Estudo do processo contínuo para produção de açúcar invertido por via enzimática

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Claudia Santana de Almeida, Ana
Data de Publicação: 2003
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFPE
Texto Completo: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/6814
Resumo: A enzima invertase (E.C.3.2.1.26~D?fiuctofuranosidase) catalisa a hidrólise da sacarose produzindo uma mistura equiMolar de glicose e fi?utose denominada açúcar invertido, que possui maior poder edulcorante, é mais facilmente adicionada em preparos industriais e possui maior valor agregado que a sacarose. 0 fungo Cladosporium cladosporioides possui invertase em sua constituição, sendo interessante o uso dessa biornassa como suporte de imobilização natural para tal enzima (autoimobilização). Neste trabalho, foi estabelecido o procedimento para a hidrólise enzimática da sacarose em sistema contínuo de leito fixo, utifizando?se a enzima invertase autoimobilizada no fungo Cladosporium cladosporioides. Foram realizados ensaios de caracterização da enzima ffingica, a fim de se determinar as condições que otimizam sua atividade. Foi aplicada a Técnica de Planejamento Fatorial para verificar a influência de parâmetros relevantes, tais como pH, temperatura e agitação sobre o percentual de hidrólise. A partir desse estudo, foram obtidas as condições ótimas de hidrólise, que são: pH 5,0, temperatura de 60'C e agitação de 170 rpm. Com a definição das condições ótimas de hidrólise, estudos cinéticos foram realizados em sistema descontínuo para se avaliar a influência da alta concentração de substrato na atividade enzímática, bem como determinar os parâmetros cinéticos (ia reação. A partir da linearização da curva de velocidade de reação em iiinção da concentração de substrato, foram calculadas a constante de Michaelis?Menten aparente (Km = 145,63gL?') e a velocidade máxima de reação (V.. = 0,915min~1) para a invertase auto?imobilizada. Um estudo hidrodinâmico foi realizado para a obtenção dos valores da velocidade e da altura mínimas de fluidização. Os resultados mostraram que o sistema em estudo não pode ser utilizado para leito fluidizado, uma vez que a velocidade mínima de fluidização não foi atingida. 1 0 sistema contínuo de leito fixo apresentou?se como a alternativa com melhores condições operacionais para a obtenção de açúcar invertido em concentrações de substrato elevadas, obtendo?se uma conversão de 62%, utilizando?se sacarose, 100gUI, a uma vazão de alimentação de 2,8 ~min~1. A partir dos resultados obtidos, foi proposto um modelo pseudo?homogêneo que considera os efeitos heterogêneos de acesso de substrato à estrutura celular. Tal modelo se ajustou bem aos perfis de concentração obtidos experimentalmente
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Neste trabalho, foi estabelecido o procedimento para a hidrólise enzimática da sacarose em sistema contínuo de leito fixo, utifizando?se a enzima invertase autoimobilizada no fungo Cladosporium cladosporioides. Foram realizados ensaios de caracterização da enzima ffingica, a fim de se determinar as condições que otimizam sua atividade. Foi aplicada a Técnica de Planejamento Fatorial para verificar a influência de parâmetros relevantes, tais como pH, temperatura e agitação sobre o percentual de hidrólise. A partir desse estudo, foram obtidas as condições ótimas de hidrólise, que são: pH 5,0, temperatura de 60'C e agitação de 170 rpm. Com a definição das condições ótimas de hidrólise, estudos cinéticos foram realizados em sistema descontínuo para se avaliar a influência da alta concentração de substrato na atividade enzímática, bem como determinar os parâmetros cinéticos (ia reação. A partir da linearização da curva de velocidade de reação em iiinção da concentração de substrato, foram calculadas a constante de Michaelis?Menten aparente (Km = 145,63gL?') e a velocidade máxima de reação (V.. = 0,915min~1) para a invertase auto?imobilizada. Um estudo hidrodinâmico foi realizado para a obtenção dos valores da velocidade e da altura mínimas de fluidização. Os resultados mostraram que o sistema em estudo não pode ser utilizado para leito fluidizado, uma vez que a velocidade mínima de fluidização não foi atingida. 1 0 sistema contínuo de leito fixo apresentou?se como a alternativa com melhores condições operacionais para a obtenção de açúcar invertido em concentrações de substrato elevadas, obtendo?se uma conversão de 62%, utilizando?se sacarose, 100gUI, a uma vazão de alimentação de 2,8 ~min~1. A partir dos resultados obtidos, foi proposto um modelo pseudo?homogêneo que considera os efeitos heterogêneos de acesso de substrato à estrutura celular. Tal modelo se ajustou bem aos perfis de concentração obtidos experimentalmenteporUniversidade Federal de PernambucoAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazilhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/info:eu-repo/semantics/openAccessHidrólise enzimáticaInvertaseSacaroseEstudo do processo contínuo para produção de açúcar invertido por via enzimáticainfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisreponame:Repositório Institucional da UFPEinstname:Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)instacron:UFPETHUMBNAILarquivo7969_1.pdf.jpgarquivo7969_1.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1369https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/6814/4/arquivo7969_1.pdf.jpgac6f46d349bbb52b857d507f587be507MD54ORIGINALarquivo7969_1.pdfapplication/pdf806259https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/6814/1/arquivo7969_1.pdf8d194745118d09658e82d62e5a13f592MD51LICENSElicense.txttext/plain1748https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/6814/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52TEXTarquivo7969_1.pdf.txtarquivo7969_1.pdf.txtExtracted texttext/plain188644https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/6814/3/arquivo7969_1.pdf.txtc082f24eac1216833ac6ad3ff0e1ee2eMD53123456789/68142019-10-25 03:34:03.423oai:repositorio.ufpe.br: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Repositório InstitucionalPUBhttps://repositorio.ufpe.br/oai/requestattena@ufpe.bropendoar:22212019-10-25T06:34:03Repositório Institucional da UFPE - Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)false
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