Estudo de imobilizaÃÃo da lipase do tipo B de Candida antarctica em silicato mesoporoso nanoestruturado (SBA-15) visando a aplicaÃÃo em reaÃÃes de elevado interesse industrial

• Autor(a) principal: Nathalia Saraiva Rios
• Data de Publicação: 2016
• Tipo de documento: Dissertação
• Idioma: por
• Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFC
• Texto Completo: http://www.teses.ufc.br/tde_busca/arquivo.php?codArquivo=16415
• topic: Lipase; ImobilizaÃÃo; Enzimas; Glutaral; Divinilsulfona; Immobilization; Lipase; ENGENHARIA QUIMICA

A lipase do tipo B de Candida antarctica recombinante expressa em Pichia pastoris pela inserÃÃo de um DNA externo (LIPB) foi imobilizada em sÃlica mesoporosa nanoestruturada (SBA-15) pelo mÃtodo da adsorÃÃo (SBA-15-LIPB) e ligaÃÃo covalente (SBA-15-APTES-GA-LIPB e SBA-15-APTES-DVS-LIPB). A influÃncia do tempo de contato enzima-suporte e do pH do meio foram avaliados para a produÃÃo dos biocatalisadores. A estabilidade tÃrmica das enzimas imobilizadas foi avaliada e os resultados mostraram que o SBA-15-APTES-GA-LIPB possui maior estabilidade tÃrmica com um t1/2 = 36,91 min enquanto o derivado SBA-15-APTES-DVS-LIPB teve t1/2= 11,83 min e o SBA-15-LIPB teve t1/2= 8,5 min, a 50 ÂC. No entanto, o SBA-15-LIPB possui maior estabilidade em solventes orgÃnicos do que os biocatalisadores produzidos por ligaÃÃo covalente. Assim, o biocatalisador SBA-15-LIPB (CondiÃÃes otimizadas: 100 % de atividade recuperada em um tempo de contato de 1 hora, pH 7) foi aplicado em uma reaÃÃo modelo de esterificaÃÃo, que à a sÃntese de Ãsteres de cadeia curta, o butirato de metila e etila. Os resultados mostraram que, em condiÃÃes otimizadas de esterificaÃÃo (temperatura: 37 ᵒC, tipo de solvente: hexano para o butirato de metila e iso-octano para a sÃntese do butirato de etila, a concentraÃÃo de substrato: 0,2 M, proporÃÃo molar de substratos de 1: 1, tempo de reaÃÃo: 12 h), as conversÃes foram: 79,25% para a sÃntese de butirato de metila e 86,52% para a sÃntese de butirato de etila. O biocatalisador SBA-15-LIPB exibiu elevada atividade e estabilidade operacional na sÃntese do butirato de metila e butirato de etila, por esterificaÃÃo, depois de cinco e seis ciclos sucessivos de 12 horas cada, respectivamente. Os biocatalisadores SBA-15-APTES-GA-LIPB e SBA-15-APTES-DVS-LIPB foram aplicados em uma reaÃÃo modelo de hidrÃlise, que à a resoluÃÃo cinÃtica do acetato de feniletila. Os dados experimentais mostraram que foram obtidos resultados positivos para ambos os biocatalisadores, mas o biocatalisador SBA-15-APTES-GA-LIPB foi mais eficiente, produzindo excessos enantiomÃricos de 99 %, conversÃo de 50 % e razÃo enantiomÃrica de 1057.