IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICA
Autor(a) principal: | |
---|---|
Data de Publicação: | 2012 |
Outros Autores: | , |
Tipo de documento: | Artigo |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Horizonte Científico |
Texto Completo: | https://seer.ufu.br/index.php/horizontecientifico/article/view/6253 |
Resumo: | Este trabalho apresenta como objetivo estudar o processo de imobilização da enzima β-galactosidase de Aspergillus oryzae por adsorção, utilizando como suporte resinas de troca iônica Duolite A-568, Duolite S-761, Dowex Marathon A, Dowex Marathon C e Amberlite 252 Na. Através de resultados preliminares a resina Duolite A-568 apresentou melhor retenção de atividade enzimática, sendo assim foi utilizada no trabalho subseqüente. A influência da concentração da enzima e do pH no processo de imobilização foi estudada empregando um Planejamento Composto Central (PCC) fixando tempo de 12 horas e temperatura de 25°C. As condições ótimas de imobilização foram pH 4,5 e concentração de β-galactosidase de 16 g/L. A atividade da enzima imobilizada após 30 usos foi de 51% em relação à inicial. A retenção da atividade enzimática pode ser otimizada utilizando agentes reticulantes, entretanto este estudo não foi realizado, ficando então como sugestão para trabalhos futuros. |
id |
UFU-5_d517bc7d2b2fbc0d09e8ab8221e069d0 |
---|---|
oai_identifier_str |
oai:ojs.www.seer.ufu.br:article/6253 |
network_acronym_str |
UFU-5 |
network_name_str |
Horizonte Científico |
repository_id_str |
|
spelling |
IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICAβ-galactosidaseimobilizaçãoDuolite A-568hidrólise da lactoseEste trabalho apresenta como objetivo estudar o processo de imobilização da enzima β-galactosidase de Aspergillus oryzae por adsorção, utilizando como suporte resinas de troca iônica Duolite A-568, Duolite S-761, Dowex Marathon A, Dowex Marathon C e Amberlite 252 Na. Através de resultados preliminares a resina Duolite A-568 apresentou melhor retenção de atividade enzimática, sendo assim foi utilizada no trabalho subseqüente. A influência da concentração da enzima e do pH no processo de imobilização foi estudada empregando um Planejamento Composto Central (PCC) fixando tempo de 12 horas e temperatura de 25°C. As condições ótimas de imobilização foram pH 4,5 e concentração de β-galactosidase de 16 g/L. A atividade da enzima imobilizada após 30 usos foi de 51% em relação à inicial. A retenção da atividade enzimática pode ser otimizada utilizando agentes reticulantes, entretanto este estudo não foi realizado, ficando então como sugestão para trabalhos futuros.UFU - Universidade Federal de Uberlândia2012-05-29info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionAvaliado por ParesHidrólise enzimáticaapplication/pdfhttps://seer.ufu.br/index.php/horizontecientifico/article/view/6253Horizonte Científico; VOL 6, Nº 1 (AGO 2012)1808-3064reponame:Horizonte Científicoinstname:Universidade Federal de Uberlândia (UFU)instacron:UFUporhttps://seer.ufu.br/index.php/horizontecientifico/article/view/6253/8499Santana, Larissa Nayhara SoaresGuidini, Carla ZanellaRibeiro, Eloízio Júlioinfo:eu-repo/semantics/openAccess2012-08-13T17:33:58Zoai:ojs.www.seer.ufu.br:article/6253Revistahttps://seer.ufu.br/index.php/horizontecientifico/indexPUBhttps://seer.ufu.br/index.php/horizontecientifico/oai||horizontec@propp.ufu.br1808-30641808-3064opendoar:2012-08-13T17:33:58Horizonte Científico - Universidade Federal de Uberlândia (UFU)false |
dc.title.none.fl_str_mv |
IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICA |
title |
IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICA |
spellingShingle |
IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICA Santana, Larissa Nayhara Soares β-galactosidase imobilização Duolite A-568 hidrólise da lactose |
title_short |
IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICA |
title_full |
IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICA |
title_fullStr |
IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICA |
title_full_unstemmed |
IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICA |
title_sort |
IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICA |
author |
Santana, Larissa Nayhara Soares |
author_facet |
Santana, Larissa Nayhara Soares Guidini, Carla Zanella Ribeiro, Eloízio Júlio |
author_role |
author |
author2 |
Guidini, Carla Zanella Ribeiro, Eloízio Júlio |
author2_role |
author author |
dc.contributor.author.fl_str_mv |
Santana, Larissa Nayhara Soares Guidini, Carla Zanella Ribeiro, Eloízio Júlio |
dc.subject.por.fl_str_mv |
β-galactosidase imobilização Duolite A-568 hidrólise da lactose |
topic |
β-galactosidase imobilização Duolite A-568 hidrólise da lactose |
description |
Este trabalho apresenta como objetivo estudar o processo de imobilização da enzima β-galactosidase de Aspergillus oryzae por adsorção, utilizando como suporte resinas de troca iônica Duolite A-568, Duolite S-761, Dowex Marathon A, Dowex Marathon C e Amberlite 252 Na. Através de resultados preliminares a resina Duolite A-568 apresentou melhor retenção de atividade enzimática, sendo assim foi utilizada no trabalho subseqüente. A influência da concentração da enzima e do pH no processo de imobilização foi estudada empregando um Planejamento Composto Central (PCC) fixando tempo de 12 horas e temperatura de 25°C. As condições ótimas de imobilização foram pH 4,5 e concentração de β-galactosidase de 16 g/L. A atividade da enzima imobilizada após 30 usos foi de 51% em relação à inicial. A retenção da atividade enzimática pode ser otimizada utilizando agentes reticulantes, entretanto este estudo não foi realizado, ficando então como sugestão para trabalhos futuros. |
publishDate |
2012 |
dc.date.none.fl_str_mv |
2012-05-29 |
dc.type.driver.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/article info:eu-repo/semantics/publishedVersion Avaliado por Pares Hidrólise enzimática |
format |
article |
status_str |
publishedVersion |
dc.identifier.uri.fl_str_mv |
https://seer.ufu.br/index.php/horizontecientifico/article/view/6253 |
url |
https://seer.ufu.br/index.php/horizontecientifico/article/view/6253 |
dc.language.iso.fl_str_mv |
por |
language |
por |
dc.relation.none.fl_str_mv |
https://seer.ufu.br/index.php/horizontecientifico/article/view/6253/8499 |
dc.rights.driver.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/openAccess |
eu_rights_str_mv |
openAccess |
dc.format.none.fl_str_mv |
application/pdf |
dc.publisher.none.fl_str_mv |
UFU - Universidade Federal de Uberlândia |
publisher.none.fl_str_mv |
UFU - Universidade Federal de Uberlândia |
dc.source.none.fl_str_mv |
Horizonte Científico; VOL 6, Nº 1 (AGO 2012) 1808-3064 reponame:Horizonte Científico instname:Universidade Federal de Uberlândia (UFU) instacron:UFU |
instname_str |
Universidade Federal de Uberlândia (UFU) |
instacron_str |
UFU |
institution |
UFU |
reponame_str |
Horizonte Científico |
collection |
Horizonte Científico |
repository.name.fl_str_mv |
Horizonte Científico - Universidade Federal de Uberlândia (UFU) |
repository.mail.fl_str_mv |
||horizontec@propp.ufu.br |
_version_ |
1799950537102196736 |