Encapsulação de β-galactosidase em co-polímero alginato-pectina e hidrólise de soro de leite e leite integral

• Autor(a) principal: Paiva, Maykon Jhuly Martins de
• Data de Publicação: 2019
• Tipo de documento: Dissertação
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Institucional da UFT
• Texto Completo: http://hdl.handle.net/11612/1790
• topic: CNPQ::ENGENHARIAS; β-galactosidase; Encapsulação; Co-polímeros; Propriedades bioquímicas; encapsulation; copolymers; Biochemical properties

Este trabalho teve como objetivo principal investigar a imobilização da enzima β- galactosidase comercial de Aspergillusoryzae(Deslac®) em diferentes condições, bem como caracterizar a enzima livre e imobilizada visando sua aplicação na reação de hidrólise da lactose. Os experimentos foram conduzidos para identificar o melhor rendimento daimobilização em alginato de cálcio e o uso de diferentes adjuvantes. A enzima livre e imobilizada foram caracterizadas quanto às suas propriedades bioquímicass para identificar as condições reacionais adequadas de pH e temperatura para a reação de hidrólise da lactose, a ação de sais sobre a atividade enzimática, estabilidade de estocagem da enzima. As ezimas foram analisadas para a hidrólise de soro de leite e leite integral. A imobilização da enzima β- galactosidase obtevermelhor derivado com alginato (2% m/v), pectina (2%m/v) reticulada com glutaraldeído (25% v/v). O pH ótimo para a hidrólise da lactose usando a enzima solúvel e imobilizada foi 5,0 e 6,5 respectivamente e a temperatura ótima foi 45°C e 40°C, respectivamente. A utilização dos sais sulfato de magânes e sulfato de manganês influenciaram na atividade enzimática em 195% e 150%, respectivamente, para a enzima imobilizada. A enzima imobilizada apresentou estabilidade de 60% após 10 dias de armazenamento. O processo de imobilização com alginato de sódio+pectina e glutaraldeído reduziu os efeitos difusionais comparados com o alginato convencional. A reduação da temperatura ótima de atividade permite um processo energeticamente mais viável.