Caracterização físico-química de inibidor de tripsina isolado de sementes de tamarindo (Tamarindus indica l.) Nanoencapsuladoem proteína do leite isolada

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Morais, Ana Heloneida de Araújo
Data de Publicação: 2019
Outros Autores: Oliveira, Gerciane Silva de, Costa, Rafael Oliveira de Araújo, Pais, Tatiana dos Santos, Gomes, Ana Francisca Teixeira, Matias, Lídia Leonize Rodrigues, Medeiros, Amanda Fernandes de, Queiroz, Jaluza Luana Carvalho de, Passos, Thaís Souza
Tipo de documento: Artigo
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFRN
Texto Completo: https://repositorio.ufrn.br/handle/123456789/54669
Resumo: Introdução: O inibidor de tripsina isolado de sementes de tamarindo (Tamarindus indica L.) (ITT) apresenta ação sacietogênica e anti-inflamatória em modelo experimental. Associado a isto, a encapsulação de proteínas bioativas atua promovendo uma melhora e prolongamento da ação destes ativos.Objetivo: Avaliar o nanoencapsulamento deste inibidor em proteína isolada do leite. Metodologia:O inibidor foi extraído das sementes de tamarindo e isolado por meio de cromatografia de afinidade em Tripsina-Sepharose. Posteriormente, foi encapsulado por meio da técnica de nanoprecipitação em solvente orgânico, na proporção ITT: proteína do soro do leite isolada de 1:4 (p/p). As partículas obtidas foram caracterizadas por diferentes métodos físico-químicos e, avaliadas quanto à eficiência de incorporação. Resultados:A micrografia do encapsulado mostrou a formação de nanopartículas esféricas (83.80 nm (5.80)) (figura 01), com tamanhos heterogêneos, corroborando com a difração laser (Índice de Polidispersão de 0.6 (0.080)), sem depressões e, de acordo com a análise de potencial zeta, instáveis e, com tendência a agregação. As análises de Espectroscopia por Transformada de Fourier (figura 2) e Difração de raios X (figura 3), mostraram, respectivamente, a presença de novas interações químicas entre o agente encapsulante e, o ITT, e natureza amorfa, fornecendo assim um indicativo da encapsulação, sendo este reforçado pelo alto percentual de incorporação do ITT (97.34 (5.50) %). Conclusão: A nanoencapsulação do ITT com proteína isolada do leite se mostra uma ferramenta inovadora, constituindo uma possível aplicação biotecnológica deste ativo, aumentando com isto o seu potencial de utilização
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Associado a isto, a encapsulação de proteínas bioativas atua promovendo uma melhora e prolongamento da ação destes ativos.Objetivo: Avaliar o nanoencapsulamento deste inibidor em proteína isolada do leite. Metodologia:O inibidor foi extraído das sementes de tamarindo e isolado por meio de cromatografia de afinidade em Tripsina-Sepharose. Posteriormente, foi encapsulado por meio da técnica de nanoprecipitação em solvente orgânico, na proporção ITT: proteína do soro do leite isolada de 1:4 (p/p). As partículas obtidas foram caracterizadas por diferentes métodos físico-químicos e, avaliadas quanto à eficiência de incorporação. Resultados:A micrografia do encapsulado mostrou a formação de nanopartículas esféricas (83.80 nm (5.80)) (figura 01), com tamanhos heterogêneos, corroborando com a difração laser (Índice de Polidispersão de 0.6 (0.080)), sem depressões e, de acordo com a análise de potencial zeta, instáveis e, com tendência a agregação. As análises de Espectroscopia por Transformada de Fourier (figura 2) e Difração de raios X (figura 3), mostraram, respectivamente, a presença de novas interações químicas entre o agente encapsulante e, o ITT, e natureza amorfa, fornecendo assim um indicativo da encapsulação, sendo este reforçado pelo alto percentual de incorporação do ITT (97.34 (5.50) %). Conclusão: A nanoencapsulação do ITT com proteína isolada do leite se mostra uma ferramenta inovadora, constituindo uma possível aplicação biotecnológica deste ativo, aumentando com isto o seu potencial de utilizaçãoIntroduction: The trypsin inhibitor isolated from tamarind seeds (Tamarindus indica L.) (ITT) presents a satiety and anti-inflammatory action in an experimental model. Associated with this, the encapsulation of bioactive proteins acts to promote an improvement and prolongation of the action of these assets. Purpose: To evaluate the nanoencapsulation of this inhibitor in isolated milk protein. Methodology: The inhibitor was extracted from the tamarind seeds and isolated by means of affinity chromatography on Trypsin-Sepharose. Subsequently, it was encapsulated by means of the organic solvent nanoprecipitation technique, in the proportion ITT: isolated whey protein of 1: 4 (w / w). The obtained particles were characterized by different physicochemical methods and evaluated for the efficiency of incorporation. Results: The encapsulation micrographs showed the formation of spherical nanoparticles (83.80 nm (5.80)) (figure 01), with heterogeneous sizes, corroborating with the laser diffraction (0.6 (0.080)), without depressions and, according to with the analysis of zeta potential, unstable and with tendency to aggregate. The analysis of Fourier Transform Spectroscopy (Fig. 2) and X-ray diffraction (Fig. 3), showed, respectively, the presence of new chemical interactions between the encapsulating agent and the ITT, and amorphous nature, thus providing an indication of the encapsulation, reinforced by the high percentage of ITT incorporation (97.34 (5.50)%). Conclusion: The nanoencapsulation of ITT with isolated milk protein is an innovative tool, constituting a possible biotechnological application of this active ingredient, thus increasing its potential for useBrazilian Journal of health ReviewInibidor de tripsina isoladoTamarindus indica Lnanoencapsulamentotrypsin inhibitor isolatedtamarindus indica L .nanoencapsulationCaracterização físico-química de inibidor de tripsina isolado de sementes de tamarindo (Tamarindus indica l.) Nanoencapsuladoem proteína do leite isoladainfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/articleporreponame:Repositório Institucional da UFRNinstname:Universidade Federal do Rio Grande do Norte (UFRN)instacron:UFRNinfo:eu-repo/semantics/openAccessORIGINALCaracterizaçãoFísico-química_Oliveira_2019.pdfCaracterizaçãoFísico-química_Oliveira_2019.pdfapplication/pdf549303https://repositorio.ufrn.br/bitstream/123456789/54669/1/Caracteriza%c3%a7%c3%a3oF%c3%adsico-qu%c3%admica_Oliveira_2019.pdf84b689957aaae6f4821d7e080ec438e3MD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81484https://repositorio.ufrn.br/bitstream/123456789/54669/2/license.txte9597aa2854d128fd968be5edc8a28d9MD52123456789/546692023-09-01 20:14:04.59oai:https://repositorio.ufrn.br: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Repositório de PublicaçõesPUBhttp://repositorio.ufrn.br/oai/opendoar:2023-09-01T23:14:04Repositório Institucional da UFRN - Universidade Federal do Rio Grande do Norte (UFRN)false
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