Resíduos do processamento de peixes comerciais como fonte de proteases alcalinas e seu potencial uso biotecnológico
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Data de Publicação: | 2010 |
Tipo de documento: | Tese |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFPE |
Texto Completo: | https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/2212 |
Resumo: | Neste trabalho testou-se a aplicabilidade das proteases de vísceras de peixes como aditivo de detergentes em pó comerciais. Para extração das enzimas foram utilizadas vísceras de Colossoma macropomum (tambaqui) e de Cyprinus carpio (carpa), principal peixe nativo e segundo peixe exótico da aquicultura continental nacional, respectivamente, e de Diapterus rhombeus (carapeba prateada) e Lutjanus synagris (ariocó), peixes de grande importância para a pesca extrativa estuarina e marinha no nordeste brasileiro, respectivamente. A partir deste material obteve-se o extrato bruto. Em um primeiro estudo dos peixes dulcícolas, o extrato bruto passou por uma semi-purificação fracional com etanol. O extrato bruto obtido das vísceras da carapeba prateada, do ariocó e em um segundo estudo o de tambaqui foi inicialmente fracionado com sulfato de amônio e posteriormente purificado em colunas de gel-filtração e de afinidade. As frações obtidas da precipitação com etanol ou sulfato de amônio tiveram sua atividade enzimática e quantidade de proteínas determinadas para escolha da fração a ser trabalhada. A fração saturada com 30-70% de etanol apresentou maior atividade específica tanto no tambaqui quanto na carpa. A fração de sulfato de amônio com saturações de 30-60% para o tambaqui, 60-90% para a carapeba prateada e 40-80% para ariocó apresentou maior rendimento e foi a escolhida para os processos posteriores de purificação da enzima símile a tripsina dos peixes. Verificou-se em que temperatura e pH as proteases da fração com 30-70% de etanol e da enzima pura apresentavam maior atividade, além da sua estabilidade em relação a estes parâmetros. Para testar a compatibilidade com detergentes comerciais, foram utilizados quatro detergentes comerciais, cinco agentes surfactantes e peróxido de hidrogênio em diferentes concentrações. Os resultados obtidos sugerem que as proteases alcalinas encontradas nas vísceras dos peixes estudados apresentam características ideais para utilização na indústria de detergentes em pó, como: retenção de mais de 50% da sua atividade na presença de Surf® e na presença de 5% de H2O2 após 1 hora de incubação a 40ºC. Além disso, a atividade da enzima foi estimulada na presença de surfactantes não-iônicos (tween 20 e tween 80) e iônicos (saponin e colato de sódio) |
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A partir deste material obteve-se o extrato bruto. Em um primeiro estudo dos peixes dulcícolas, o extrato bruto passou por uma semi-purificação fracional com etanol. O extrato bruto obtido das vísceras da carapeba prateada, do ariocó e em um segundo estudo o de tambaqui foi inicialmente fracionado com sulfato de amônio e posteriormente purificado em colunas de gel-filtração e de afinidade. As frações obtidas da precipitação com etanol ou sulfato de amônio tiveram sua atividade enzimática e quantidade de proteínas determinadas para escolha da fração a ser trabalhada. A fração saturada com 30-70% de etanol apresentou maior atividade específica tanto no tambaqui quanto na carpa. A fração de sulfato de amônio com saturações de 30-60% para o tambaqui, 60-90% para a carapeba prateada e 40-80% para ariocó apresentou maior rendimento e foi a escolhida para os processos posteriores de purificação da enzima símile a tripsina dos peixes. Verificou-se em que temperatura e pH as proteases da fração com 30-70% de etanol e da enzima pura apresentavam maior atividade, além da sua estabilidade em relação a estes parâmetros. Para testar a compatibilidade com detergentes comerciais, foram utilizados quatro detergentes comerciais, cinco agentes surfactantes e peróxido de hidrogênio em diferentes concentrações. Os resultados obtidos sugerem que as proteases alcalinas encontradas nas vísceras dos peixes estudados apresentam características ideais para utilização na indústria de detergentes em pó, como: retenção de mais de 50% da sua atividade na presença de Surf® e na presença de 5% de H2O2 após 1 hora de incubação a 40ºC. Além disso, a atividade da enzima foi estimulada na presença de surfactantes não-iônicos (tween 20 e tween 80) e iônicos (saponin e colato de sódio)Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível SuperiorporUniversidade Federal de PernambucoAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazilhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/info:eu-repo/semantics/openAccessPeixes-aplicação biotecnológicaProteasesBrasil-aquiculturaResíduos do processamento de peixes comerciais como fonte de proteases alcalinas e seu potencial uso biotecnológicoinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisreponame:Repositório Institucional da UFPEinstname:Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)instacron:UFPETHUMBNAILarquivo67_1.pdf.jpgarquivo67_1.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1388https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/2212/4/arquivo67_1.pdf.jpg61709a7625c239a08fbd48ce63aaae8aMD54ORIGINALarquivo67_1.pdfapplication/pdf6414769https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/2212/1/arquivo67_1.pdf24f17ceefe3d3e863030a711b06e4946MD51LICENSElicense.txttext/plain1748https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/2212/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52TEXTarquivo67_1.pdf.txtarquivo67_1.pdf.txtExtracted texttext/plain264218https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/2212/3/arquivo67_1.pdf.txt81410ec92d039479ea290cba541c0507MD53123456789/22122019-10-25 12:24:26.016oai:repositorio.ufpe.br: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Repositório InstitucionalPUBhttps://repositorio.ufpe.br/oai/requestattena@ufpe.bropendoar:22212019-10-25T15:24:26Repositório Institucional da UFPE - Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)false |
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