Cinética de inativação da polifenoloxidase e peroxidase de abacate (Persea americana Mill.)
Autor(a) principal: | |
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Data de Publicação: | 2007 |
Outros Autores: | , |
Tipo de documento: | Artigo |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Ciência e Agrotecnologia (Online) |
Texto Completo: | http://old.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1413-70542007000600025 |
Resumo: | Extratos enzimáticos foram preparados a partir da polpa de abacate (Persea americana Mill.) dos cultivares Quintal, Fortuna e Choquete, em dois estádios de maturação (verde e maduro). A polpa de abacate (150,00g) foi homogeneizada em liquidificador, com 300 mL de solução tampão fosfato de sódio 100mM em pH 7,4 para polifenoloxidase (PPO) e pH 6,0 para peroxidase (POD). A peroxidase ionicamente ligada foi extraída usando solução de NaCl 1,0M, em tampão fosfato de sódio 100mM pH 6,0. Para o estudo da estabilidade térmica, os extratos foram submetidos a temperaturas de 60, 65, 70, 75 e 80ºC e por períodos que variaram de 1 à 10 minutos e a atividade enzimática foi determinada por espectrofotometria (lambda= 395nm para PPO e lambda= 460nm para POD). Pode-se observar que o declínio rápido da atividade das enzimas era maior nos primeiros quatro minutos e após esse período, com o aumento da temperatura e do tempo, a atividade continuou diminuindo, porém de forma mais lenta. A energia de ativação na faixa de temperatura estudada para as porções termolábil e termorresistente, apresentou valores dentro da faixa 12-100 kcal/mol. |
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Cinética de inativação da polifenoloxidase e peroxidase de abacate (Persea americana Mill.)AbacatepolifenoloxidaseperoxidasePersea americanaExtratos enzimáticos foram preparados a partir da polpa de abacate (Persea americana Mill.) dos cultivares Quintal, Fortuna e Choquete, em dois estádios de maturação (verde e maduro). A polpa de abacate (150,00g) foi homogeneizada em liquidificador, com 300 mL de solução tampão fosfato de sódio 100mM em pH 7,4 para polifenoloxidase (PPO) e pH 6,0 para peroxidase (POD). A peroxidase ionicamente ligada foi extraída usando solução de NaCl 1,0M, em tampão fosfato de sódio 100mM pH 6,0. Para o estudo da estabilidade térmica, os extratos foram submetidos a temperaturas de 60, 65, 70, 75 e 80ºC e por períodos que variaram de 1 à 10 minutos e a atividade enzimática foi determinada por espectrofotometria (lambda= 395nm para PPO e lambda= 460nm para POD). Pode-se observar que o declínio rápido da atividade das enzimas era maior nos primeiros quatro minutos e após esse período, com o aumento da temperatura e do tempo, a atividade continuou diminuindo, porém de forma mais lenta. A energia de ativação na faixa de temperatura estudada para as porções termolábil e termorresistente, apresentou valores dentro da faixa 12-100 kcal/mol.Editora da UFLA2007-12-01info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersiontext/htmlhttp://old.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1413-70542007000600025Ciência e Agrotecnologia v.31 n.6 2007reponame:Ciência e Agrotecnologia (Online)instname:Universidade Federal de Lavras (UFLA)instacron:UFLA10.1590/S1413-70542007000600025info:eu-repo/semantics/openAccessLuíz,Rúbia CarolineHirata,Talita Akemi MedeirosClemente,Edmarpor2008-01-03T00:00:00Zoai:scielo:S1413-70542007000600025Revistahttp://www.scielo.br/cagroPUBhttps://old.scielo.br/oai/scielo-oai.php||renpaiva@dbi.ufla.br|| editora@editora.ufla.br1981-18291413-7054opendoar:2022-11-22T16:30:13.981854Ciência e Agrotecnologia (Online) - Universidade Federal de Lavras (UFLA)true |
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