Estudos por Ressonância Magnética Nuclear das Estruturas dos Peptídeos Homotarsinina e LyeTx I mnK Ac e do Alinhamento Magnético de Bicelas Fosfolipídicas

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Breno Pires de Andrade Barbosa
Data de Publicação: 2016
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFMG
Texto Completo: http://hdl.handle.net/1843/SFSA-ADHT5S
Resumo: Os estudos sobre peptídeos antibacterianos tem mostrado um grande potencial dessas espécies em substituir vários antibióticos no combate às superbactérias. Os estudos mostram que esse potencial antibacteriano está intimamente ligado à conformação adotada por esses peptídeos, quando em contato com as membranas fosfolipídicas das bactérias. Esse trabalho é dividido em três diferentes capítulos. A necessidade de meios biomiméticos orientados magneticamente para estudos de RMN trouxe um novo desafio em relação à orientação de bicelas fosfolipídicas. Isso levou à busca por dados, inexistentes na literatura, da dependência temporal da orientação das bicelas em diferentes campos. O segundo capítulo mostra estudos da topologia do peptídeo homodimérico homotarsinina, originalmente isolado da secreção cutânea do anuro Phyllomedusa tarsius, quando esse se encontra ligado a meios que visam mimetizar as membranas celulares de bactérias. Esses estudos topológicos, realizados por meio da ressonância magnética nuclear, buscam a determinação da orientação relativa entre as cadeias na estrutura do dímero em ambiente de membrana. A última parte deste trabalho mostra os resultados obtidos por ressonância magnética nuclear e cálculos computacionais sobre a estruturação do peptídeo antibacteriano LyeTx I mn[delta]K Ac, que foi obtido por modificações químicas na estrutura primária do peptídeo nativo, LyeTx I, originalmente isolado do veneno do aracnídeo Lycosa erythrognatha.
id UFMG_ab2b48af48bcbd8f0c518fb10b314b74
oai_identifier_str oai:repositorio.ufmg.br:1843/SFSA-ADHT5S
network_acronym_str UFMG
network_name_str Repositório Institucional da UFMG
repository_id_str
spelling Jarbas Magalhaes ResendeAdolfo Henrique de Moraes SilvaDenize Cristina FavaroBreno Pires de Andrade Barbosa2019-08-10T04:21:17Z2019-08-10T04:21:17Z2016-05-31http://hdl.handle.net/1843/SFSA-ADHT5SOs estudos sobre peptídeos antibacterianos tem mostrado um grande potencial dessas espécies em substituir vários antibióticos no combate às superbactérias. Os estudos mostram que esse potencial antibacteriano está intimamente ligado à conformação adotada por esses peptídeos, quando em contato com as membranas fosfolipídicas das bactérias. Esse trabalho é dividido em três diferentes capítulos. A necessidade de meios biomiméticos orientados magneticamente para estudos de RMN trouxe um novo desafio em relação à orientação de bicelas fosfolipídicas. Isso levou à busca por dados, inexistentes na literatura, da dependência temporal da orientação das bicelas em diferentes campos. O segundo capítulo mostra estudos da topologia do peptídeo homodimérico homotarsinina, originalmente isolado da secreção cutânea do anuro Phyllomedusa tarsius, quando esse se encontra ligado a meios que visam mimetizar as membranas celulares de bactérias. Esses estudos topológicos, realizados por meio da ressonância magnética nuclear, buscam a determinação da orientação relativa entre as cadeias na estrutura do dímero em ambiente de membrana. A última parte deste trabalho mostra os resultados obtidos por ressonância magnética nuclear e cálculos computacionais sobre a estruturação do peptídeo antibacteriano LyeTx I mn[delta]K Ac, que foi obtido por modificações químicas na estrutura primária do peptídeo nativo, LyeTx I, originalmente isolado do veneno do aracnídeo Lycosa erythrognatha.The study of antibacterial peptides has shown a great potential to substitute a great number of different antibiotics in the fight against super bacteria. Several studies show that the antibacterial activity is intrinsically linked to the conformation adopted by these peptides when in contact with bacteria phospholipid membranes. This work is divided in three different chapters. The necessity of magnetically oriented biomimetic media for this study brought a new challenge in relation to the orientation of bicelles. This lead to the search for new data about the time dependence orientation of bicelles exposed to magnetic fields of different magnitudes. The second chapter covers the topological study of the homodimeric peptide homotarsinin, originally isolated from the skin secretion of the tree frog Phyllomedusa tarsius, when bound to media that mimics bacterial cellular membranes. These topological studies were performed in membrane environments by nuclear magnetic resonance and they look to elucidate the relative orientation adopted by the two chains within the homodimer structure. The last part of this work shows the results obtained by nuclear magnetic resonance and computational calculations about the structure of the antibacterial peptide LyeTx I mnK Ac, which was obtained by chemical modifications of the wild type peptide LyeTx I, originally isolated from the venom of the arachnid Lycosa erythrognatha.Universidade Federal de Minas GeraisUFMGLipídiosPeptidios SinteseFísico-químicaAgentes antibacterianosRessonância magnética nuclearRessonância Magnética NuclearBicelas FosfolipídicasPeptídeos AntimicrobianosPeptídeos DiméricosInteração peptídeomembranaEstudos por Ressonância Magnética Nuclear das Estruturas dos Peptídeos Homotarsinina e LyeTx I mnK Ac e do Alinhamento Magnético de Bicelas Fosfolipídicasinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisinfo:eu-repo/semantics/openAccessporreponame:Repositório Institucional da UFMGinstname:Universidade Federal de Minas Gerais (UFMG)instacron:UFMGORIGINALdissertac_a_o_versa_o_final_3_29.07.pdfapplication/pdf8882201https://repositorio.ufmg.br/bitstream/1843/SFSA-ADHT5S/1/dissertac_a_o_versa_o_final_3_29.07.pdf3bb3e641b02bb585e4478daafaaf5319MD51TEXTdissertac_a_o_versa_o_final_3_29.07.pdf.txtdissertac_a_o_versa_o_final_3_29.07.pdf.txtExtracted texttext/plain150202https://repositorio.ufmg.br/bitstream/1843/SFSA-ADHT5S/2/dissertac_a_o_versa_o_final_3_29.07.pdf.txt6e9ee408ffd33aa877b124c5a302fd2cMD521843/SFSA-ADHT5S2019-11-14 03:07:39.647oai:repositorio.ufmg.br:1843/SFSA-ADHT5SRepositório de PublicaçõesPUBhttps://repositorio.ufmg.br/oaiopendoar:2019-11-14T06:07:39Repositório Institucional da UFMG - Universidade Federal de Minas Gerais (UFMG)false
dc.title.pt_BR.fl_str_mv Estudos por Ressonância Magnética Nuclear das Estruturas dos Peptídeos Homotarsinina e LyeTx I mnK Ac e do Alinhamento Magnético de Bicelas Fosfolipídicas
title Estudos por Ressonância Magnética Nuclear das Estruturas dos Peptídeos Homotarsinina e LyeTx I mnK Ac e do Alinhamento Magnético de Bicelas Fosfolipídicas
spellingShingle Estudos por Ressonância Magnética Nuclear das Estruturas dos Peptídeos Homotarsinina e LyeTx I mnK Ac e do Alinhamento Magnético de Bicelas Fosfolipídicas
Breno Pires de Andrade Barbosa
Ressonância Magnética Nuclear
Bicelas Fosfolipídicas
Peptídeos Antimicrobianos
Peptídeos Diméricos
Interação peptídeomembrana
Lipídios
Peptidios Sintese
Físico-química
Agentes antibacterianos
Ressonância magnética nuclear
title_short Estudos por Ressonância Magnética Nuclear das Estruturas dos Peptídeos Homotarsinina e LyeTx I mnK Ac e do Alinhamento Magnético de Bicelas Fosfolipídicas
title_full Estudos por Ressonância Magnética Nuclear das Estruturas dos Peptídeos Homotarsinina e LyeTx I mnK Ac e do Alinhamento Magnético de Bicelas Fosfolipídicas
title_fullStr Estudos por Ressonância Magnética Nuclear das Estruturas dos Peptídeos Homotarsinina e LyeTx I mnK Ac e do Alinhamento Magnético de Bicelas Fosfolipídicas
title_full_unstemmed Estudos por Ressonância Magnética Nuclear das Estruturas dos Peptídeos Homotarsinina e LyeTx I mnK Ac e do Alinhamento Magnético de Bicelas Fosfolipídicas
title_sort Estudos por Ressonância Magnética Nuclear das Estruturas dos Peptídeos Homotarsinina e LyeTx I mnK Ac e do Alinhamento Magnético de Bicelas Fosfolipídicas
author Breno Pires de Andrade Barbosa
author_facet Breno Pires de Andrade Barbosa
author_role author
dc.contributor.advisor1.fl_str_mv Jarbas Magalhaes Resende
dc.contributor.referee1.fl_str_mv Adolfo Henrique de Moraes Silva
dc.contributor.referee2.fl_str_mv Denize Cristina Favaro
dc.contributor.author.fl_str_mv Breno Pires de Andrade Barbosa
contributor_str_mv Jarbas Magalhaes Resende
Adolfo Henrique de Moraes Silva
Denize Cristina Favaro
dc.subject.por.fl_str_mv Ressonância Magnética Nuclear
Bicelas Fosfolipídicas
Peptídeos Antimicrobianos
Peptídeos Diméricos
Interação peptídeomembrana
topic Ressonância Magnética Nuclear
Bicelas Fosfolipídicas
Peptídeos Antimicrobianos
Peptídeos Diméricos
Interação peptídeomembrana
Lipídios
Peptidios Sintese
Físico-química
Agentes antibacterianos
Ressonância magnética nuclear
dc.subject.other.pt_BR.fl_str_mv Lipídios
Peptidios Sintese
Físico-química
Agentes antibacterianos
Ressonância magnética nuclear
description Os estudos sobre peptídeos antibacterianos tem mostrado um grande potencial dessas espécies em substituir vários antibióticos no combate às superbactérias. Os estudos mostram que esse potencial antibacteriano está intimamente ligado à conformação adotada por esses peptídeos, quando em contato com as membranas fosfolipídicas das bactérias. Esse trabalho é dividido em três diferentes capítulos. A necessidade de meios biomiméticos orientados magneticamente para estudos de RMN trouxe um novo desafio em relação à orientação de bicelas fosfolipídicas. Isso levou à busca por dados, inexistentes na literatura, da dependência temporal da orientação das bicelas em diferentes campos. O segundo capítulo mostra estudos da topologia do peptídeo homodimérico homotarsinina, originalmente isolado da secreção cutânea do anuro Phyllomedusa tarsius, quando esse se encontra ligado a meios que visam mimetizar as membranas celulares de bactérias. Esses estudos topológicos, realizados por meio da ressonância magnética nuclear, buscam a determinação da orientação relativa entre as cadeias na estrutura do dímero em ambiente de membrana. A última parte deste trabalho mostra os resultados obtidos por ressonância magnética nuclear e cálculos computacionais sobre a estruturação do peptídeo antibacteriano LyeTx I mn[delta]K Ac, que foi obtido por modificações químicas na estrutura primária do peptídeo nativo, LyeTx I, originalmente isolado do veneno do aracnídeo Lycosa erythrognatha.
publishDate 2016
dc.date.issued.fl_str_mv 2016-05-31
dc.date.accessioned.fl_str_mv 2019-08-10T04:21:17Z
dc.date.available.fl_str_mv 2019-08-10T04:21:17Z
dc.type.status.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/masterThesis
format masterThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.uri.fl_str_mv http://hdl.handle.net/1843/SFSA-ADHT5S
url http://hdl.handle.net/1843/SFSA-ADHT5S
dc.language.iso.fl_str_mv por
language por
dc.rights.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.publisher.none.fl_str_mv Universidade Federal de Minas Gerais
dc.publisher.initials.fl_str_mv UFMG
publisher.none.fl_str_mv Universidade Federal de Minas Gerais
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Repositório Institucional da UFMG
instname:Universidade Federal de Minas Gerais (UFMG)
instacron:UFMG
instname_str Universidade Federal de Minas Gerais (UFMG)
instacron_str UFMG
institution UFMG
reponame_str Repositório Institucional da UFMG
collection Repositório Institucional da UFMG
bitstream.url.fl_str_mv https://repositorio.ufmg.br/bitstream/1843/SFSA-ADHT5S/1/dissertac_a_o_versa_o_final_3_29.07.pdf
https://repositorio.ufmg.br/bitstream/1843/SFSA-ADHT5S/2/dissertac_a_o_versa_o_final_3_29.07.pdf.txt
bitstream.checksum.fl_str_mv 3bb3e641b02bb585e4478daafaaf5319
6e9ee408ffd33aa877b124c5a302fd2c
bitstream.checksumAlgorithm.fl_str_mv MD5
MD5
repository.name.fl_str_mv Repositório Institucional da UFMG - Universidade Federal de Minas Gerais (UFMG)
repository.mail.fl_str_mv
_version_ 1801676870012370944