Valoração de peroxidases não comerciais visando aplicação em reações de interesse ambiental

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Klanovicz, Natalia
Data de Publicação: 2019
Tipo de documento: Trabalho de conclusão de curso
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFFS (Repositório Digital da UFFS)
Texto Completo: https://rd.uffs.edu.br/handle/prefix/3181
Resumo: As enzimas são, em sua maioria, proteínas responsáveis por realizar catálise de uma vasta gama de reações bioquímicas em diversos sistemas vivos. Os parâmetros que mais interferem nessas reações são concentração de substrato, pH e temperatura. Devido a vantagens como atuação em condições ambientais brandas, baixa agressividade ao meio ambiente e alta especificidade, as enzimas ganham cada vez mais espaço em processos industriais. A peroxidase é uma delas, apresentando capacidade de oxidar diversos substratos de forma estável. O estudo de técnicas de concentração enzimática de peroxidases não comerciais vem se tornando relevante para que suas propriedades catalíticas sejam potencializadas e para que reações de interesse ambiental sejam desenvolvidas. Diante disso, o objetivo deste trabalho é caracterizar as propriedades catalíticas da peroxidase de farelo de arroz (PFA), valorá-la por meio de técnicas de concentração e analisar sua inserção em processos de tratamento de águas residuais da indústria têxtil, cujas atividades trazem problemas para a saúde humana e ambiental. Na caracterização do extrato enzimático bruto foi analisada a resistência da enzima em diferentes condições de temperatura e pH, a qual demonstrou possibilidades de aplicação em processos que podem ocorrer entre 20 e 70°C e em uma faixa de pH entre 4 e 8 sem que ocorra a desnaturação da enzima. O maior potencial de redução obtido (+0,325 V vs EPH) correspondeu à PFA submetida a um pH de 5,5 e temperatura de 25°C. Nessa condição, analisou-se a estabilidade da atividade enzimática, que teve um decaimento maior dentro de 24 horas de reação, e o potencial redox e pH, que se mantiveram praticamente constantes durante todo tempo de reação. Em seguida, a valoração da enzima foi realizada por meio de concentração enzimática, sendo possível aumentar em até 2,9 vezes a atividade enzimática específica (AE) por meio de Sistema Aquoso Bifásico (SAB) com polietilenoglicol e cloreto de sódio e em até 1,9 vezes por meio de Precipitação Enzimática com acetona e cloreto de sódio. A inserção da PFA em processos oxidativos avançados também foi analisada, criando configurações para sua aplicação em efluente têxtil sintético visando degradação e remoção de corantes. Foi possível obter até 100% de remoção de cor aplicando PFA após precipitação em sistema com agitação, apresentando às indústrias têxteis uma alternativa economicamente e ambientalmente viável para o tratamento de efluentes. Com isso, as técnicas de valoração de peroxidases e sua aplicação em efluente têxtil demostram-se promissoras e com potencial para serem exploradas em processos industriais, tendo em vista que a peroxidase de farelo de arroz demonstrou afinidade com corantes.
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O estudo de técnicas de concentração enzimática de peroxidases não comerciais vem se tornando relevante para que suas propriedades catalíticas sejam potencializadas e para que reações de interesse ambiental sejam desenvolvidas. Diante disso, o objetivo deste trabalho é caracterizar as propriedades catalíticas da peroxidase de farelo de arroz (PFA), valorá-la por meio de técnicas de concentração e analisar sua inserção em processos de tratamento de águas residuais da indústria têxtil, cujas atividades trazem problemas para a saúde humana e ambiental. Na caracterização do extrato enzimático bruto foi analisada a resistência da enzima em diferentes condições de temperatura e pH, a qual demonstrou possibilidades de aplicação em processos que podem ocorrer entre 20 e 70°C e em uma faixa de pH entre 4 e 8 sem que ocorra a desnaturação da enzima. O maior potencial de redução obtido (+0,325 V vs EPH) correspondeu à PFA submetida a um pH de 5,5 e temperatura de 25°C. Nessa condição, analisou-se a estabilidade da atividade enzimática, que teve um decaimento maior dentro de 24 horas de reação, e o potencial redox e pH, que se mantiveram praticamente constantes durante todo tempo de reação. Em seguida, a valoração da enzima foi realizada por meio de concentração enzimática, sendo possível aumentar em até 2,9 vezes a atividade enzimática específica (AE) por meio de Sistema Aquoso Bifásico (SAB) com polietilenoglicol e cloreto de sódio e em até 1,9 vezes por meio de Precipitação Enzimática com acetona e cloreto de sódio. A inserção da PFA em processos oxidativos avançados também foi analisada, criando configurações para sua aplicação em efluente têxtil sintético visando degradação e remoção de corantes. Foi possível obter até 100% de remoção de cor aplicando PFA após precipitação em sistema com agitação, apresentando às indústrias têxteis uma alternativa economicamente e ambientalmente viável para o tratamento de efluentes. Com isso, as técnicas de valoração de peroxidases e sua aplicação em efluente têxtil demostram-se promissoras e com potencial para serem exploradas em processos industriais, tendo em vista que a peroxidase de farelo de arroz demonstrou afinidade com corantes.The enzymes are mainly proteins responsible for catalyze a wide range of biochemical reactions in several living systems and the parameters that most interfere in these reactions are substrate concentration, pH and temperature. Due to advantages such as action in mild environmental conditions, low aggressiveness to the environment and high specificity, enzymes are gaining space in industrial processes. Peroxidase is one of them, presenting the ability to oxidize several substrates in a stable way. The study of enzymatic concentration techniques of non-commercial peroxidases is becoming relevant in order to improve its catalytic properties and to develop environmental interest reactions. Therefore, this work aim to characterize the catalytic properties of rice bran peroxidase (RBP), to evaluate it through concentration techniques and to analyze its insertion in wastewater treatment processes of the textile industry, whose activities cause problems for human and environmental health. In the crude enzyme extract characterization, its resistance was analyzed in different temperature and pH conditions, which demonstrated application possibilities in processes that can occur between 20 and 70°C and in a pH range between 4 and 8 without occurring enzyme denaturation. The highest reduction potential (+0.325 V vs SHE) corresponded to RBP submitted to a pH 5.5 and a temperature 25°C. In this condition, the enzymatic activity had a larger decay within 24 hours of reaction and the redox potential and pH remained practically constant. Then, the enzyme valuation was carried out through enzymatic concentration, being possible to increase the specific enzymatic activity by up to 2.9 times through Aqueous Two-Phase System (ATPS) with polyethylene glycol and sodium chloride and up to 1.9 times through Precipitation with acetone and sodium chloride. The RBP insertion in advanced oxidative processes was also analyzed, creating configurations for its application in synthetic textile effluent with degradation and dye removal purpose. It was possible to obtain up to 100% color removal applying RBP precipitated in shaker system, giving to the textile industries an economically and environmentally viable alternative to treat effluents. Thus, the peroxidase valuation techniques and its application in textile effluent are promising and have the potential to be exploited in industrial processes, since rice bran peroxidase has demonstrated affinity with dyes.Submitted by Tania Ivani Rokohl (tania.rokohl@uffs.edu.br) on 2019-09-17T11:51:17Z No. of bitstreams: 1 KLANOVICZ.pdf: 1414188 bytes, checksum: d33d2e2bce239cb1b28e7bf0797eb268 (MD5)Approved for entry into archive by Franciele Scaglioni da Cruz (franciele.cruz@uffs.edu.br) on 2019-09-23T18:11:42Z (GMT) No. of bitstreams: 1 KLANOVICZ.pdf: 1414188 bytes, checksum: d33d2e2bce239cb1b28e7bf0797eb268 (MD5)Made available in DSpace on 2019-09-23T18:11:42Z (GMT). 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