Efeito inibitório do extrato aquoso do guaraná, do chá verde e da epigalocatecina-3 galato sobre a atividade da enzima que degrada a insulina em próstata de rato

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Silveira Braglia César Vieira, Juliany
Data de Publicação: 2006
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFPE
dARK ID: ark:/64986/001300000txgn
Texto Completo: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/1954
Resumo: A enzima que degrada (IDE) é uma proteína intracelular que degrada insulina e outros peptídeos e hormônios. A degradação da insulina é um processo importante tanto para o controle das respostas celulares ao hormônio como para a interação da insulina com seus tecidos-alvo. Muitas funções celulares estão relacionadas com a IDE em adição à degradação, incluindo funções regulatórias e de ligação. A IDE é regulada em situações de proliferação celular e apoptose, mostrando um aumento ou diminuição em sua quantidade e atividade respectivamente nessas condições. Foi demonstrado que a atividade do proteassoma é requerida para que as células cancerígenas sobrevivam e que o consumo de vegetais e frutas está associado à diminuição do risco de câncer. As catecinas (polifenóis solúveis em água) presentes em muitos alimentos, incluindo chá verde, guaraná, frutas e vegetais, apresentam efeitos inibitórios sobre a atividade do proteassoma e induzem apoptose em células tumorais. O presente trabalho avaliou o efeito do extrato aquoso do chá verde e do guaraná (GTE e GE) e das catecinas puras encontradas nesses extratos, a epigalocatecina-3-galato (EGCG), a (-) epicatecina e a (+) catecina, sobre a atividade da IDE "in vitro". Frações citosólicas de homogenizados de próstatas de rato foram incubadas com 125I-insulina na presença de GTE: 87.5 a 70 μg/ML, GE: 175 a 1400 μg /ML e EGCG: 50 a 300 μg /ML.Os resultados mostraram que o GTE e o GE são capazes de inibir a atividade da IDE e que esse efeito foi mimetizado somente pela EGCG. A presença de um grupo galato na epigalocatecina-3- galato parece ser importante para seu efeito inibitório na degradação da insulina, sugerindo uma relação estrutura-atividade nesse efeito inibitório. O efeito inibitório do extrato de guaraná pode ser devido à presença dos taninos
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spelling Silveira Braglia César Vieira, JulianyPedro Udrisar, Daniel 2014-06-12T15:53:27Z2014-06-12T15:53:27Z2006Silveira Braglia César Vieira, Juliany; Pedro Udrisar, Daniel. Efeito inibitório do extrato aquoso do guaraná, do chá verde e da epigalocatecina-3 galato sobre a atividade da enzima que degrada a insulina em próstata de rato. 2006. Dissertação (Mestrado). Programa de Pós-Graduação em Ciências Biológicas, Universidade Federal de Pernambuco, Recife, 2006.https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/1954ark:/64986/001300000txgnA enzima que degrada (IDE) é uma proteína intracelular que degrada insulina e outros peptídeos e hormônios. A degradação da insulina é um processo importante tanto para o controle das respostas celulares ao hormônio como para a interação da insulina com seus tecidos-alvo. Muitas funções celulares estão relacionadas com a IDE em adição à degradação, incluindo funções regulatórias e de ligação. A IDE é regulada em situações de proliferação celular e apoptose, mostrando um aumento ou diminuição em sua quantidade e atividade respectivamente nessas condições. Foi demonstrado que a atividade do proteassoma é requerida para que as células cancerígenas sobrevivam e que o consumo de vegetais e frutas está associado à diminuição do risco de câncer. As catecinas (polifenóis solúveis em água) presentes em muitos alimentos, incluindo chá verde, guaraná, frutas e vegetais, apresentam efeitos inibitórios sobre a atividade do proteassoma e induzem apoptose em células tumorais. O presente trabalho avaliou o efeito do extrato aquoso do chá verde e do guaraná (GTE e GE) e das catecinas puras encontradas nesses extratos, a epigalocatecina-3-galato (EGCG), a (-) epicatecina e a (+) catecina, sobre a atividade da IDE "in vitro". Frações citosólicas de homogenizados de próstatas de rato foram incubadas com 125I-insulina na presença de GTE: 87.5 a 70 μg/ML, GE: 175 a 1400 μg /ML e EGCG: 50 a 300 μg /ML.Os resultados mostraram que o GTE e o GE são capazes de inibir a atividade da IDE e que esse efeito foi mimetizado somente pela EGCG. A presença de um grupo galato na epigalocatecina-3- galato parece ser importante para seu efeito inibitório na degradação da insulina, sugerindo uma relação estrutura-atividade nesse efeito inibitório. O efeito inibitório do extrato de guaraná pode ser devido à presença dos taninosConselho Nacional de Desenvolvimento Científico e TecnológicoporUniversidade Federal de PernambucoAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazilhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/info:eu-repo/semantics/openAccessEnzima que degrada a insulinaChá verdeGuaranáCatecinas PróstataEfeito inibitório do extrato aquoso do guaraná, do chá verde e da epigalocatecina-3 galato sobre a atividade da enzima que degrada a insulina em próstata de ratoinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisreponame:Repositório Institucional da UFPEinstname:Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)instacron:UFPEORIGINALarquivo5224_1.pdfapplication/pdf78152https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/1954/1/arquivo5224_1.pdf35e604885e46a0bb1e9890920f4ef797MD51LICENSElicense.txttext/plain1748https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/1954/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52TEXTarquivo5224_1.pdf.txtarquivo5224_1.pdf.txtExtracted texttext/plain17561https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/1954/3/arquivo5224_1.pdf.txtee97662ac11b434c8052ab6ec306a252MD53THUMBNAILarquivo5224_1.pdf.jpgarquivo5224_1.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1472https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/1954/4/arquivo5224_1.pdf.jpg42994efa05212f4155474f427a42d9d4MD54123456789/19542019-10-25 02:05:01.793oai:repositorio.ufpe.br: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Repositório InstitucionalPUBhttps://repositorio.ufpe.br/oai/requestattena@ufpe.bropendoar:22212019-10-25T05:05:01Repositório Institucional da UFPE - Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)false
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