Estudo da dinâmica molecular das lectinas de veneno de Bothrops jararaca (BJL), Bothrops jararacussu (BJcuL) e Bothrops leucurus (BlL)

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: PAULA, Raiana Apolinário de
Data de Publicação: 2017
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFPE
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Texto Completo: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/30716
Resumo: Lectinas são proteínas ou glicoproteínas que se encontram em vários organismos e se ligam reversivelmente a carboidratos e glicoconjugados. As lectinas do tipo C de animal são uma grande família de lectinas dependentes de Ca2+. Os venenos de serpentes contêm lectinas do tipo C com propriedades de se ligarem à galactose. Elas são capazes de inibir ou ativar receptores específicos de membrana de plaquetas e fatores de coagulação do sangue. Podendo promover uma grande quantidade de efeitos biológicos. O presente estudo foi realizado com o objetivo de purificar lectinas de venenos de serpentes de B. jararaca (BJL), de B. jararacussu (BJcuL) e de B. leucurus (BlL) com novo protocolo por cromatografia de afinidade em gel de guar e avaliadas a sua ação na coagulação sanguínea , agregação plaquetária e formação de coágulo de fibrina. Estas lectinas exibem homogeneidade na sua purificação apresentando um padrão com um único pico na cromatografia de fase reversa usando uma coluna C-18. A pureza e o peso molecular de 32 kDa das lectinas foram confirmados por espectrometria de massa em MALDI / TOF. Também foi realizado o sequenciamento de aminoácidos dessas proteínas para comprovar a natureza lectínica dessas proteínas. Eles têm homologia de 98% com outras lectinas tipo- C de serpentes, provando que essas lectinas pertencem à família das verdadeiras lectinas do tipo C, ligadoras de galactose e dependentes de cálcio. Estas lectinas mostraram atividade proteolítica ao substrato sintético do fibrinogênio e alteraram o tempo de coagulação no aPTT em menos de 8 segundos, exibindo pró-coagulante ou anticoagulante característico, dependendo da concentração utilizada. Não apresentou atividade de agregação plasmática rica em plaquetas, plaquetas lavadas e não inibiu a agregação plaquetária induzida por colágeno, ácido araquidônico, adrenalina e trombina. Entretanto, essas lectinas estenderam o tempo para mais que 300 segundos para a formação de coágulos de fibrina devido a atividade anticoagulante que foi confirmada para incubar as lectinas com fibrinogênio e ao avaliar o perfil eletroforético desta interação observou-se que as lectinas foram capazes de hidrolisar a cadeia alfa do fibrinogênio. Essas lectinas podem representar uma ferramenta interessante na busca pelo mecanismo de ação das lectinas de veneno de serpente na coagulação sanguínea e elas também possuem atividade fibrinolítica.
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O presente estudo foi realizado com o objetivo de purificar lectinas de venenos de serpentes de B. jararaca (BJL), de B. jararacussu (BJcuL) e de B. leucurus (BlL) com novo protocolo por cromatografia de afinidade em gel de guar e avaliadas a sua ação na coagulação sanguínea , agregação plaquetária e formação de coágulo de fibrina. Estas lectinas exibem homogeneidade na sua purificação apresentando um padrão com um único pico na cromatografia de fase reversa usando uma coluna C-18. A pureza e o peso molecular de 32 kDa das lectinas foram confirmados por espectrometria de massa em MALDI / TOF. Também foi realizado o sequenciamento de aminoácidos dessas proteínas para comprovar a natureza lectínica dessas proteínas. Eles têm homologia de 98% com outras lectinas tipo- C de serpentes, provando que essas lectinas pertencem à família das verdadeiras lectinas do tipo C, ligadoras de galactose e dependentes de cálcio. Estas lectinas mostraram atividade proteolítica ao substrato sintético do fibrinogênio e alteraram o tempo de coagulação no aPTT em menos de 8 segundos, exibindo pró-coagulante ou anticoagulante característico, dependendo da concentração utilizada. Não apresentou atividade de agregação plasmática rica em plaquetas, plaquetas lavadas e não inibiu a agregação plaquetária induzida por colágeno, ácido araquidônico, adrenalina e trombina. Entretanto, essas lectinas estenderam o tempo para mais que 300 segundos para a formação de coágulos de fibrina devido a atividade anticoagulante que foi confirmada para incubar as lectinas com fibrinogênio e ao avaliar o perfil eletroforético desta interação observou-se que as lectinas foram capazes de hidrolisar a cadeia alfa do fibrinogênio. Essas lectinas podem representar uma ferramenta interessante na busca pelo mecanismo de ação das lectinas de veneno de serpente na coagulação sanguínea e elas também possuem atividade fibrinolítica.Lectins are proteins or glycoproteins that found in a wide range of organisms and bind reversibly to carbohydrates and glycoconjugates. Animal C-type lectins are a large family of Ca2+ dependent lectins. Snake venoms contain C-type lectins with galactose-binding properties. They are able to inhibit or activate specific platelet membrane receptors and blood coagulation factors and can promote a large of biological effects. The present study was performed to purify lectins from snake venoms of B. jararaca (BJL), B. jararacussu (BJcuL) and B. leucurus (BlL) with new protocol by affinity chromatography in guar gel and evaluated for their assessment action on blood coagulation, platelet aggregation and formation of fibrin clot. These lectins exhibit homogeneity in your purification featuring a pattern with a single spike in reverse phase chromatography using a C-18 column. The purity and molecular weight of the lectins were confirmed by mass spectrometry in MALDI/TOF. Was also accomplished the sequencing of aminoacids of these proteins to prove lectin nature of these proteins. They have homology of 98% with other C-Type lectins of snakes, proving that these lectins belong to the family of the true C-type lectins galactose binding and calcium-dependent. These lectins showed proteolytic activity to the synthetic substrate of Fibrinogen and altered the clotting time in the aPTT less than 8 seconds, test only, displaying characteristic pro coagulant or anticoagulant depending on the concentration used. Showed no activity for aggregation plasma rich in platelets, washed platelet and not inhibited platelet aggregation induced by collagen, arachidonic acid, Adrenaline and Thrombin. However, these lectins have extended the time more than 300 seconds for fibrin clot formation due an anticoagulant activity that was confirmed to incubate the lectins with fibrinogen and when evaluating the electrophoretic profile of this interaction has been observed that the lectins were able to hydrolyze fibrinogen alpha chain. These lectins may represent an interesting tool in the search for the mechanism of action these lectins on blood coagulation in order to say that they also have fibrinolytic activity.porUniversidade Federal de PernambucoPrograma de Pos Graduacao em Bioquimica e FisiologiaUFPEBrasilAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazilhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/info:eu-repo/semantics/openAccessLectinasCobras venenosas- venenoSangue-coagulaçãoEstudo da dinâmica molecular das lectinas de veneno de Bothrops jararaca (BJL), Bothrops jararacussu (BJcuL) e Bothrops leucurus (BlL)info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisdoutoradoreponame:Repositório Institucional da UFPEinstname:Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)instacron:UFPETHUMBNAILTESE Raiana Apolinário de Paula.pdf.jpgTESE Raiana Apolinário de Paula.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1250https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/30716/5/TESE%20Raiana%20Apolin%c3%a1rio%20de%20Paula.pdf.jpg7c396b5c2c5b7c05d72a3a886ef592beMD55ORIGINALTESE Raiana Apolinário de Paula.pdfTESE Raiana Apolinário de Paula.pdfapplication/pdf4272037https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/30716/1/TESE%20Raiana%20Apolin%c3%a1rio%20de%20Paula.pdfea10f879ec33c232fd272241ff2b8606MD51CC-LICENSElicense_rdflicense_rdfapplication/rdf+xml; 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