Purificacao de uma enzima fibrinogenolítica da peconha da serpente Bothrops alternatus

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Oliveira Costa, Junia de
Data de Publicação: 2006
Outros Autores: Baldo, Cristiani, Hamaguchi, Amelia, Homsi Brandeburgo, Maria Inês, Oliveira, Fabio de
Tipo de documento: Artigo
Idioma: por
Título da fonte: Bioscience journal (Online)
Texto Completo: https://seer.ufu.br/index.php/biosciencejournal/article/view/6481
Resumo: Este trabalho descreve a purificação de uma enzima fibrinogenolítica da peçonha de Bothrops alternatus. A enzima, denominada BaltF, foi purificada utilizando um simples passo de cromatografia em coluna de DEAE Sephacel. A análise por eletroforese em gel de poliacrilamida com agentes desnaturantes (SDS-PAGE) mostra que essa enzima apresenta uma banda homogênea com massa molecular aparente de 25 kDa. A enzima BaltF representa cerca de 2,2 % da peçonha total e apresenta-se com um alto grau de pureza. A enzima é desprovida de atividades hemorrágica, fosfolipásica A2 e coagulante e possui atividade proteolítica sobre as cadeias A-ï?¡ e B-ï?¢ do fibrinogênio bovino. A inibição da atividade fibrinogenolítica da enzima BaltF por agentes quelantes de íons metálicos como EDTA e 1,10-fenantrolina permite classificá-la como metaloprotease. UNITERMOS:Bothrops alternatus, Metaloprotease, Fibrinogenase.
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