Produção de peptídeos bioativos a partir do colágeno isolado de dourado (Coryphaena hippurus)

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: ROBERTO, Nathalia Albuquerque
Data de Publicação: 2017
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFPE
dARK ID: ark:/64986/001300000rc8f
Texto Completo: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/25329
Resumo: Os resíduos de processamento de peixe são uma importante fonte de recursos subutilizados que apresentam potencial para diversas aplicações biotecnológicas. A espécie Coryphaena hippurus, conhecida no Brasil como dourado, representa um importante recurso pesqueiro com uma ampla distribuição global. O colágeno, é uma proteína fibrosa encontrada em todo o reino animal, que possui uma variedade de aplicações industriais, principalmente nos setores farmacêutico, de cosméticos e alimentos. Devido aos baixos riscos de transmissão de doenças, alto rendimento nos processos de extração e ausência de toxicidade, organismos aquáticos têm se destacado como uma alternativa frente ao colágeno comercial (obtido a partir de animais terrestres). Assim, o presente trabalho teve por objetivo produzir peptídeos bioativos através da hidrólise do colágeno isolado da pele de dourado (C. hippurus), empregando colagenase extraída de suas vísceras intestinais. O rendimento da extração do colágeno ácido solúvel (ASC) e pepsino solúvel (PSC) foi de 43% e 3%, respectivamente. A SDS-PAGE do ASC e PSC apresentaram padrão de bandas semelhante ao encontrado na literatura para amostras de colágeno, com cadeias α 1 e α 2, bem como cadeia β. O espectro de absorção ultravioleta (UV) de ambos colágenos apresentou absorção máxima a 230 nm. A solubilidade de ASC e PSC foi maior na faixa de pH ácida, alcançando seu máximo em pH 1 e 2, respectivamente. A solubilidade do ASC foi superior em baixas concentrações de NaCl, apresentando diminuição da solubilidade em concentrações acima de 1%. Os espectros FTIR do ASC e PSC exibiram picos característicos de Amida I, II, III bem como amida A e B, semelhantes a colágenos do tipo I de outros peixes. Os resultados obtidos neste estudo indicam a possibilidade de obtenção de proteases e colágeno do tipo I a partir da pele do dourado para a produção de peptídeos bioativos.
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spelling ROBERTO, Nathalia Albuquerquehttp://lattes.cnpq.br/2901678079706631http://lattes.cnpq.br/2205151409139871BEZERRA, Ranilson de SouzaPORTO, Ana Lucia Figueiredo2018-08-02T17:18:19Z2018-08-02T17:18:19Z2017-02-22https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/25329ark:/64986/001300000rc8fOs resíduos de processamento de peixe são uma importante fonte de recursos subutilizados que apresentam potencial para diversas aplicações biotecnológicas. A espécie Coryphaena hippurus, conhecida no Brasil como dourado, representa um importante recurso pesqueiro com uma ampla distribuição global. O colágeno, é uma proteína fibrosa encontrada em todo o reino animal, que possui uma variedade de aplicações industriais, principalmente nos setores farmacêutico, de cosméticos e alimentos. Devido aos baixos riscos de transmissão de doenças, alto rendimento nos processos de extração e ausência de toxicidade, organismos aquáticos têm se destacado como uma alternativa frente ao colágeno comercial (obtido a partir de animais terrestres). Assim, o presente trabalho teve por objetivo produzir peptídeos bioativos através da hidrólise do colágeno isolado da pele de dourado (C. hippurus), empregando colagenase extraída de suas vísceras intestinais. O rendimento da extração do colágeno ácido solúvel (ASC) e pepsino solúvel (PSC) foi de 43% e 3%, respectivamente. A SDS-PAGE do ASC e PSC apresentaram padrão de bandas semelhante ao encontrado na literatura para amostras de colágeno, com cadeias α 1 e α 2, bem como cadeia β. O espectro de absorção ultravioleta (UV) de ambos colágenos apresentou absorção máxima a 230 nm. A solubilidade de ASC e PSC foi maior na faixa de pH ácida, alcançando seu máximo em pH 1 e 2, respectivamente. A solubilidade do ASC foi superior em baixas concentrações de NaCl, apresentando diminuição da solubilidade em concentrações acima de 1%. Os espectros FTIR do ASC e PSC exibiram picos característicos de Amida I, II, III bem como amida A e B, semelhantes a colágenos do tipo I de outros peixes. Os resultados obtidos neste estudo indicam a possibilidade de obtenção de proteases e colágeno do tipo I a partir da pele do dourado para a produção de peptídeos bioativos.CAPESFish processing wastes are an important source of underutilized resources that have potential for various biotech applications. The species Coryphaena hippurus, represents an important fishery resource with a wide global distribution. Collagen is a fibrous protein found throughout the animal kingdom, which has a variety of industrial applications, mainly in the pharmaceutical, cosmetics and food industries. Due to the low risks of disease transmission, high yields in the extraction processes and absence of toxicity, aquatic organisms have stood out as an alternative against commercial collagen (obtained from terrestrial animals). Therefore, the present work aimed to produce bioactive peptides through the hydrolysis of collagen isolated from the skin of gold (C. hippurus), using collagenase extracted from its intestinal viscera. The extraction yield of ASC and PSC was 43% and 3%, respectively. The SDS-PAGE of the ASC and PSC presented bands pattern similar to that found in the literature for samples of collagen, with α 1 and α 2 chains, as well as β chain. The ultraviolet (UV) absorption spectrum of both collagens showed maximum absorption at 230 nm. The solubility of ASC and PSC was higher in the acid pH range, reaching its maximum at pH 1 and 2, respectively. The solubility of the ASC was higher at low NaCl concentrations, with a decrease in solubility at concentrations above 1%. FTIR spectra of ASC and PSC exhibited characteristic peaks of Amide I, II, III as well as amide A and B, similar to type I collagens of other fish. The results obtained in this study indicate the possibility of obtaining proteases and type I collagen from the skin of gilt for the production of bioactive peptides.porUniversidade Federal de PernambucoPrograma de Pos Graduacao em Ciencias BiologicasUFPEBrasilAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazilhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/info:eu-repo/semantics/openAccessPeptídeosColágenoPeixes - CriaçãoProdução de peptídeos bioativos a partir do colágeno isolado de dourado (Coryphaena hippurus)info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesismestradoreponame:Repositório Institucional da UFPEinstname:Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)instacron:UFPETHUMBNAILDISSERTAÇÃO Nathalia Albuquerque Roberto.pdf.jpgDISSERTAÇÃO Nathalia Albuquerque Roberto.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1232https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/25329/5/DISSERTA%c3%87%c3%83O%20Nathalia%20Albuquerque%20Roberto.pdf.jpgd1ff8c5c8e1c7cf05d42553deccb03c1MD55ORIGINALDISSERTAÇÃO Nathalia Albuquerque Roberto.pdfDISSERTAÇÃO Nathalia Albuquerque Roberto.pdfapplication/pdf2170710https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/25329/1/DISSERTA%c3%87%c3%83O%20Nathalia%20Albuquerque%20Roberto.pdfd4675cfd7d221fc806601335f88f71e1MD51CC-LICENSElicense_rdflicense_rdfapplication/rdf+xml; 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