Isolamento, caracterização e estrutura primária de uma nova metaloprotease presente na peçonha da serpente Bothrops moojeni

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Bernardes, Carolina Petri
Data de Publicação: 2007
Tipo de documento: Trabalho de conclusão de curso
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFU
Texto Completo: https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/25127
Resumo: Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação)
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spelling Isolamento, caracterização e estrutura primária de uma nova metaloprotease presente na peçonha da serpente Bothrops moojeniPeçonha de serpenteBothrops moojeniMetaloproteaseFibrinogenaseCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICATrabalho de Conclusão de Curso (Graduação)Uma protease, denominada Bthα, foi purificada da peçonha da serpente Bothrops moojeni utilizando as colunas de cromatografia DEAE Sephacel, Sephadex G-75 e Heparinagarose. A enzima foi purificada como demonstrado pelo perfil de migração na SDS-PAGE, corando com coomassie blue, e possui uma massa molecular aproximadamente de 24,5 kDa. A estrutura primária da Bthα apresenta significante similaridade com outras metaloproteases isoladas de peçonhas de serpentes. A enzima hidrolisa primeiramente a cadeira Aα do fibrinogênio, seguida pela cadeira Bβ, e não apresenta efeito sobre a cadeia γ. A enzima hidrolisa apenas a cadeia β da fibrina, deixando a cadeira α e o dímero γ aparentemente, inalterados. A enzima Bthα não apresentou atividade fosfolipásica A2, hemorrágica e coagulante. Semelhante a outras enzimas de peçonha de serpente, a enzima Bthα é estável na faixa de pHs entre 4 a 10, e resistente à temperaturas até 70°C por 15 minutos. O efeito de inibidores como o EDTA sobre a atividade fibrino(geno)lítica sugere que a Bthα é uma metaloprotease, e a inibição por β-mercamptoetanol revela a importância das pontes dissulfeto para a estrutura e sua estabilidade. Aprotinina e benzamidina, inibidores específicos de serino protease, não apresentaram efeitos sobre a atividade enzimática da Bthα. Desde que a enzima Bthα foi descoberta como desfibrinogenante, quando administrada intraperitonealmente em camundongos, é esperado que a ela se torne de interesse médico como agente terapêutico, auxiliando no tratamento e prevenção de trombose arterial.Universidade Federal de UberlândiaBrasilCiências BiológicasOliveira, Fábio dehttp://lattes.cnpq.br/9653360085091331Ávila, Veridiana de Melo RodriguesCosta, Júnia OliveiraBernardes, Carolina Petri2019-05-10T17:42:11Z2019-05-10T17:42:11Z2007-02-14info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesisapplication/pdfBERNARDES, Carolina Petri. Isolamento, caracterização e estrutura primária de uma nova metaloprotease presente na peçonha da serpente Bothrops moojeni. 28 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências Biológicas) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2007.https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/25127porinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da UFUinstname:Universidade Federal de Uberlândia (UFU)instacron:UFU2019-05-11T06:07:12Zoai:repositorio.ufu.br:123456789/25127Repositório InstitucionalONGhttp://repositorio.ufu.br/oai/requestdiinf@dirbi.ufu.bropendoar:2019-05-11T06:07:12Repositório Institucional da UFU - Universidade Federal de Uberlândia (UFU)false
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