Proteômica diferencial de café arábica submetido a diferentes processamentos e secagem

• Autor(a) principal: Livramento, Kalynka Gabriella do
• Data de Publicação: 2014
• Tipo de documento: Dissertação
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Institucional da UFLA
• Texto Completo: http://repositorio.ufla.br/jspui/handle/1/2043
• topic: Biologia molecular; Proteômica diferencial; Café arábica; Processamento; Secagem; Espectrometria de massa; Differential Proteomic; Arabica coffee; Drying; Mass spectrometry; CNPQ_NÃO_INFORMADO

A qualidade do café é fundamental nas relações comerciais e exerce enorme influência sobre o preço do produto. Além do genótipo e do meio ambiente, o processamento pós-colheita, assim como o método de secagem, contribui para a qualidade final da bebida. Hoje, sabe-se que a qualidade do café está fortemente relacionada aos eventos bioquímicos que ocorrem nas sementes durante os processos pós-colheita dos grãos. Por isso, inúmeras pesquisas vêm sendo desenvolvidas no intuito de correlacionar a composição química do grão de café e a qualidade da bebida. A recente introdução da tecnologia proteômica na análise e na pesquisa da qualidade de café inaugura uma nova era de caracterização e identificação molecular e, assim, determina um desenvolvimento diferencial nas áreas de caracterização de sabor, aroma e qualidade de frutos. Pelo exposto, este trabalho foi realizado com o objetivo de comparar o perfil das proteínas diferencialmente expressas em grãos de C. arabica, submetidos a quatro diferentes tratamentos: café despolpado, secos em terreiro e em secador a 60ºC e café natural, submetidos às mesmas condições de secagem até atingir o teor de água de 11% (b.u). O trabalho foi conduzido no Laboratório Central de Biologia Molecular, da Universidade Federal de Lavras, em Lavras, MG e no Laboratório de Venenos e Toxinas Animais, da Universidade Federal de Minas Gerais, em Belo Horizonte, MG, Brasil. Para a análise proteômica, a eletroforese bidimensional foi conduzida pelo sistema MultiphorII (Amersham Bioscience). Os géis, corados com azul de Commassie G-250, foram analisados pelo programa ImageMaster 2D Platinum 5.0 (Amersham Bioscience). As proteínas com uma diferença de expressão de pelo menos 1,7X e um resultado significativo no teste T (p<0,05) foram excisadas e seqüenciadas por espectrometria de massa MALDI ToF/Tof. A temperatura de 60ºC da secagem interferiu no perfil proteômico dos grãos, naturais e despolpados, reduzindo substancialmente a quantidade de pontos protéicos mais abundantes, quando comparados aos grãos secos em terreiro. A maioria dos pontos protéicos mais abundantes foi observada, de modo geral, no café despolpado. Os pontos protéicos 1256 e 1422 foram seqüenciados e mostraram alta similaridade com a globulina 11S e o gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase, respectivamente. Os resultados desta pesquisa evidenciaram que a análise proteômica foi eficiente em diferenciar bioquimicamente os cafés submetidos a diferentes processos pós-colheita.