Caracterização filogenética de ureases
Autor(a) principal: | |
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Data de Publicação: | 2013 |
Tipo de documento: | Trabalho de conclusão de curso |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFRGS |
Texto Completo: | http://hdl.handle.net/10183/78073 |
Resumo: | Ureases são enzimas níquel-dependentes que catalisam a hidrólise da uréia em amônia e carbamato. Apesar da aparente riqueza de informação sobre as ureases, vários aspectos cruciais acerca dessas enzimas permanecem desconhecidos, ou são objeto de debates correntes. Um desses é, certamente, a sua organização estrutural: ureases de plantas e fungos são unitárias, enquanto as de archaea e bactérias possuem estruturas de duas ou três cadeias. Entretanto, o estado primitivo dessas proteínas – uma ou três cadeias – é desconhecido, apesar de muitos esforços para tanto. Através de inferência filogenética utilizando três conjuntos distintos de dados e dois algoritmos diferentes, pudemos observar a transição no número de cadeias na forma 3-para-1. Nossos resultados sugerem que o estado ancestral para as ureases é a organização em três cadeias, sendo as ureases de uma cadeia derivadas delas. As variantes de duas cadeias não se mostraram como intermediários evolutivos. Um processo de fusão distinto dos já descritos pode explicar essa transição estrutural. |
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Andreis, Fábio CarrerVerli, HugoCarlini, Celia Regina Ribeiro da SilvaBraun, Rodrigo Ligabue2013-09-17T01:46:12Z2013http://hdl.handle.net/10183/78073000897159Ureases são enzimas níquel-dependentes que catalisam a hidrólise da uréia em amônia e carbamato. Apesar da aparente riqueza de informação sobre as ureases, vários aspectos cruciais acerca dessas enzimas permanecem desconhecidos, ou são objeto de debates correntes. Um desses é, certamente, a sua organização estrutural: ureases de plantas e fungos são unitárias, enquanto as de archaea e bactérias possuem estruturas de duas ou três cadeias. Entretanto, o estado primitivo dessas proteínas – uma ou três cadeias – é desconhecido, apesar de muitos esforços para tanto. Através de inferência filogenética utilizando três conjuntos distintos de dados e dois algoritmos diferentes, pudemos observar a transição no número de cadeias na forma 3-para-1. Nossos resultados sugerem que o estado ancestral para as ureases é a organização em três cadeias, sendo as ureases de uma cadeia derivadas delas. As variantes de duas cadeias não se mostraram como intermediários evolutivos. Um processo de fusão distinto dos já descritos pode explicar essa transição estrutural.Ureases are nickel-dependent enzymes which catalyze the hydrolysis of urea to ammonia and carbamate. Despite the apparent wealth of data on ureases, many crucial aspects regarding these enzymes are still unknown, or constitute matter for ongoing debates. One of these is most certainly their structural organization: ureases from plants and fungi have a single unit, while bacterial and archaean ones have two- or three-chained structures. However, the primitive state of these proteins - single- or three-chained - is yet unknown, despite many efforts in the field. Through phylogenetic inference using three different datasets and two different algorithms, we were able to observe chain number transitions displayed in a 3-to-1 fashion. Our results imply that the ancestral state for ureases is the three-chained organization, with single-chained ureases deriving from them. The two-chained variants are not evolutionary intermediates. A fusion process, different from those already described, may explain this structural transition.application/pdfporUreaseFilogenéticaUreasePhylogenetic treeStructural transitionEvolutionGene fusionGene disruptionCaracterização filogenética de ureasesinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesisUniversidade Federal do Rio Grande do SulInstituto de BiociênciasPorto Alegre, BR-RS2013Biotecnologiagraduaçãoinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da UFRGSinstname:Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)instacron:UFRGSORIGINAL000897159.pdf000897159.pdfTexto completoapplication/pdf6066329http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/78073/1/000897159.pdf5293a72c970e4e53037de75b21cf026cMD51TEXT000897159.pdf.txt000897159.pdf.txtExtracted Texttext/plain68040http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/78073/2/000897159.pdf.txt341a1ea44a0f688d42e1fadeb4c9fa61MD52THUMBNAIL000897159.pdf.jpg000897159.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1197http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/78073/3/000897159.pdf.jpga54268a0425571f696f2e21dfdf11f8fMD5310183/780732018-10-15 08:21:37.654oai:www.lume.ufrgs.br:10183/78073Repositório de PublicaçõesPUBhttps://lume.ufrgs.br/oai/requestopendoar:2018-10-15T11:21:37Repositório Institucional da UFRGS - Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)false |
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Ureases são enzimas níquel-dependentes que catalisam a hidrólise da uréia em amônia e carbamato. Apesar da aparente riqueza de informação sobre as ureases, vários aspectos cruciais acerca dessas enzimas permanecem desconhecidos, ou são objeto de debates correntes. Um desses é, certamente, a sua organização estrutural: ureases de plantas e fungos são unitárias, enquanto as de archaea e bactérias possuem estruturas de duas ou três cadeias. Entretanto, o estado primitivo dessas proteínas – uma ou três cadeias – é desconhecido, apesar de muitos esforços para tanto. Através de inferência filogenética utilizando três conjuntos distintos de dados e dois algoritmos diferentes, pudemos observar a transição no número de cadeias na forma 3-para-1. Nossos resultados sugerem que o estado ancestral para as ureases é a organização em três cadeias, sendo as ureases de uma cadeia derivadas delas. As variantes de duas cadeias não se mostraram como intermediários evolutivos. Um processo de fusão distinto dos já descritos pode explicar essa transição estrutural. |
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