Efeito da S-nitrosilação nas enzimas tirosina fosfatases PtpA e PtpB de Mycobacterium tuberculosis

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Ecco, Gabriela
Data de Publicação: 2010
Tipo de documento: Trabalho de conclusão de curso
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFSC
Texto Completo: https://repositorio.ufsc.br/xmlui/handle/123456789/132549
Resumo: TCC(graduação) - Universidade Federal de Santa Catarina. Centro de Ciências Biológicas. Biologia.
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spelling Efeito da S-nitrosilação nas enzimas tirosina fosfatases PtpA e PtpB de Mycobacterium tuberculosisTirosina fosfataseMycobacterium tuberculosis,óxido nítriconitrosilaçãoTCC(graduação) - Universidade Federal de Santa Catarina. Centro de Ciências Biológicas. Biologia.O Mycobacterium tuberculosis possui duas proteínas tirosina fosfatases (PTPs) codificadas no seu genoma, PtpA e PtpB, ambas proteínas secretadas e importantes fatores de virulência dessa bactéria. A S-nitrosilação, a adição covalente de um grupo NO a resíduos de cisteína, é uma das principais reações do óxido nítrico (NO) com substratos biológicos e está relacionada a eventos de sinalização celular e à atividade microbicida desse radical. Nesse contexto, esse trabalho teve como objetivo investigar a susceptibilidade da PtpA e PtpB de M. tuberculosis à S-nitrosilação por ação do NO, bem como estudar os efeitos dessa modificação pós-traducional nessas proteínas. As proteínas PtpA e PtpB de M. tuberculosis foram expressas de maneira heteróloga, purificadas e submetidas a ensaios para avaliar a susceptibilidade à S-nitrosilação. Verificou-se que a PtpA é S-nitrosilada, enquanto que a PtpB não é susceptível à S-nitrosilação. Para determinar qual dos resíduos de cisteína da PtpA é modificado pelo NO, foram construídos os vetores de expressão para as mutações Cys11Ala, Cys16Ala e Cys53Ala. Juntamente com a PtpA, as proteínas mutadas foram utilizadas em ensaios de susceptibilidade à S-nitrosilação e em ensaios de atividade catalítica. Estabeleceu-se que a S-nitrosilação da PtpA ocorre no resíduo Cys53 e verificou-se que essa modificação reduz a atividade desse fator de virulência.Florianópolis, SC.Terenzi, HernánVernal, JavierUniversidade Federal de Santa CatarinaEcco, Gabriela2015-05-04T19:24:54Z2015-05-04T19:24:54Z2010-12info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesis58application/pdfhttps://repositorio.ufsc.br/xmlui/handle/123456789/132549porreponame:Repositório Institucional da UFSCinstname:Universidade Federal de Santa Catarina (UFSC)instacron:UFSCinfo:eu-repo/semantics/openAccess2015-05-04T19:24:54Zoai:repositorio.ufsc.br:123456789/132549Repositório InstitucionalPUBhttp://150.162.242.35/oai/requestopendoar:23732015-05-04T19:24:54Repositório Institucional da UFSC - Universidade Federal de Santa Catarina (UFSC)false
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