IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICA

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Santana, Larissa Nayhara Soares
Data de Publicação: 2012
Outros Autores: Guidini, Carla Zanella, Ribeiro, Eloízio Júlio
Tipo de documento: Artigo
Idioma: por
Título da fonte: Horizonte Científico
Texto Completo: https://seer.ufu.br/index.php/horizontecientifico/article/view/6253
Resumo: Este trabalho apresenta como objetivo estudar o processo de imobilização da enzima β-galactosidase de Aspergillus oryzae por adsorção, utilizando como suporte resinas de troca iônica Duolite A-568, Duolite S-761, Dowex Marathon A, Dowex Marathon C e Amberlite 252 Na. Através de resultados preliminares a resina Duolite A-568 apresentou melhor retenção de atividade enzimática, sendo assim foi utilizada no trabalho subseqüente. A influência da concentração da enzima e do pH no processo de imobilização foi estudada empregando um Planejamento Composto Central (PCC) fixando tempo de 12 horas e temperatura de 25°C. As condições ótimas de imobilização foram pH 4,5 e concentração de β-galactosidase de 16 g/L. A atividade da enzima imobilizada após 30 usos foi de 51% em relação à inicial. A retenção da atividade enzimática pode ser otimizada utilizando agentes reticulantes, entretanto este estudo não foi realizado, ficando então como sugestão para trabalhos futuros.
id UFU-5_d517bc7d2b2fbc0d09e8ab8221e069d0
oai_identifier_str oai:ojs.www.seer.ufu.br:article/6253
network_acronym_str UFU-5
network_name_str Horizonte Científico
repository_id_str
spelling IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICAβ-galactosidaseimobilizaçãoDuolite A-568hidrólise da lactoseEste trabalho apresenta como objetivo estudar o processo de imobilização da enzima β-galactosidase de Aspergillus oryzae por adsorção, utilizando como suporte resinas de troca iônica Duolite A-568, Duolite S-761, Dowex Marathon A, Dowex Marathon C e Amberlite 252 Na. Através de resultados preliminares a resina Duolite A-568 apresentou melhor retenção de atividade enzimática, sendo assim foi utilizada no trabalho subseqüente. A influência da concentração da enzima e do pH no processo de imobilização foi estudada empregando um Planejamento Composto Central (PCC) fixando tempo de 12 horas e temperatura de 25°C. As condições ótimas de imobilização foram pH 4,5 e concentração de β-galactosidase de 16 g/L. A atividade da enzima imobilizada após 30 usos foi de 51% em relação à inicial. A retenção da atividade enzimática pode ser otimizada utilizando agentes reticulantes, entretanto este estudo não foi realizado, ficando então como sugestão para trabalhos futuros.UFU - Universidade Federal de Uberlândia2012-05-29info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionAvaliado por ParesHidrólise enzimáticaapplication/pdfhttps://seer.ufu.br/index.php/horizontecientifico/article/view/6253Horizonte Científico; VOL 6, Nº 1 (AGO 2012)1808-3064reponame:Horizonte Científicoinstname:Universidade Federal de Uberlândia (UFU)instacron:UFUporhttps://seer.ufu.br/index.php/horizontecientifico/article/view/6253/8499Santana, Larissa Nayhara SoaresGuidini, Carla ZanellaRibeiro, Eloízio Júlioinfo:eu-repo/semantics/openAccess2012-08-13T17:33:58Zoai:ojs.www.seer.ufu.br:article/6253Revistahttps://seer.ufu.br/index.php/horizontecientifico/indexPUBhttps://seer.ufu.br/index.php/horizontecientifico/oai||horizontec@propp.ufu.br1808-30641808-3064opendoar:2012-08-13T17:33:58Horizonte Científico - Universidade Federal de Uberlândia (UFU)false
dc.title.none.fl_str_mv IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICA
title IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICA
spellingShingle IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICA
Santana, Larissa Nayhara Soares
β-galactosidase
imobilização
Duolite A-568
hidrólise da lactose
title_short IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICA
title_full IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICA
title_fullStr IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICA
title_full_unstemmed IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICA
title_sort IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICA
author Santana, Larissa Nayhara Soares
author_facet Santana, Larissa Nayhara Soares
Guidini, Carla Zanella
Ribeiro, Eloízio Júlio
author_role author
author2 Guidini, Carla Zanella
Ribeiro, Eloízio Júlio
author2_role author
author
dc.contributor.author.fl_str_mv Santana, Larissa Nayhara Soares
Guidini, Carla Zanella
Ribeiro, Eloízio Júlio
dc.subject.por.fl_str_mv β-galactosidase
imobilização
Duolite A-568
hidrólise da lactose
topic β-galactosidase
imobilização
Duolite A-568
hidrólise da lactose
description Este trabalho apresenta como objetivo estudar o processo de imobilização da enzima β-galactosidase de Aspergillus oryzae por adsorção, utilizando como suporte resinas de troca iônica Duolite A-568, Duolite S-761, Dowex Marathon A, Dowex Marathon C e Amberlite 252 Na. Através de resultados preliminares a resina Duolite A-568 apresentou melhor retenção de atividade enzimática, sendo assim foi utilizada no trabalho subseqüente. A influência da concentração da enzima e do pH no processo de imobilização foi estudada empregando um Planejamento Composto Central (PCC) fixando tempo de 12 horas e temperatura de 25°C. As condições ótimas de imobilização foram pH 4,5 e concentração de β-galactosidase de 16 g/L. A atividade da enzima imobilizada após 30 usos foi de 51% em relação à inicial. A retenção da atividade enzimática pode ser otimizada utilizando agentes reticulantes, entretanto este estudo não foi realizado, ficando então como sugestão para trabalhos futuros.
publishDate 2012
dc.date.none.fl_str_mv 2012-05-29
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/article
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
Avaliado por Pares
Hidrólise enzimática
format article
status_str publishedVersion
dc.identifier.uri.fl_str_mv https://seer.ufu.br/index.php/horizontecientifico/article/view/6253
url https://seer.ufu.br/index.php/horizontecientifico/article/view/6253
dc.language.iso.fl_str_mv por
language por
dc.relation.none.fl_str_mv https://seer.ufu.br/index.php/horizontecientifico/article/view/6253/8499
dc.rights.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv UFU - Universidade Federal de Uberlândia
publisher.none.fl_str_mv UFU - Universidade Federal de Uberlândia
dc.source.none.fl_str_mv Horizonte Científico; VOL 6, Nº 1 (AGO 2012)
1808-3064
reponame:Horizonte Científico
instname:Universidade Federal de Uberlândia (UFU)
instacron:UFU
instname_str Universidade Federal de Uberlândia (UFU)
instacron_str UFU
institution UFU
reponame_str Horizonte Científico
collection Horizonte Científico
repository.name.fl_str_mv Horizonte Científico - Universidade Federal de Uberlândia (UFU)
repository.mail.fl_str_mv ||horizontec@propp.ufu.br
_version_ 1799950537102196736