YDOENÇA DE ALZHEIMERTERMORREGULAÇÃOHIPOTERMIAHIPERFOSFORILAÇÃOENVELHECIMENTOALZHEIMER'S DISEASETHERMOREGULATIONHYPOTHERMIAHYPERPHOSPHORYLATIONAGEINGPROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM BIOSSISTEMAS - UFABCOrientadora: Profa. Dra. Maria Camila AlmeidaCoorientador: Prof. Dr. Daniel Carneiro Carrettiero e Prof. Dr. César Augusto João RibeiroDissertação (mestrado) - Universidade Federal do ABC, Programa de Pós-Graduação em Biossistemas, São Bernardo do Campo, 2020.A doença de Alzheimer possui dois principais marcadores histopatológicos que são as placas senis contendo beta amiloide e os emaranhados neurofibrilares da proteína tau hiperfosforilada. Em condições normais, a proteína tau é regulada por uma dinâmica de fosforilações e desfosforilações influenciadas por temperatura, de maneira que evidências sugerem que baixas temperaturas favorecem a fosforilação. Estudos demonstram que esse fator possa apresentar risco para o desenvolvimento da doença de Alzheimer, por isso, compreender melhor seus mecanismos é de grande importância. Como objetivo, esse estudo investigou a influência da temperatura nos níveis da fosforilação da proteína tau e também a expressão das proteínas HSP70 e NFkB, bem como, os níveis de viabilidade celular. Para isso as células SH-SY5Y provenientes de neuroblastoma humano, foram expostas aos tratamentos de baixas temperaturas (31, 33 e 35°C) e controle (37°C). Os resultados obtidos nos experimentos, sugerem que a temperatura em si não é o suficiente para alterar a viabilidade celular, porém induz a fosforilação da proteína tau nos sítios serinas 199/202 e serina 396, o que coincide com uma redução significativa na expressão de HSP70. Por fim, foi visto que o aumento da tau fosforilada não segue por uma via de inflamação já que não houve alteração nos níveis de NFkB. A partir disso, pode-se propor que mais estudos obtenham como foco a chaperona HSP70 como uma medida terapêutica para a doença de Alzheimer, uma vez que o presente estudo adiciona esta chaperona como fator que pode estar envolvido no aumento da dos níveis de tau hiperfosforilada em função da temperatura.There are two major histopathological markers in Alzheimer's disease (AD): senile plaques containg beta-amyloid and the neurofibrilary tangles of the hyperphosphorylated tau protein. Under normal conditions, tau protein is regulated by a phosphorylation and dephosphorylation dynamics which is influenced by temperature, and evidence suggests that low temperatures favor phosphorylation. Indeed, previous studies have suggested cold temperatures as a risk factor for the development of AD, but better understanding of its mechanisms is urgent. Therefore, the aim of this study was to investigate the temperature influence on the phosphorylation levels of the tau protein, the expression of the HSP70 and NFkB proteins, as well as the levels of cell viability. For this, SH-SY5Y cells from human neuroblastoma were exposed to low temperature (31, 33 and 35° C) and control (37° C) treatments. Our results suggest that temperature does not affect cell viability, however it induces tau protein phosphorylation at serine 199/202 and serine 396 sites. What is followed by a significant reduction in HSP70 expression. Finally, we observed that temperature-induced P-tau increase is not dependent on inflammatory pathway, as the levels of NFkB were not altered. More studies are needed to better understand the influence of HSP70, as in the present study this chaperone was added as another factor that can influence tau phosphorilation induced by low temperatures.Almeida, Maria CamilaCarrettiero, Daniel CarneiroRibeiro, César Augusto JoãoFardin, Núbia MantovanSilva, Carlos Alberto daSilva, Luna Pavanelli da2020info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdf58 f : il.http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=121974http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=121974&midiaext=78898http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=121974&midiaext=78899Cover: http://biblioteca.ufabc.edu.br/php/capa.php?obra=121974porreponame:Repositório Institucional da UFABCinstname:Universidade Federal do ABC (UFABC)instacron:UFABCinfo:eu-repo/semantics/openAccess2022-03-18T16:13:03Zoai:BDTD:121974Repositório InstitucionalPUBhttp://www.biblioteca.ufabc.edu.br/oai/oai.phpopendoar:2022-03-18T16:13:03Repositório Institucional da UFABC - Universidade Federal do ABC (UFABC)false |
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