Caracterização in silico da família de ferredoxinas do parasito Trichomonas vaginalis e sua interação com o metronidazol
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Data de Publicação: | 2022 |
Tipo de documento: | Trabalho de conclusão de curso |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFRJ |
Texto Completo: | http://hdl.handle.net/11422/20511 |
Resumo: | O parasito Trichomonas vaginalis é o agente etiológico da tricomoníase em seres humanos, uma infecção sexualmente transmissível. T. vaginalis possui uma organela, o hidrogenossomo, que participa do metabolismo energético do parasito e está diretamente envolvido na ativação do metronidazol (MTZ), principal pró-fármaco usado no tratamento da doença. Contudo, a emergência de cepas resistentes a esse fármaco é preocupante e pode estar associada com alterações na expressão das ferredoxinas (Fd), proteínas que participam de reações de oxirredução e possuem centros de ferro-enxofre em sua estrutura, sendo apontadas como responsáveis pela ativação do MTZ. A análise do genoma do T. vaginalis indica a existência de sete genes que codificam Fd, porém, a maioria dos estudos focam em uma única Fd (Fd1). O objetivo deste trabalho é investigar in silico as características estruturais da família de Fd de T. vaginalis e suas interações moleculares com o MTZ. As sequências das Fd de T. vaginalis foram obtidas nos bancos NCBI e TrichDB. Análises filogenéticas foram realizadas pelo método de máxima verossimilhança e neighbor-joining. Foram construídos modelos tridimensionais por modelagem comparativa das Fd 2, 3, 4, 5, 6 e 7, usando como molde a Fd1 de T. vaginalis (código PDB 1L5P), no servidor Swiss-Model e também pela técnica de threading e pelo sistema AlphaFold2. A validação dos modelos foi realizada a partir de análises do gráfico de Ramachandran no Procheck, score 3D-1D no Verify-3D e score-Z no ProSA-web. A interação dessas proteínas com o MTZ foi investigada por docking molecular com o programa AutoDock 4.2.6. As sequências das sete Fd codificadas pelo genoma de T. vaginalis foram identificadas e as análises filogenéticas mostraram que as Fd de 2 a 6 divergiram por duplicação a partir de um ancestral comum na base do Parabasalia, enquanto a Fd7 não está diretamente relacionada às demais Fd. As Fd de T. vaginalis apresentam graus de identidade com a Fd 1 que variam de 22% com a Fd7 a 69% com a Fd2. A distribuição dos resíduos de aminoácidos dos modelos nos gráficos de Ramachandran revelou que mais de 90% dos resíduos estavam em regiões favoráveis, indicando boa qualidade estereoquímica. Já a análise do score 3D-1D mostrou compatibilidade entre as estruturas 1D e 3D. Os modelos também apresentaram boa qualidade energética de acordo com o score-Z. Nas análises de docking molecular, o MTZ apresentou orientações e conformações diferentes, porém favoráveis nas Fd, se ligando à superfície das proteínas, próximo ao centro [2Fe-2S], porém, não houve interações diretas entre o grupo nitro do MTZ e o ferro do centro [2Fe-2S]. Relatos na literatura mostram a presença de uma alça que envolve o centro [2Fe-2S]. Dependendo do estado oxidativo do ferro, acredita-se que ela pode se deslocar, permitindo a aproximação direta entre o MTZ e o ferro do centro [2Fe-2S]. Entretanto, existem hipóteses na literatura de que essa interação aconteça por rotas de transferências de elétrons através de diferentes resíduos da proteína. Dessa maneira, estudos de dinâmica molecular com as Fd de T. vaginalis em complexo com o MTZ serão investigados futuramente. |
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Trabalho de Conclusão de Curso (Bacharelado em Farmácia) – Instituto de Ciências Farmacêuticas, Universidade Federal do Rio de Janeiro, Macaé, 2022.http://hdl.handle.net/11422/20511Submitted by Nadia Mattos (nadiamattos@macae.ufrj.br) on 2023-05-05T16:18:38Z No. of bitstreams: 1 GIPacheco.pdf: 2115256 bytes, checksum: 58b90c764a83415fb8b5fedc448cd861 (MD5)Approved for entry into archive by Lia Baião Feder (liabaiao@macae.ufrj.br) on 2023-05-18T20:19:33Z (GMT) No. of bitstreams: 1 GIPacheco.pdf: 2115256 bytes, checksum: 58b90c764a83415fb8b5fedc448cd861 (MD5)Made available in DSpace on 2023-05-18T20:19:33Z (GMT). No. of bitstreams: 1 GIPacheco.pdf: 2115256 bytes, checksum: 58b90c764a83415fb8b5fedc448cd861 (MD5) Previous issue date: 2022-12-15O parasito Trichomonas vaginalis é o agente etiológico da tricomoníase em seres humanos, uma infecção sexualmente transmissível. T. vaginalis possui uma organela, o hidrogenossomo, que participa do metabolismo energético do parasito e está diretamente envolvido na ativação do metronidazol (MTZ), principal pró-fármaco usado no tratamento da doença. Contudo, a emergência de cepas resistentes a esse fármaco é preocupante e pode estar associada com alterações na expressão das ferredoxinas (Fd), proteínas que participam de reações de oxirredução e possuem centros de ferro-enxofre em sua estrutura, sendo apontadas como responsáveis pela ativação do MTZ. A análise do genoma do T. vaginalis indica a existência de sete genes que codificam Fd, porém, a maioria dos estudos focam em uma única Fd (Fd1). O objetivo deste trabalho é investigar in silico as características estruturais da família de Fd de T. vaginalis e suas interações moleculares com o MTZ. As sequências das Fd de T. vaginalis foram obtidas nos bancos NCBI e TrichDB. 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Dessa maneira, estudos de dinâmica molecular com as Fd de T. vaginalis em complexo com o MTZ serão investigados futuramente.porUniversidade Federal do Rio de JaneiroUFRJBrasilInstituto de Ciências FarmacêuticasCNPQ::CIENCIAS DA SAUDE::FARMACIATrichomonas vaginalisMetronidazolFerredoxinasModelagem molecularMetronidazoleFerredoxinsMolecular modelingCaracterização in silico da família de ferredoxinas do parasito Trichomonas vaginalis e sua interação com o metronidazolinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesisabertoinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da UFRJinstname:Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ)instacron:UFRJLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81853http://pantheon.ufrj.br:80/bitstream/11422/20511/2/license.txtdd32849f2bfb22da963c3aac6e26e255MD52ORIGINALGIPacheco.pdfGIPacheco.pdfapplication/pdf2115256http://pantheon.ufrj.br:80/bitstream/11422/20511/1/GIPacheco.pdf58b90c764a83415fb8b5fedc448cd861MD5111422/205112023-11-30 00:00:43.174oai:pantheon.ufrj.br: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Repositório de PublicaçõesPUBhttp://www.pantheon.ufrj.br/oai/requestopendoar:2023-11-30T03:00:43Repositório Institucional da UFRJ - Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ)false |
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