Estudo sobre hemoaglutininas de glândula albúmen de Biomphalaria glabrata e Biomphalaria tenagophila

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Sampaio Filho, José Carlos
Data de Publicação: 1973
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFPR
Texto Completo: https://hdl.handle.net/1884/74997
Resumo: Orientador: José Hazencleve Duarte
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spelling Sampaio Filho, José CarlosUniversidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Programa de Pós-Graduação em Ciências (Bioquímica)Duarte, Jose Hazencleve2022-04-12T17:58:23Z2022-04-12T17:58:23Z1973https://hdl.handle.net/1884/74997Orientador: José Hazencleve DuarteDissertaçao (mestrado) -Universidade Federal do Paraná. Curso de Pós-Graduaçao em BioquímicaResumo: Uma aglutinina fortemente ativa para grupos sanguíneos A e B, obtida da glândula albumen de B. glabrata foi purificada por tratamento com sulfato de amônio (30 a 60% de saturação), filtração em gel de Sephadex G-50 e cromatografia em coluna de DEAE-Sephadex A-50. A fração purificada e homogênea em eletroforese de gel de poliacrilamida e de papel acetilado continha 6% de D-galactose e 1% de hexosamina total. A atividade hemoaglutinante desta glicoproteina para eritrócitos humanos de grupos sanguíneos A e B era inibida por monosacarídeos que apresentavam grupo amino não substituído em posição equatorial no carbono C-2, sendo a hidroxila do carbono C-4 de preferência equatorial. Assim, a D-glucosamina (37,5 umol) era um inibidor mais potente do que a D-galactosamina (92,5 umol), sendo inativos a D-manosamina, o metil-(alfa)-(beta)-D-glucosamina,N-acetil-D-glucosamina e N-acetil-D-galactosamina. Por estudos de inibição não foi possível dissociar a atividade hemoaglutinante anti-A da anti-B nessa glicoproteina, que foi considerada como uma lectina anti-(A+B). A quantidade mínima de glicoproteina purificada necessária para provocar aglutinação máxima (++++) com eritrócitos humanos (9,5 x 10 7 células) de grupos A e B era de 5,3 ug de proteina após 30 minutos de reação e 1,3 ug de proteina no fim de 12 horas de reação. Por outro lado, a lectina não purificada de B. tenagophila se diferenciava da lectina do B. glabrata por apresentar atividade hemoaglutinante anti-A, a qual era inibida por D-galactose e N-acetil-D-glucosamina, não porém com metil-(alfa)-(beta)-D-galactose. Como se observa, a especificidade de ligação a açucares dessas lectinas não é a mesma com relação à especificidade de açucares associados aos imunodeterminantes de grupos sanguíneos humanos A e B. Dêste modo, as reações hemoaglutinantes promovidas pelas lactinas estudadas foram consideradas como consequência de interações açucar-proteina, propriedade geral das lectinas. Contudo, o estudo das lectinas de B. glabrata e B. tenagophila pode ser útil para a caracterização dessas duas diferentes espécies de moluscos pertencentes ao gênero Biomphalaria.Abstract: Agglutinin acting strongly on blood group A and B was present in crude extract of the albumin gland of B. glabrata. It was purified by treatment with amonium sulphate (30 at 60% saturated), gel filtration (Sephadex G-50) and DEAE-Sephadex A-50. The highly purified fraction, homogeneous on disc electrophoresis (polyacrylamide gels) and acetate paper electrophoresis contains 6% of D-galactose and 1% of total hexosamine. The anti-(A+B) hemagglutinin activity of this glycoprotein was inhibited by D-glucosamine (37,5 umola) and D-galactosamine (92,5 umole). No activity was observed with D-mannosamine, methyl-((alpha)-(beta))-D-glucosamine, N-acetyl-D-glucosamine and N-acetyl-D-galactosamine. This data suggests that binding sites of B. glabrata lectin link to monosaccharide through equatorial amine group (unmodified) at carbon C-2, having also frequently equatorial hydroxyl group at carbon C-4. The lowest concentrationof protein to produce maximal agglutination with A and B erytrocytes (9,5 x 10 7 cells) varies with time; 5.3 ug of protein after 30 min (agglutination titre,1:64) and 1.3 ug of protein after 12 hours (agglutination titre, 1:256). Unlike that previous described for B. glabrata, the agglutinin from crude extract of B. tenagophila frequently shows anti-A activity. Treatment with D-galactose or N-acetyl-D-glucosamine inhibits the reaction with human group A erytrocytes. Because the binding sites of these lectin are bound to sugars which are not structurally related to human blood group substances (A or B), the mechanism of the hemagglutinin reactions of the Planorbidae Lactins can be explained through the general property of the lectins in forming interaction with specific sugars. However it appears that these lectins may prove useful in distinguishing two very similar species of Planorbidae B. glabrata and B. tenagophila.46f.application/pdfEstudo sobre hemoaglutininas de glândula albúmen de Biomphalaria glabrata e Biomphalaria tenagophilainfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisporreponame:Repositório Institucional da UFPRinstname:Universidade Federal do Paraná (UFPR)instacron:UFPRinfo:eu-repo/semantics/openAccessORIGINALD - D - JOSE CARLOS SAMPAIO FILHO.pdfapplication/pdf3171974https://acervodigital.ufpr.br/bitstream/1884/74997/1/D%20-%20D%20-%20JOSE%20CARLOS%20SAMPAIO%20FILHO.pdf8e1b8636236c0613847a307d36c5f1bfMD51open access1884/749972022-04-12 14:58:23.698open accessoai:acervodigital.ufpr.br:1884/74997Repositório de PublicaçõesPUBhttp://acervodigital.ufpr.br/oai/requestopendoar:3082022-04-12T17:58:23Repositório Institucional da UFPR - Universidade Federal do Paraná (UFPR)false
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