Avaliação da atividade das enzimas NTPDase, 5’ nucleotidase, adenosina deaminase e parâmetros de estresse oxidativo em portadores de Síndrome de Down

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Ferreira, Maurício Machado
Data de Publicação: 2014
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFPel - Guaiaca
Texto Completo: http://guaiaca.ufpel.edu.br/xmlui/handle/prefix/10340
Resumo: Alterações nas funções plaquetárias e em parâmetros de estresse oxidativo possuem um importante papel na patogênese da Síndrome de Down (SD). As enzimas NTPDase, 5´-nucleotidase e adenosina deaminase (ADA) representam um importante alvo terapêutico uma vez que elas podem alterar os níveis extracelulares de nucleotídeos e nucleosídeos de adenina modulando assim várias funções das plaquetas. O objetivo do presente estudo foi avaliar a atividade de ectonucleotidases e parâmetros de estresse oxidativo em amostras de portadores de SD e de inidvíduos saudáveis. A população consistiu de 28 portadores de SD e 28 indivíduos saudáveis como grupo controle. Amostras de sangue (10ml) foram obtidas de cada indivíduo e usadas para a separação de plaquetas e obtenção do soro. Os resultados demonstraram que a atividade da NTPDase foi aumentada quando o ATP foi usado como substrato em plaquetas de portadores de SD quando comparado ao grupo controle (P<0.05); entretanto não foram observadas alterações na hidrólise do substrato ADP. Uma diminuição na atividade da 5´-nucleotidase e um aumento na atividade da ADA também foram observadas em plaquetas de portadores de SD quando comparado ao grupo de indivíduos saudáveis (P<0.05). Em relação ao estresse oxidativo, a peroxidação lipídica e o conteúdo total de tióis foi reduzido em soro e a atividade das enzimas superóxido dismutase e catalase foi encontrada aumentada no sangue total de indivíduos com SD em comparação aos controles (P<0.05). Estes achados sugerem que as alterações nas ectonucleotidases e nos parametros de estresse oxidativo podem contribuir para as disfunções clínica associadas com a SD.
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spelling 2023-10-12T01:18:04Z2023-10-12T01:18:04Z2014-02-17FERREIRA, Maurício Machado. Avaliação da atividade das enzimas NTPDase, 5’nucleotidase, adenosina deaminase e parâmetros de estresse oxidativo em portadores de Síndrome de Down. 2014. Dissertação (Mestrado em Bioquímica e Bioprospecção) – Centro de Ciências Químicas, Farmacêuticas e de Alimentos, Universidade Federal de Pelotas, Pelotas, 2014.http://guaiaca.ufpel.edu.br/xmlui/handle/prefix/10340Alterações nas funções plaquetárias e em parâmetros de estresse oxidativo possuem um importante papel na patogênese da Síndrome de Down (SD). As enzimas NTPDase, 5´-nucleotidase e adenosina deaminase (ADA) representam um importante alvo terapêutico uma vez que elas podem alterar os níveis extracelulares de nucleotídeos e nucleosídeos de adenina modulando assim várias funções das plaquetas. O objetivo do presente estudo foi avaliar a atividade de ectonucleotidases e parâmetros de estresse oxidativo em amostras de portadores de SD e de inidvíduos saudáveis. A população consistiu de 28 portadores de SD e 28 indivíduos saudáveis como grupo controle. Amostras de sangue (10ml) foram obtidas de cada indivíduo e usadas para a separação de plaquetas e obtenção do soro. Os resultados demonstraram que a atividade da NTPDase foi aumentada quando o ATP foi usado como substrato em plaquetas de portadores de SD quando comparado ao grupo controle (P<0.05); entretanto não foram observadas alterações na hidrólise do substrato ADP. Uma diminuição na atividade da 5´-nucleotidase e um aumento na atividade da ADA também foram observadas em plaquetas de portadores de SD quando comparado ao grupo de indivíduos saudáveis (P<0.05). Em relação ao estresse oxidativo, a peroxidação lipídica e o conteúdo total de tióis foi reduzido em soro e a atividade das enzimas superóxido dismutase e catalase foi encontrada aumentada no sangue total de indivíduos com SD em comparação aos controles (P<0.05). Estes achados sugerem que as alterações nas ectonucleotidases e nos parametros de estresse oxidativo podem contribuir para as disfunções clínica associadas com a SD.Alterations in the platelets and oxidative stress play a role in the pathogenesis of DS. The NTPDase, 5´- nucleotidase and adenosine deaminase (ADA) represent an important therapeutic target since they interfere in the extracellular nucleotide pool altering several platelet functions. We evaluated the ectonucleotidase activities and oxidative stress parameters in samples of DS individuals and healthy subjects. The population consisted of 28 subjects with DS and 28 healthy subjects. Ten milliliters of blood was obtained from each subject and used for platelet and serum preparation. The NTPDase activity using ATP as substrate was increased in platelets of DS patients in relation to the control group (P<0.05); however, no alterations were observed in the ADP hydrolysis. A decrease in the 5´- nucleotidase activity and an increase in the ADA activity was observed in platelets of DS subjects when compared to healthy individuals (P<0.05). Lipid peroxidation and total thiol content was decreased in serum of DS individuals. Furthermore, superoxide dismutase and catalase activities were increased in whole blood of this group (P<0.05). These findings suggest that alterations in the ectonucleotidase activities in platelets as well as changes in the oxidative stress parameters may contribute to the clinical features of DS.Sem bolsaporUniversidade Federal de PelotasPrograma de Pós-Graduação em Bioquímica e BioprospecçãoUFPelBrasilCC BY-NC-SAinfo:eu-repo/semantics/openAccessCIENCIAS BIOLOGICASBIOQUIMICABioquímicaEstresse oxidativoEnzimasAvaliação da atividade das enzimas NTPDase, 5’ nucleotidase, adenosina deaminase e parâmetros de estresse oxidativo em portadores de Síndrome de DownEvaluation of the activity of enzymes NTPDase, 5'-nucleotidase, adenosine deaminase and oxidative stress parameters in patients with Down syndromeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesishttp://lattes.cnpq.br/0283889698833531https://orcid.org/0000-0002-5117-2000http://lattes.cnpq.br/3446031341157893Braganhol, Elizandrahttp://lattes.cnpq.br/3081112950297594Spanevello, Roselia MariaFerreira, Maurício Machadoreponame:Repositório Institucional da UFPel - Guaiacainstname:Universidade Federal de Pelotas (UFPEL)instacron:UFPELORIGINALdissertacao_mauricio_ferreira.pdfdissertacao_mauricio_ferreira.pdfapplication/pdf893664http://guaiaca.ufpel.edu.br/xmlui/bitstream/prefix/10340/1/dissertacao_mauricio_ferreira.pdfad45a18a587b7b4efe61f924c5761f5fMD51open accessLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81960http://guaiaca.ufpel.edu.br/xmlui/bitstream/prefix/10340/2/license.txta963c7f783e32dba7010280c7b5ea154MD52open accessTEXTdissertacao_mauricio_ferreira.pdf.txtdissertacao_mauricio_ferreira.pdf.txtExtracted texttext/plain97163http://guaiaca.ufpel.edu.br/xmlui/bitstream/prefix/10340/3/dissertacao_mauricio_ferreira.pdf.txta89c93c238ffd7955bfbad690da1a3d2MD53open accessTHUMBNAILdissertacao_mauricio_ferreira.pdf.jpgdissertacao_mauricio_ferreira.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1294http://guaiaca.ufpel.edu.br/xmlui/bitstream/prefix/10340/4/dissertacao_mauricio_ferreira.pdf.jpg6e177813f56da3c804ea813d9f51730bMD54open accessprefix/103402023-10-12 03:01:35.853open accessoai:guaiaca.ufpel.edu.br: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Repositório InstitucionalPUBhttp://repositorio.ufpel.edu.br/oai/requestrippel@ufpel.edu.br || repositorio@ufpel.edu.br || aline.batista@ufpel.edu.bropendoar:2023-10-12T06:01:35Repositório Institucional da UFPel - Guaiaca - Universidade Federal de Pelotas (UFPEL)false
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