Caracterização filogenética de ureases

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Andreis, Fábio Carrer
Data de Publicação: 2013
Tipo de documento: Trabalho de conclusão de curso
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFRGS
Texto Completo: http://hdl.handle.net/10183/78073
Resumo: Ureases são enzimas níquel-dependentes que catalisam a hidrólise da uréia em amônia e carbamato. Apesar da aparente riqueza de informação sobre as ureases, vários aspectos cruciais acerca dessas enzimas permanecem desconhecidos, ou são objeto de debates correntes. Um desses é, certamente, a sua organização estrutural: ureases de plantas e fungos são unitárias, enquanto as de archaea e bactérias possuem estruturas de duas ou três cadeias. Entretanto, o estado primitivo dessas proteínas – uma ou três cadeias – é desconhecido, apesar de muitos esforços para tanto. Através de inferência filogenética utilizando três conjuntos distintos de dados e dois algoritmos diferentes, pudemos observar a transição no número de cadeias na forma 3-para-1. Nossos resultados sugerem que o estado ancestral para as ureases é a organização em três cadeias, sendo as ureases de uma cadeia derivadas delas. As variantes de duas cadeias não se mostraram como intermediários evolutivos. Um processo de fusão distinto dos já descritos pode explicar essa transição estrutural.
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