Clonagem e expressao do gene ginZ de Azospirillum brasilense
Autor(a) principal: | |
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Data de Publicação: | 2000 |
Tipo de documento: | Trabalho de conclusão de curso |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFPR |
Texto Completo: | https://hdl.handle.net/1884/32287 |
Resumo: | Orientadoa: Leda Satie Chubatsu |
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Araujo, Mariana SchenatoUniversidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Curso de Graduação em Ciências BiológicasChubatsu, Leda Satie, 1966-2022-09-02T14:02:54Z2022-09-02T14:02:54Z2000https://hdl.handle.net/1884/32287Orientadoa: Leda Satie ChubatsuMonografia (Bacharelado) - Universidade Federal do Paraná. Setor de Ciencias Biológicas. Curso de Graduaçao em Ciencias BiológicasResumo : O nitrogênio é um elemento essencial para todos os organismos. As plantas são incapazes de assimilar o nitrogênio atmosférico mas podem metabolizar amônia. Azospirillum brasilense é uma bactéria fixadora de nitrogênio encontrada em associação com a raiz de diversas plantas de interesse agrícola como milho, trigo, sorgo e arroz. O processo da fixação biológica do nitrogênio, caracterizado pela redução do dinitrogênio atmosférico a amônia, é altamente regulado tanto a nível da síntese quanto da atividade do complexo enzimático. Uma das proteínas envolvidas na cascata de regulação da fixação de nitrogênio é a PII ou GlnB, produto do gene glnB. A proteína GlnZ ou PZ, produto do gene glnZ, é uma paráloga de PII; PII e GlnZ possuem alta similaridade (66% identidade e 92% similaridade) porém funções celulares distintas. A fim de caracterizar a proteína PZ, o gene glnZ foi amplificado por peR a partir do DNA genômico de Azospirillum brasilense e oligonucleotídeos sintetizados a partir da seqüência do gene depositada no banco de dados GenBank. O fragmento amplificado foi clonado no vetor de expressão pT7-7, resultando no plasmídeo recombinante pMSA-L 1, e no vetor pTZ19R, originando o plasmídeo recombinante pMSA-2. O inserto presente nos dois vetores foi sequenciado e apresentou 100% de identidade com o gene glnZ de A. brasilense depositado no banco de dados. Testes de solubilidade foram realizados com a proteína GlnZ que encontrou-se tanto na fração solúvel quanto na insolúvel do extrato celular das bactérias transformadas com o plasmídeo pMSA-L 1. Após indução com lactose ou IPTG, a proteína GlnZ de A. brasilense foi superexpressa na sua forma nativa em E. coli estirpes BL21 (DE3)pLysS e RB9065(DE3).1 recurso online : PDF.application/pdfAzospirillum brasilenseClonagem e expressao do gene ginZ de Azospirillum brasilenseinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesisporreponame:Repositório Institucional da UFPRinstname:Universidade Federal do Paraná (UFPR)instacron:UFPRinfo:eu-repo/semantics/openAccessORIGINALMonografia Mariana Schenato Araujo.pdfapplication/pdf6038392https://acervodigital.ufpr.br/bitstream/1884/32287/1/Monografia%20Mariana%20Schenato%20Araujo.pdfdb4f10b459d4f1a5be19f6efa89fbbd7MD51open accessTEXTMonografia Mariana Schenato Araujo.pdf.txtExtracted Texttext/plain62063https://acervodigital.ufpr.br/bitstream/1884/32287/2/Monografia%20Mariana%20Schenato%20Araujo.pdf.txtdd26c602caebfa9025fb306592483eeeMD52open accessTHUMBNAILMonografia Mariana Schenato Araujo.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1207https://acervodigital.ufpr.br/bitstream/1884/32287/3/Monografia%20Mariana%20Schenato%20Araujo.pdf.jpg241223af511194dbab54b0b330168608MD53open access1884/322872022-09-02 11:02:55.045open accessoai:acervodigital.ufpr.br:1884/32287Repositório de PublicaçõesPUBhttp://acervodigital.ufpr.br/oai/requestopendoar:3082022-09-02T14:02:55Repositório Institucional da UFPR - Universidade Federal do Paraná (UFPR)false |
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