Purificação e caracterização da proteína plasmática que se liga a -1,3-glicanas (GBP) dos camarões nativos Farfantepenaeus paulensis e Litopenaeus schmitti
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Data de Publicação: | 2015 |
Tipo de documento: | Trabalho de conclusão de curso |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFSC |
Texto Completo: | https://repositorio.ufsc.br/xmlui/handle/123456789/132321 |
Resumo: | TCC(graduação) - Universidade Federal de Santa Catarina. Centro de Ciências Biológicas. Biologia. |
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Purificação e caracterização da proteína plasmática que se liga a -1,3-glicanas (GBP) dos camarões nativos Farfantepenaeus paulensis e Litopenaeus schmittisistema imunecrustáceosFarfantepenaeus paulensisLitopenaeus schmittiproteínas de reconhecimento- padrão (PRPs)proteína que se liga a β-1,3-glicanas (βGBP)sistema pró-fenoloxidase (proPO)aglutinação de levedurasTCC(graduação) - Universidade Federal de Santa Catarina. Centro de Ciências Biológicas. Biologia.A GBP é uma lipoglicoproteína plasmática envolvida tanto no transporte de lipídeos quanto no sistema imune de crustáceos, reconhecendo especificamente -1,3-glicanas da parede celular de fungos. A ligação do complexo GBP-glicanas na superfície das células imunocompetentes (hemócitos) promove a adesão celular e a exocitose de moléculas imunológicas, como as do sistema pró-fenoloxidase (proPO), que é um importante mecanismo de defesa em crustáceos. O objetivo desse estudo foi purificar e caracterizar a GBP dos camarões nativos Farfantepenaeus paulensis e Litopenaeus schmitti, bem como avaliar a sua participação sobre a ativação do sistema proPO e a sua capacidade aglutinante. A GBP foi purificada a partir do plasma através de precipitação por baixa força iônica seguida por cromatografia de troca aniônica. A fração purificada de GBP foi eluída com NaCl 0,22 M e identificada por western blotting como uma proteína monomérica de aproximadamente 100 kDa, reconhecida pelo anti-GBP policlonal de L. vannamei. A identidade da βGBP foi ainda confirmada por espectrometria de massa, mostrando que os resíduos idênticos da βGBP dos camarões nativos cobriram 10% e 16%, respectivamente, da sequência da βGBP de L. vannamei, demonstrando assim uma homologia relativa entre a βGBP desses três peneídeos. A βGBP complexada à laminarina induziu um aumento de 3 vezes na atividade específica da PO (395,56±8,89 e 422,22±11,56 U/min/mg em F. paulenis e L. schmitti, respectivamente) em relação à laminarina (148,44±26,67 e 113,33±30,89 U/min/mg) ou βGBP isoladas (129,78±4,44 e 171,11±3,11 U/min/mg). No entanto, nenhuma atividade serino-proteásica foi encontrada associada a essa ativação, não possibilitando a compreensão do mecanismo pelo qual o complexo βGBP-laminarina aumentou a ativação do sistema proPO nesses animais. A βGBP mostrou-se ainda capaz de aglutinar in vitro células de levedura, demonstrando a sua especificidade por β-1,3-glicanas e sugerindo tratar-se de uma molécula bivalente com, no mínimo, dois sítios de reconhecimento-padrão. Os resultados obtidos nesse estudo demonstram a relevante participação da molécula no sistema imune desses camarões e representam uma contribuição para um maior conhecimento do sistema imune dos camarões marinhos nativos.Florianópolis, SC.Perazzolo, Luciane MariaUniversidade Federal de Santa CatarinaGonçalves, Priscila2015-04-24T18:37:58Z2015-04-24T18:37:58Z2015-04-24info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesis53application/pdfhttps://repositorio.ufsc.br/xmlui/handle/123456789/132321porreponame:Repositório Institucional da UFSCinstname:Universidade Federal de Santa Catarina (UFSC)instacron:UFSCinfo:eu-repo/semantics/openAccess2015-04-24T18:37:58Zoai:repositorio.ufsc.br:123456789/132321Repositório InstitucionalPUBhttp://150.162.242.35/oai/requestopendoar:23732015-04-24T18:37:58Repositório Institucional da UFSC - Universidade Federal de Santa Catarina (UFSC)false |
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