Biologia estrutural de prolil-4-hidroxilases

• Autor(a) principal: John, Elisa Beatriz de Oliveira
• Data de Publicação: 2014
• Tipo de documento: Trabalho de conclusão de curso
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Institucional da UFRGS
• Texto Completo: http://hdl.handle.net/10183/126838
• topic: Prolil hidroxilases; Hidroxiprolina; Parede celular; Enzimas

Paredes celulares de plantas são estruturas complexas e dinâmicas, compostas principalmente por polissacarídeos e glicoproteínas. As glicoproteínas ricas em hidroxiprolina (HRGP), por exemplo, são encontradas nas paredes celulares de plantas e algas verdes, relacionando-se ao crescimento e desenvolvimento vegetal. A formação pós-traducional de hidroxiprolina nestas proteínas é catalisada pelas prolil-4-hidroxilases (P4H) que oxidam repetições do tipo PPPP, assim, também assumem papel importante no desenvolvimento das plantas. Em Arabidopsis thaliana, existem pelo menos 13 tipos de P4Hs com diferentes perfis de expressão, sendo P4H5, P4H2 e P4H13 os mais expressos em pelos radiculares, estruturas das plantas com um papel importante para a absorção de nutrientes. Neste contexto, o presente trabalho buscou caracterizar a complexação de P4Hs a uma HRPG denominada extensina (EXT), particularmente a preferência sobre os resíduos de prolina nas repetições PPPP, empregando técnicas de modelagem comparativa e dinâmica molecular. Os resultados obtidos indicaram um importante efeito estabilizador da EXT sobre P4H5. Adicionalmente, foram encontradas áreas de maior mobilidade na enzima, como uma alça que cobre o sítio catalítico e parece estar envolvida no acesso do substrato ao sítio ativo. Ainda, certos resíduos de prolina parecem estar em posições preferenciais para a catálise, uma vez que o comportamento conformacional da enzima P4H5 é modificado conforme diferentes resíduos de prolina da repetição PPPP são alinhados ao sítio catalítico da enzima.