Inibição da angiogênese inflamatória e da agregação plaquetária pela enzima BmooMPα-I, uma metaloprotease da peçonhada serpente Bothrops moojeni
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Data de Publicação: | 2012 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFU |
Texto Completo: | https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/15862 https://doi.org/10.14393/ufu.di.2012.350 |
Resumo: | The venom of snakes from genus Bothrops contain toxin composed of several pharmacologically active substances, especially protein constituents, which act to induce local and systemic physiological changes in the body in which it is inoculated. Among the enzymatic component of the venoms are metalloproteinases, which are proteolytic enzymes zinc-dependents involved in the effects of ofidic envenoming. BmooMPα-I is a fibrin(ogen)olytic non-hemorrhagic enzyme isolated from B. moojeni snake venom. It shows a molecular mass of about 24.5 kDa, and belongs to the P-I class. In order to investigate its activity in relation to physiological processes, this work had as objective evaluated the BmooMPα-I influence in platelet aggregation and in inflammatory angiogenesis. The enzyme inhibited specifically the epinephrine-induced platelet aggregation when previously incubated with platelet rich plasma, not showing inhibition with ADP, collagen and ristocetin. Its activity is suppressed by denaturation, showing the dependence of the enzymatic action in the inhibition mechanism. About the inflammatory angiogenesis, our results showed that BmooMPα-I is an angiogenesis inhibitor. |
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Inibição da angiogênese inflamatória e da agregação plaquetária pela enzima BmooMPα-I, uma metaloprotease da peçonhada serpente Bothrops moojeniProteínasSerpente peçonhenta - PeçonhaBothrops moojeniMetaloproteasesAgregação plaquetáriaAngiogêneseMetalloproteinasePlatelet aggregationAngiogenesisCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::GENETICAThe venom of snakes from genus Bothrops contain toxin composed of several pharmacologically active substances, especially protein constituents, which act to induce local and systemic physiological changes in the body in which it is inoculated. Among the enzymatic component of the venoms are metalloproteinases, which are proteolytic enzymes zinc-dependents involved in the effects of ofidic envenoming. BmooMPα-I is a fibrin(ogen)olytic non-hemorrhagic enzyme isolated from B. moojeni snake venom. It shows a molecular mass of about 24.5 kDa, and belongs to the P-I class. In order to investigate its activity in relation to physiological processes, this work had as objective evaluated the BmooMPα-I influence in platelet aggregation and in inflammatory angiogenesis. The enzyme inhibited specifically the epinephrine-induced platelet aggregation when previously incubated with platelet rich plasma, not showing inhibition with ADP, collagen and ristocetin. Its activity is suppressed by denaturation, showing the dependence of the enzymatic action in the inhibition mechanism. About the inflammatory angiogenesis, our results showed that BmooMPα-I is an angiogenesis inhibitor.Mestre em Genética e BioquímicaAs peçonhas de serpentes do gênero Bothrops contêm toxinas compostas por várias substâncias farmacologicamente ativas, principalmente constituintes protéicos, que atuam na indução de alterações fisiológicas locais e sistêmicas no organismo no qual é inoculada. Dentre o componente enzimático das peçonhas estão as metaloproteases, que são enzimas proteolíticas dependentes de zinco, envolvidas nos efeitos do envenenamento ofídico. BmooMPα-I é uma enzima fibrin(ogen)olítica não-hemorrágica isolada da peçonha de B. moojeni. Ela possui massa molecular aproximada de 24,5 kDa, pertencendo à classe P-I. A fim de investigar sua atividade em relação a processos fisiológicos, este trabalho teve como objetivo avaliar a influência da BmooMPα-I sobre a agregação plaquetária e sobre a angiogênese inflamatória. A enzima inibiu especificamente a agregação plaquetária induzida por epinefrina quando incubada previamente com o plasma rico em plaquetas, não demonstrando inibição com ADP, colágeno e ristocetina. Sua atividade é suprimida pela desnaturação, evidenciando a dependência da ação enzimática no mecanismo de inibição. Sobre a angiogênese inflamatória, nossos resultados mostraram que a BmooMPα-I é um inibidor da angiogênese.Universidade Federal de UberlândiaBRPrograma de Pós-graduação em Genética e BioquímicaCiências BiológicasUFUBrandeburgo, Maria Inês Homsihttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4790922T9Oliveira, Fábio dehttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4799971D5Costa, Júnia de Oliveirahttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4701853T9Rodrigues, Renata Santoshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4701853U6Gomes Filho, Saulo Antônio2016-06-22T18:43:49Z2013-07-242016-06-22T18:43:49Z2012-07-31info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfapplication/pdfGOMES FILHO, Saulo Antônio. Inibição da angiogênese inflamatória e da agregação plaquetária pela enzima BmooMPα-I, uma metaloprotease da peçonhada serpente Bothrops moojeni. 2012. 59 f. Dissertação (Mestrado em Ciências Biológicas) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2012. DOI https://doi.org/10.14393/ufu.di.2012.350https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/15862https://doi.org/10.14393/ufu.di.2012.350porinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da UFUinstname:Universidade Federal de Uberlândia (UFU)instacron:UFU2022-10-31T18:34:20Zoai:repositorio.ufu.br:123456789/15862Repositório InstitucionalONGhttp://repositorio.ufu.br/oai/requestdiinf@dirbi.ufu.bropendoar:2022-10-31T18:34:20Repositório Institucional da UFU - Universidade Federal de Uberlândia (UFU)false |
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