Mapeamento e síntese de epitopos da mutalisina II (LHF-II) metaloproteinase purificada do veneno de Lachesis muta muta

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Rodrigo Novaes Ferreira
Data de Publicação: 2005
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFMG
Texto Completo: http://hdl.handle.net/1843/BUBD-936J7J
Resumo: Temos utilizado a técnica de SPOT-síntese para construir peptídeos lineares (doze resíduos de aminoácidos com sobreposição de nove) sobre uma superfície de celulose cobrindo toda seqüência primária de aminoácidos da mutalisina II, uma metaloproteinase responsável pela atividade hemorrágica do veneno de Lachesis muta muta (Viperidae).Soro de coelho antimutalisina II ao reagirem com estes peptídeos revelaram três principais regiões imunogênicas: uma C-terminal, Central e N-terminal da proteína. Uma seqüência peptídica de cada região imunogênica identificada foi selecionada para a síntese química. Os peptídeos foram purificados e analisados por espectrometria demassas. Estes peptídeos foram reconhecidos pelo soro de coelho antimutalisina II em um ensaio de ELISA. Os peptídeos foram acoplados ao KLH (Keyhole Limpet Hemocyanin) para a produção de anticorpos antipeptídeos em coelho. Estes anticorpos reconheceram moderadamente a mutalisina II e fracamente o veneno total. Foi purificada a fração IgG do soro de coelho antipeptídeos para utilização em ensaio de inibição desta enzima. Estes anticorpos foram capazes de neutralizar a atividade proteolítica da enzima em 63,5%.
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