Relação dos canais iônicos receptores de potencial transitório (TRP) e a dor: uma revisão.

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Pereira, Wendel Batista.
Data de Publicação: 2014
Tipo de documento: Trabalho de conclusão de curso
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFPB
Texto Completo: https://repositorio.ufpb.br/jspui/handle/123456789/550
Resumo: Os estímulos ambientais externos ou internos que constantemente bombardeiam os organismos são detectados por complexos sistemas sensoriais fisiológicos. A dor resulta de vários eventos fisiológicos e pode ser dividida em aguda e crônica, inflamatória e neuropática. Nos últimos anos, vários estudos foram realizados buscando a descoberta de novas alternativas terapêuticas para o tratamento da dor. Neste cenário se inserem os trabalhos com os canais receptores de potencial transitório (TRPs). Os TRPs são canais de cátions não seletivos, permeáveis ao Ca2+ e têm participação fundamental nos complexos mecanismos de quase todas as respostas sensoriais. Pertencem a uma superfamília complexa e multifuncional. Nos mamíferos, a superfamília TRP compreende seis subfamílias conhecidas como canais iônicos TRPC (canônica), TRPV (vaniloide), TRPM (melastatina), TRPML (mucolipina), TRPP (policistina) e TRPA (ANKTM1). Estudos utilizando clonagem molecular têm destacado principalmente os canais TRPV1, TRPA1, TRPV4 e TRPM8 no envolvimento da dor. A precisa regulação da expressão, localização e função dos TRPs é fundamental para seu papel sensorial nos terminais nociceptores, particularmente durante o processo inflamatório, onde contribuem para hipersensibilidade à dor por sofrerem aumento na sua expressão e estimulação. Portanto, a inibição específica e seletiva da atividade dos canais TRPs são alvos potenciais para novas terapias no alívio dos processos nociceptivos.
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Os TRPs são canais de cátions não seletivos, permeáveis ao Ca2+ e têm participação fundamental nos complexos mecanismos de quase todas as respostas sensoriais. Pertencem a uma superfamília complexa e multifuncional. Nos mamíferos, a superfamília TRP compreende seis subfamílias conhecidas como canais iônicos TRPC (canônica), TRPV (vaniloide), TRPM (melastatina), TRPML (mucolipina), TRPP (policistina) e TRPA (ANKTM1). Estudos utilizando clonagem molecular têm destacado principalmente os canais TRPV1, TRPA1, TRPV4 e TRPM8 no envolvimento da dor. A precisa regulação da expressão, localização e função dos TRPs é fundamental para seu papel sensorial nos terminais nociceptores, particularmente durante o processo inflamatório, onde contribuem para hipersensibilidade à dor por sofrerem aumento na sua expressão e estimulação. Portanto, a inibição específica e seletiva da atividade dos canais TRPs são alvos potenciais para novas terapias no alívio dos processos nociceptivos.João Pessoa, PB: 2013.DorTRPRelação dos canais iônicos receptores de potencial transitório (TRP) e a dor: uma revisão.info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesisPereira, Wendel Batista.porreponame:Repositório Institucional da UFPBinstname:Universidade Federal da Paraíba (UFPB)instacron:UFPBinfo:eu-repo/semantics/openAccessTHUMBNAILWBP11072014.pdf.jpgWBP11072014.pdf.jpgIM Thumbnailimage/jpeg3753https://repositorio.ufpb.br/jspui/bitstream/123456789/550/6/WBP11072014.pdf.jpg6fc5ce8308f51f7d260f6426d4ea8e0aMD56TEXTWBP11072014.pdf.txtWBP11072014.pdf.txtExtracted texttext/plain86637https://repositorio.ufpb.br/jspui/bitstream/123456789/550/5/WBP11072014.pdf.txt4f3944ced489292526529b0f11edf5a8MD55ORIGINALWBP11072014.pdfWBP11072014.pdfapplication/pdf719409https://repositorio.ufpb.br/jspui/bitstream/123456789/550/7/WBP11072014.pdf1e0200582015a0ba3c34e5bf548c2f45MD57LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748https://repositorio.ufpb.br/jspui/bitstream/123456789/550/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52123456789/5502020-08-13 13:14:43.607oai:repositorio.ufpb.br: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Repositório InstitucionalPUBhttps://repositorio.ufpb.br/oai/requestdiretoria@ufpb.bropendoar:25462020-08-13T16:14:43Repositório Institucional da UFPB - Universidade Federal da Paraíba (UFPB)false
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