Imobilização de lipases em materiais poliméricos
Autor(a) principal: | |
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Data de Publicação: | 1999 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFSC |
Texto Completo: | http://repositorio.ufsc.br/xmlui/handle/123456789/80851 |
Resumo: | Dissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Físicas e Matemáticas. |
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Imobilização de lipases em materiais poliméricosLipasePolimerosDissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Físicas e Matemáticas.Neste trabalho, lipases de várias fontes foram imobilizadas nos polímeros poli(óxido de etileno) (PEO), poli(ácido acrílico) (Carbopol) e blendas PEO/Carbopol. Posteriormente, as atividades enzimáticas foram avaliadas em reações de esterificação do ácido láurico com n-pentanol, em meio orgânico. Parâmetros, tais como tempo e temperatura de reação, concentração de enzima no suporte e meio reacional foram avaliados. A aplicação destes suportes para esterificações enantiosseletivas de álcoois secundários foi estudada para a reação do ácido láurico com (R,S)-2-octanol, catalisada pela CCL e PSL imobilizadas em PEO. A imobilização foi realizada mediante dissolução do polímero em água e adição do biocatalisador, com posterior evaporação do solvente para formação e obtenção dos suportes. Estes foram caracterizados e a presença de enzima foi constatada através de Microscopia Eletrônica de Varredura (MEV) e análises térmicas de Termogravimetria (TG) e Calorimetria de Varredura Diferencial (DSC). Na esterificação do ácido láurico com n-pentanol, os suportes PEO/CCL e PEO/PSL apresentaram uma maior conversão em éster à medida que aumentaram o tempo, a temperatura de reação e a concentração de enzima no suporte. Na reação de esterificação enantiosseletiva, as lipases CCL e PSL foram mais seletivas a 25 °C. O R-(-)-2-octanol foi obtido com ee de 86 e 98%, respectivamente. A partir dos resultados obtidos, concluiu-se que o PEO pode ser utilizado para a imobilização de lipases, pois este polímero forma filmes homogêneos e as enzimas mantém sua atividade catalítica.Florianópolis, SCSoldi, ValdirNascimento, Maria da GraçaUniversidade Federal de Santa CatarinaCrespo, Janaina da Silva2012-10-18T20:01:52Z2012-10-18T20:01:52Z19991999info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisx, 79f.| il., grafs., tabs. +application/pdf170358http://repositorio.ufsc.br/xmlui/handle/123456789/80851porreponame:Repositório Institucional da UFSCinstname:Universidade Federal de Santa Catarina (UFSC)instacron:UFSCinfo:eu-repo/semantics/openAccess2016-01-09T03:21:49Zoai:repositorio.ufsc.br:123456789/80851Repositório InstitucionalPUBhttp://150.162.242.35/oai/requestopendoar:23732016-01-09T03:21:49Repositório Institucional da UFSC - Universidade Federal de Santa Catarina (UFSC)false |
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