Purificacao de uma enzima fibrinogenolítica da peconha da serpente Bothrops alternatus
Autor(a) principal: | |
---|---|
Data de Publicação: | 2006 |
Outros Autores: | , , , |
Tipo de documento: | Artigo |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Bioscience journal (Online) |
Texto Completo: | https://seer.ufu.br/index.php/biosciencejournal/article/view/6481 |
Resumo: | Este trabalho descreve a purificação de uma enzima fibrinogenolítica da peçonha de Bothrops alternatus. A enzima, denominada BaltF, foi purificada utilizando um simples passo de cromatografia em coluna de DEAE Sephacel. A análise por eletroforese em gel de poliacrilamida com agentes desnaturantes (SDS-PAGE) mostra que essa enzima apresenta uma banda homogênea com massa molecular aparente de 25 kDa. A enzima BaltF representa cerca de 2,2 % da peçonha total e apresenta-se com um alto grau de pureza. A enzima é desprovida de atividades hemorrágica, fosfolipásica A2 e coagulante e possui atividade proteolítica sobre as cadeias A-ï?¡ e B-ï?¢ do fibrinogênio bovino. A inibição da atividade fibrinogenolítica da enzima BaltF por agentes quelantes de íons metálicos como EDTA e 1,10-fenantrolina permite classificá-la como metaloprotease. UNITERMOS:Bothrops alternatus, Metaloprotease, Fibrinogenase. |
id |
UFU-14_dab8fd72ad1a6a080a20e296b458c686 |
---|---|
oai_identifier_str |
oai:ojs.www.seer.ufu.br:article/6481 |
network_acronym_str |
UFU-14 |
network_name_str |
Bioscience journal (Online) |
repository_id_str |
|
spelling |
Purificacao de uma enzima fibrinogenolítica da peconha da serpente Bothrops alternatusEste trabalho descreve a purificação de uma enzima fibrinogenolítica da peçonha de Bothrops alternatus. A enzima, denominada BaltF, foi purificada utilizando um simples passo de cromatografia em coluna de DEAE Sephacel. A análise por eletroforese em gel de poliacrilamida com agentes desnaturantes (SDS-PAGE) mostra que essa enzima apresenta uma banda homogênea com massa molecular aparente de 25 kDa. A enzima BaltF representa cerca de 2,2 % da peçonha total e apresenta-se com um alto grau de pureza. A enzima é desprovida de atividades hemorrágica, fosfolipásica A2 e coagulante e possui atividade proteolítica sobre as cadeias A-ï?¡ e B-ï?¢ do fibrinogênio bovino. A inibição da atividade fibrinogenolítica da enzima BaltF por agentes quelantes de íons metálicos como EDTA e 1,10-fenantrolina permite classificá-la como metaloprotease. UNITERMOS:Bothrops alternatus, Metaloprotease, Fibrinogenase.EDUFU2006-04-03info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionapplication/pdfhttps://seer.ufu.br/index.php/biosciencejournal/article/view/6481Bioscience Journal ; Vol. 19 No. 3 (2003)Bioscience Journal ; v. 19 n. 3 (2003)1981-3163reponame:Bioscience journal (Online)instname:Universidade Federal de Uberlândia (UFU)instacron:UFUporhttps://seer.ufu.br/index.php/biosciencejournal/article/view/6481/4215Copyright (c) 2006 Junia de Oliveira Costa, Cristiani Baldo, Amelia Hamaguchi, Maria Inês Homsi Brandeburgo, Fabio de Oliveirahttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0info:eu-repo/semantics/openAccessOliveira Costa, Junia deBaldo, CristianiHamaguchi, AmeliaHomsi Brandeburgo, Maria InêsOliveira, Fabio de2022-01-03T16:19:41Zoai:ojs.www.seer.ufu.br:article/6481Revistahttps://seer.ufu.br/index.php/biosciencejournalPUBhttps://seer.ufu.br/index.php/biosciencejournal/oaibiosciencej@ufu.br||1981-31631516-3725opendoar:2022-01-03T16:19:41Bioscience journal (Online) - Universidade Federal de Uberlândia (UFU)false |
dc.title.none.fl_str_mv |
Purificacao de uma enzima fibrinogenolítica da peconha da serpente Bothrops alternatus |
title |
Purificacao de uma enzima fibrinogenolítica da peconha da serpente Bothrops alternatus |
spellingShingle |
Purificacao de uma enzima fibrinogenolítica da peconha da serpente Bothrops alternatus Oliveira Costa, Junia de |
title_short |
Purificacao de uma enzima fibrinogenolítica da peconha da serpente Bothrops alternatus |
title_full |
Purificacao de uma enzima fibrinogenolítica da peconha da serpente Bothrops alternatus |
title_fullStr |
Purificacao de uma enzima fibrinogenolítica da peconha da serpente Bothrops alternatus |
title_full_unstemmed |
Purificacao de uma enzima fibrinogenolítica da peconha da serpente Bothrops alternatus |
title_sort |
Purificacao de uma enzima fibrinogenolítica da peconha da serpente Bothrops alternatus |
author |
Oliveira Costa, Junia de |
author_facet |
Oliveira Costa, Junia de Baldo, Cristiani Hamaguchi, Amelia Homsi Brandeburgo, Maria Inês Oliveira, Fabio de |
author_role |
author |
author2 |
Baldo, Cristiani Hamaguchi, Amelia Homsi Brandeburgo, Maria Inês Oliveira, Fabio de |
author2_role |
author author author author |
dc.contributor.author.fl_str_mv |
Oliveira Costa, Junia de Baldo, Cristiani Hamaguchi, Amelia Homsi Brandeburgo, Maria Inês Oliveira, Fabio de |
description |
Este trabalho descreve a purificação de uma enzima fibrinogenolítica da peçonha de Bothrops alternatus. A enzima, denominada BaltF, foi purificada utilizando um simples passo de cromatografia em coluna de DEAE Sephacel. A análise por eletroforese em gel de poliacrilamida com agentes desnaturantes (SDS-PAGE) mostra que essa enzima apresenta uma banda homogênea com massa molecular aparente de 25 kDa. A enzima BaltF representa cerca de 2,2 % da peçonha total e apresenta-se com um alto grau de pureza. A enzima é desprovida de atividades hemorrágica, fosfolipásica A2 e coagulante e possui atividade proteolítica sobre as cadeias A-ï?¡ e B-ï?¢ do fibrinogênio bovino. A inibição da atividade fibrinogenolítica da enzima BaltF por agentes quelantes de íons metálicos como EDTA e 1,10-fenantrolina permite classificá-la como metaloprotease. UNITERMOS:Bothrops alternatus, Metaloprotease, Fibrinogenase. |
publishDate |
2006 |
dc.date.none.fl_str_mv |
2006-04-03 |
dc.type.driver.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/article info:eu-repo/semantics/publishedVersion |
format |
article |
status_str |
publishedVersion |
dc.identifier.uri.fl_str_mv |
https://seer.ufu.br/index.php/biosciencejournal/article/view/6481 |
url |
https://seer.ufu.br/index.php/biosciencejournal/article/view/6481 |
dc.language.iso.fl_str_mv |
por |
language |
por |
dc.relation.none.fl_str_mv |
https://seer.ufu.br/index.php/biosciencejournal/article/view/6481/4215 |
dc.rights.driver.fl_str_mv |
https://creativecommons.org/licenses/by/4.0 info:eu-repo/semantics/openAccess |
rights_invalid_str_mv |
https://creativecommons.org/licenses/by/4.0 |
eu_rights_str_mv |
openAccess |
dc.format.none.fl_str_mv |
application/pdf |
dc.publisher.none.fl_str_mv |
EDUFU |
publisher.none.fl_str_mv |
EDUFU |
dc.source.none.fl_str_mv |
Bioscience Journal ; Vol. 19 No. 3 (2003) Bioscience Journal ; v. 19 n. 3 (2003) 1981-3163 reponame:Bioscience journal (Online) instname:Universidade Federal de Uberlândia (UFU) instacron:UFU |
instname_str |
Universidade Federal de Uberlândia (UFU) |
instacron_str |
UFU |
institution |
UFU |
reponame_str |
Bioscience journal (Online) |
collection |
Bioscience journal (Online) |
repository.name.fl_str_mv |
Bioscience journal (Online) - Universidade Federal de Uberlândia (UFU) |
repository.mail.fl_str_mv |
biosciencej@ufu.br|| |
_version_ |
1797069066862592000 |