Imobilização de lipases em géis poliméricos e aplicações sintéticas
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Data de Publicação: | 2000 |
Tipo de documento: | Trabalho de conclusão de curso |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFSC |
Texto Completo: | http://repositorio.ufsc.br/xmlui/handle/123456789/90527 |
Resumo: | TCC (graduação) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Físicas e Matemáticas, Curso de Química. |
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Imobilização de lipases em géis poliméricos e aplicações sintéticasImobilizaçãoLipasesÉsteresGéis polimerosTCC (graduação) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Físicas e Matemáticas, Curso de Química.Enzimas são biocatalisadores protéicos que em condições ótimas de temperatura e pH aceleram as reações químicas. As enzimas podem ser imobilizadas em vários suportes que estão descritos na literatura e assim podem ser utilizadas em síntese orgânica. Neste trabalho utilizou-se a Palatase M imobilizada em gel de ágar, gel de ágar/galactomanana e em organogel (MBG). As Lipases A , AY, F, M, PS, Lipolase, e Lipozyme e Palatase M foram imobilizadas em gel de ágar/galactomanana; as Lipases F e Lipolase em filmes de caseinato de sódio/sorbitol e casei nato de sódio/glicerol e as Lipases A , AY, F, M, CCL e Palatase M em filmes de Carbopol. Todos os sistemas foram utilizados como catalisadores nas reações de esterificação em meio orgânico. Nas reações estudadas, utilizaram-se os seguintes álcoois: 1-butanol; 1- pentanol; 1-hexanol; 1-octanol; 1-decanol; 1-undecanol; 1-dodecanol; 4-pentin-1-01; 3-pentin-1-01; 2-metil-1-pentanol; 2-pentanol e os ácidos hexanóico;dodecanóico e oleico. Todas as reações foram efetuadas em banho termostatizado tipo Dubnoff, usando como solvente externo o n-hexano. Os rendimentos dos ésteres, variaram dependendo das enzimas, dos suportes e dos substratos utilizados. Os melhores resultados foram obtidos com álcoois de cadeias menores e ácidos de cadeias maiores com as lipases imobilizadas em organogel. Os maiores rendimentos nas reações de esterificação do ácido oleico com 1-pentanol, foram obtidas usando as Lipases F e PS da Amano imobilizadas em gel de ágar/galactomanana (98% e 95%, respectivamente, 24 hs de reação). Além destas reações, foram feitos testes de estabilidade do filme de casei nato de sódio/sorbitol e casei nato de sódio/glicerol em meio orgânico para se determinar a potencialidade de utilização dos mesmos como suportes de enzimas em reações biocatalisadas. Estes filmes são solúveis em meio aquoso e apresentaram ótima estabilidade em solventes de baixa polaridade (hexano, clorofórmio). Na seqüência foi realizado um estudo com as Lipase F (Amano) e Lipolase (Novo Nordisk) imobilizadas em filmes de caseinato de sódio/sorbitol e casei nato de sódio/glicerol para utilização em reações de esterificação do ácido oleico com n-pentanol. Os rendimentos dos ésteres (calculados por RMN de próton), variaram dependendo dos suportes utilizados. Os maiores rendimentos foram obtidos com as lipases imobilizadas em filmes de casei nato de sódio com gl icerol como plastificante (Iipase F, 39% e Lipolase, 40% em éster). As lipases quando imobilizadas em filmes de caseinato de sódio com sorbitol como plastificante, apresentaram menores rendimentos em éster, nas mesmas condições experimentais (Iipase F, 10,5% e Lipolase, 8,2%). Paralelamente, foi feito uma investigação da capacidade de reutilização do sistema filme de casei nato de sódio/sorbitol com 600mg de Lipase F. Este mostrou-se altamente estável por mais de 2 meses em hexano e após 4 reutilizações, e nas mesmas condições experimentais anteriores, obteve-se o oleato de n-pentila com ~O% de rendimento.Nascimento, Maria da GraçaUniversidade Federal de Santa CatarinaMoreira, Marcelo Alves2012-10-23T12:02:52Z2012-10-23T12:02:52Z2000-12-122000-12-12info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesis37 f.application/pdfhttp://repositorio.ufsc.br/xmlui/handle/123456789/90527porreponame:Repositório Institucional da UFSCinstname:Universidade Federal de Santa Catarina (UFSC)instacron:UFSCinfo:eu-repo/semantics/openAccess2013-05-01T22:33:40Zoai:repositorio.ufsc.br:123456789/90527Repositório InstitucionalPUBhttp://150.162.242.35/oai/requestopendoar:23732013-05-01T22:33:40Repositório Institucional da UFSC - Universidade Federal de Santa Catarina (UFSC)false |
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