Caracterização bioquímica e funcional de uma nova L-aminoácido oxidase isolada da peçonha da serpente Bothrops pirajai
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Data de Publicação: | 2007 |
Tipo de documento: | Tese |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFU |
Texto Completo: | https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/15770 |
Resumo: | In this work we describe the isolation of a new L-amino acid oxidase (LAAO) referred to as BpirLAAO-I from Bothrops pirajai snake venom, which was highly purified using a combination of molecular exclusion, affinity and hydrophobic chromatography steps. BpirLAAO-I is a homodimeric acidic glycoprotein (approximate Mr and pI of 130,000 and 4.9, respectively), that displays a high specificity towards hydrophobic/aromatic amino acid residues while deglycosylation does not alter its enzymatic activity. The N-terminal LAAO sequence of its first 49 amino acids presented a similarity and other LAAOs from: Bothrops spp, Crotalus spp, Calloselasma rhosostoma, Agkistrodon spp, Trimeresurus spp, Pseudechis australis, Oxyuranus scutellatus, and Notechis scutatus. BpirLAAO-I induces time-dependent platelet aggregation, mouse paw edema, cytotoxic activity against Escherichia coli, Pseudomonas aeruginosa, Leishmania sp and tumor cells, and also a typical fago (M13mp18) DNA fragmentation. Platelet aggregation, leishmanicidal and antitumoral activities were reduced by catalase. Thus, BpirLAAO-I is a multifunctional protein with promising biotechnological and medical applications. |
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Caracterização bioquímica e funcional de uma nova L-aminoácido oxidase isolada da peçonha da serpente Bothrops pirajaiEfeitos citotóxico e bactericidaL-aminoácido oxidaseAgregação plaquetáriaVeneno de serpenteAnálise estruturalCobra venenosa - VenenoBothropsBactericidal and cytotoxic effectsBothrops pirajaiL-amino acid oxidasePlatelet aggregationSnake venomStructural analysisCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::GENETICAIn this work we describe the isolation of a new L-amino acid oxidase (LAAO) referred to as BpirLAAO-I from Bothrops pirajai snake venom, which was highly purified using a combination of molecular exclusion, affinity and hydrophobic chromatography steps. BpirLAAO-I is a homodimeric acidic glycoprotein (approximate Mr and pI of 130,000 and 4.9, respectively), that displays a high specificity towards hydrophobic/aromatic amino acid residues while deglycosylation does not alter its enzymatic activity. The N-terminal LAAO sequence of its first 49 amino acids presented a similarity and other LAAOs from: Bothrops spp, Crotalus spp, Calloselasma rhosostoma, Agkistrodon spp, Trimeresurus spp, Pseudechis australis, Oxyuranus scutellatus, and Notechis scutatus. BpirLAAO-I induces time-dependent platelet aggregation, mouse paw edema, cytotoxic activity against Escherichia coli, Pseudomonas aeruginosa, Leishmania sp and tumor cells, and also a typical fago (M13mp18) DNA fragmentation. Platelet aggregation, leishmanicidal and antitumoral activities were reduced by catalase. Thus, BpirLAAO-I is a multifunctional protein with promising biotechnological and medical applications.Doutor em Genética e BioquímicaNeste trabalho nós descrevemos o isolamento de uma nova L-aminoácido oxidase (LAAO) referida como BpirLAAO-I, do veneno da serpente Bothrops pirajai, a qual foi altamente purificada usando uma combinação de passos cromatográficos, como a exclusão molecular, afinidade e interação hidrofóbica. BpirLAAO-I é uma glicoproteína ácida homodimérica (massa molecular aproximado de 130.000 Da e ponto isoelétrico de 4,9), com alta especificidade por aminoácidos hidrofóbicos/aromáticos, cuja desglicosilação não altera sua atividade enzimática. A seqüência N-terminal dos primeiros 49 resíduos de aminoácidos da LAAO apresentou alta similaridade entre a seqüência de outras LAAOs: Bothrops spp, Crotalus spp, Calloselasma rhosdostoma, Agkistrondon app, Trimeresurus spp, Pseudechis australis, Oxyuramus scutellatus and Notechis scutatus. BpirLAAO-I induziu agregação plaquetária tempo dependente, edema em pata de camundongo, atividade citotóxica contra Escherichia. Coli, Pseudomonas aeruginosa, Leishmania sp e células tumorais e também típica fragmentação em DNA de fago (M13mp18). Agregação plaquetária e atividades leishmanicida e antitumoral foram reduzidas na presença de catalase. BpirLAAO-I é uma proteína multifuncional com promissoras aplicações biotecnológica e medica.Universidade Federal de UberlândiaBRPrograma de Pós-graduação em Genética e BioquímicaCiências BiológicasUFUÁvila, Veridiana de Melo Rodrigueshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4720590E9Izidoro, Luiz Fernando Moreira2016-06-22T18:43:33Z2007-08-092016-06-22T18:43:33Z2007-02-28info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdfapplication/pdfIZIDORO, Luiz Fernando Moreira. Caracterização bioquímica e funcional de uma nova L-aminoácido oxidase isolada da peçonha da serpente Bothrops pirajai. 2007. 74 f. Tese (Doutorado em Ciências Biológicas) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2007.https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/15770porinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da UFUinstname:Universidade Federal de Uberlândia (UFU)instacron:UFU2017-06-12T13:39:07Zoai:repositorio.ufu.br:123456789/15770Repositório InstitucionalONGhttp://repositorio.ufu.br/oai/requestdiinf@dirbi.ufu.bropendoar:2017-06-12T13:39:07Repositório Institucional da UFU - Universidade Federal de Uberlândia (UFU)false |
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In this work we describe the isolation of a new L-amino acid oxidase (LAAO) referred to as BpirLAAO-I from Bothrops pirajai snake venom, which was highly purified using a combination of molecular exclusion, affinity and hydrophobic chromatography steps. BpirLAAO-I is a homodimeric acidic glycoprotein (approximate Mr and pI of 130,000 and 4.9, respectively), that displays a high specificity towards hydrophobic/aromatic amino acid residues while deglycosylation does not alter its enzymatic activity. The N-terminal LAAO sequence of its first 49 amino acids presented a similarity and other LAAOs from: Bothrops spp, Crotalus spp, Calloselasma rhosostoma, Agkistrodon spp, Trimeresurus spp, Pseudechis australis, Oxyuranus scutellatus, and Notechis scutatus. BpirLAAO-I induces time-dependent platelet aggregation, mouse paw edema, cytotoxic activity against Escherichia coli, Pseudomonas aeruginosa, Leishmania sp and tumor cells, and also a typical fago (M13mp18) DNA fragmentation. Platelet aggregation, leishmanicidal and antitumoral activities were reduced by catalase. Thus, BpirLAAO-I is a multifunctional protein with promising biotechnological and medical applications. |
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