Clonagem e expressao do gene GinB de Azospirillum brasilense

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Araújo, Luíza Maria de
Data de Publicação: 2000
Tipo de documento: Trabalho de conclusão de curso
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFPR
Texto Completo: https://hdl.handle.net/1884/32285
Resumo: Orientadores: Leda Satie Chubatsu e Fábio de Oliveira Pedrosa
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spelling Araújo, Luíza Maria dePedrosa, Fabio O., 1947-Universidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Curso de Graduação em Ciências BiológicasChubatsu, Leda Satie, 1966-2022-09-01T18:00:48Z2022-09-01T18:00:48Z2000https://hdl.handle.net/1884/32285Orientadores: Leda Satie Chubatsu e Fábio de Oliveira PedrosaMonografia (Bacharelado) - Universidade Federal do Paraná. Setor de Ciencias Biológicas. Curso de Graduaçao em Ciencias BiológicasResumo : Azospirillum brasilense é um microrganismo, diazotrofo, endofítico facultativo, encontrado em associação com inúmeras plantas de importância agrícola. O processo de fixação do nitrogênio envolve um alto gasto energético, sendo altamente regulado tanto a nível da síntese do complexo enzimático nitrogenase, quanto a nível de sua atividade. A proteína PII (GinS), produto do gene glnB, é uma das proteínas envolvidas na cascata de regulação da fixação de nitrogênio. Esta proteína é responsável pelo sensoriamento dos níveis de nitrogênio intracelular. O gene glnB de Azospirillum brasilense foi clonado a partir da amplificação por peR utilizando como molde o DNA genômico deste organismo e oligonucleotídeos sintetizados quimicamente. A seqüência de bases desses oligonucleotídeos foi baseada naquela depositada no banco de dados GENSANK. O fragmento amplificado de 369 pb foi clonado e sequenciado nos vetores de expressão pET28a e pT7-7 entre os sítios Ndel e BamHI e no vetor pTZ19R entre os sítios Xbal e Hindlll, originando os plasmídeos pLMA-MLV1 pLMA-4 e pLMA-2, respectivamente. Após crescimento e indução com IPTG ou lactose, a proteína PII foi superexpressa. O plasmídeo pLMA-MLV1 expressou a proteína PII como uma fusão a uma sequência contendo 6 histidinas (His-Tag) enquanto o plasmídeo pLMA-4 expressou a proteína PII nativa. A taxa de migração das proteínas em gel de poliacrilamida-SDS foi do tamanho esperado, 15 kDa para a proteína PII-His e 13 kDa para a proteína PII nativa. Ambas as proteínas, PII nativa e PII-His, foram superexpressas e encontradas solúveis.1 recurso online : PDF.application/pdfAzospirillum brasilenseClonagem e expressao do gene GinB de Azospirillum brasilenseinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesisporreponame:Repositório Institucional da UFPRinstname:Universidade Federal do Paraná (UFPR)instacron:UFPRinfo:eu-repo/semantics/openAccessORIGINALMonografia Luiza Maria de Araujo.pdfapplication/pdf9837410https://acervodigital.ufpr.br/bitstream/1884/32285/1/Monografia%20Luiza%20Maria%20de%20Araujo.pdf5c0bfbada80bac6fd8c6a3d6e79d335aMD51open accessTEXTMonografia Luiza Maria de Araujo.pdf.txtExtracted Texttext/plain77062https://acervodigital.ufpr.br/bitstream/1884/32285/2/Monografia%20Luiza%20Maria%20de%20Araujo.pdf.txt3bf3f736bc0a69d9319a73ab98c634c7MD52open accessTHUMBNAILMonografia Luiza Maria de Araujo.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1242https://acervodigital.ufpr.br/bitstream/1884/32285/3/Monografia%20Luiza%20Maria%20de%20Araujo.pdf.jpge7a85c8345dbcca4224268222c8a91ddMD53open access1884/322852022-09-01 15:00:48.996open accessoai:acervodigital.ufpr.br:1884/32285Repositório de PublicaçõesPUBhttp://acervodigital.ufpr.br/oai/requestopendoar:3082022-09-01T18:00:48Repositório Institucional da UFPR - Universidade Federal do Paraná (UFPR)false
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