Análise do perfil das proteinases envolvidas no processo de cicatrização de lesões cutâneas experimentais utilizando o polissacarídeo da goma do cajueiro (Anacardium occidentale L.)

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: das Neves Santos, Priscila
Data de Publicação: 2009
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFPE
Texto Completo: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/2063
Resumo: O reparo de lesões é um processo dinâmico, que envolve uma resposta coordenada de muitos tipos celulares e é fundamentalmente similar entre tipos teciduais. A cicatrização pode ser dividida em 3 fases: inflamação, fibroplasia e remodelação da matriz extracelular (MEC). A migração de células e a remodelação dos tecidos durante a cicatrização de feridas requerem o controle de degradação da MEC e a ativação e liberação de fatores de crescimento. As metaloproteinases da matriz (MMPs) são uma família de endopeptidases e apresentam importante papel na remodelação proteolítica da MEC, em várias situações patológicas e fisiológicas, incluindo o reparo de lesões cutâneas. O objetivo deste trabalho foi determinar o perfil de proteases envolvidas no processo de cicatrização de lesões cutâneas tratadas com o polissacarídeo de Anacardium occidentale L. (POLICAJU) durante as fases inflamatória, de fibroplasia e de remodelação em camundongos (Mus musculus) Swiss. Os animais (n=90) foram organizados de acordo com o tratamento empregado: Grupo I (NaCl 150mM), Grupo II (ácido ascórbico 75 mg/ml) e Grupo III (emulsão contendo POLICAJU 150 mg/ml preparado em ácido ascórbico 75 mg/ml). As lesões cutâneas foram realizadas assepticamente na região torácica dorsal e cada ferida foi tratada em dose única (200μl) imediatamente após a cirurgia. Através do ensaio com azocolágeno, verificamos que no 2º dia de pós- operatório (P.O.), o grupo tratado com ácido ascórbico foi o que apresentou a maior atividade proteolítica, e tanto no 7º quanto no 12º dias de P.O., as maiores atividades foram observadas nos grupos tratados com o POLICAJU. O perfil das proteínas nos homogenatos, obtidos a partir das lesões cutâneas, realizado através de eletroforese SDS-PAGE demonstrou, em todos os grupos estudados, a presença de proteínas com peso molecular de 53, 76, 170, 220 kDa, e proteínas com aproximadamente 84, 106, 116 e 151 kDa. No zimograma, observamos que todos os grupos estudados apresentaram enzimas que degradam a gelatina com peso molecular de aproximadamente 84, 106 e 116 kDa. No nosso trabalho, observamos que a cicatrização é favorecida pela relação entre POLICAJU e MMPs principalmente na fase de remodelação da cicatrização. Além disso, a proteína de peso molecular de 116 kDa observada no zimograma é a pró-MMP-9
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As metaloproteinases da matriz (MMPs) são uma família de endopeptidases e apresentam importante papel na remodelação proteolítica da MEC, em várias situações patológicas e fisiológicas, incluindo o reparo de lesões cutâneas. O objetivo deste trabalho foi determinar o perfil de proteases envolvidas no processo de cicatrização de lesões cutâneas tratadas com o polissacarídeo de Anacardium occidentale L. (POLICAJU) durante as fases inflamatória, de fibroplasia e de remodelação em camundongos (Mus musculus) Swiss. Os animais (n=90) foram organizados de acordo com o tratamento empregado: Grupo I (NaCl 150mM), Grupo II (ácido ascórbico 75 mg/ml) e Grupo III (emulsão contendo POLICAJU 150 mg/ml preparado em ácido ascórbico 75 mg/ml). As lesões cutâneas foram realizadas assepticamente na região torácica dorsal e cada ferida foi tratada em dose única (200μl) imediatamente após a cirurgia. Através do ensaio com azocolágeno, verificamos que no 2º dia de pós- operatório (P.O.), o grupo tratado com ácido ascórbico foi o que apresentou a maior atividade proteolítica, e tanto no 7º quanto no 12º dias de P.O., as maiores atividades foram observadas nos grupos tratados com o POLICAJU. O perfil das proteínas nos homogenatos, obtidos a partir das lesões cutâneas, realizado através de eletroforese SDS-PAGE demonstrou, em todos os grupos estudados, a presença de proteínas com peso molecular de 53, 76, 170, 220 kDa, e proteínas com aproximadamente 84, 106, 116 e 151 kDa. No zimograma, observamos que todos os grupos estudados apresentaram enzimas que degradam a gelatina com peso molecular de aproximadamente 84, 106 e 116 kDa. No nosso trabalho, observamos que a cicatrização é favorecida pela relação entre POLICAJU e MMPs principalmente na fase de remodelação da cicatrização. Além disso, a proteína de peso molecular de 116 kDa observada no zimograma é a pró-MMP-9Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível SuperiorporUniversidade Federal de PernambucoAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazilhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/info:eu-repo/semantics/openAccessCicatrizaçãoMetaloproteinasesAnacardium occidentale L.Goma do cajueiroAnálise do perfil das proteinases envolvidas no processo de cicatrização de lesões cutâneas experimentais utilizando o polissacarídeo da goma do cajueiro (Anacardium occidentale L.)info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisreponame:Repositório Institucional da UFPEinstname:Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)instacron:UFPETHUMBNAILarquivo62_1.pdf.jpgarquivo62_1.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1340https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/2063/4/arquivo62_1.pdf.jpg6f0594d9ab551c0f453856b00815e646MD54ORIGINALarquivo62_1.pdfapplication/pdf1504387https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/2063/1/arquivo62_1.pdf2028e560be50c9f51e088e472a830ed3MD51LICENSElicense.txttext/plain1748https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/2063/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52TEXTarquivo62_1.pdf.txtarquivo62_1.pdf.txtExtracted texttext/plain92267https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/2063/3/arquivo62_1.pdf.txt46c955d29b4f90d96f38bfc01a675307MD53123456789/20632019-10-25 12:47:33.06oai:repositorio.ufpe.br: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Repositório InstitucionalPUBhttps://repositorio.ufpe.br/oai/requestattena@ufpe.bropendoar:22212019-10-25T15:47:33Repositório Institucional da UFPE - Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)false
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