Purificação e caracterização química e funcional de uma lectina tipo-C ligante de D-galactose da peçonha de Bothropoides pauloensis (Bothrops pauloensis)
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Data de Publicação: | 2011 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFU |
Texto Completo: | https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/15842 |
Resumo: | CHAPTER II: C-type lectins are carbohydrate binding-proteins, which have been described in many organisms, including snake venoms. In the present work, we demonstrate the isolation and biochemical characterization of a C-type lectin from Bothropoides pauloensis venom. The protein named BpLec is D-galactose specific and agglutinates erythrocytes of blood from dog and cat. BpLec was also shown to be stable in any pH range of 2-11 and in the presence of some cationic ions, although its haemmaglutinating activity was abolished at temperatures above 50 °C. BpLec is homodimeric, exhibiting two chains of relative molecular mass of 16.8 kDa each, as estimated by MALDI TOF analysis. The acid protein presents an isoeletric point of 5.36. The primary structure of 132 amino acids for each subunit of BpLec, determined by Edman degradation, revealed a high identity (between 95% and 86%) when compared with the sequences of other related proteins. Regarding to pharmacological applications, the protein was effective in inhibiting Gram-positive bacteria, but not Gram-negative bacteria. In addition, BpLec was a potent agglutinating factor of promastigote forms of Leishmania (Leishmania) amazonensis. This data suggests an interaction between BpLec and galactose present in parasite surface, which could alter some biological functions from the parasite. |
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Purificação e caracterização química e funcional de uma lectina tipo-C ligante de D-galactose da peçonha de Bothropoides pauloensis (Bothrops pauloensis)Purification and biochemical characterization of an agglutinating C-type lectin (BpLec) from Bothropoides pauloensis (Bothrops pauloensis) snake venomBactériaBothropoides pauloensisLectina tipo CLeishmania (Leishmania) amazonensisSerpente peçonhenta - PeçonhaBothropsBacteriaBothropoides pauloensisC-type lectinCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::GENETICACHAPTER II: C-type lectins are carbohydrate binding-proteins, which have been described in many organisms, including snake venoms. In the present work, we demonstrate the isolation and biochemical characterization of a C-type lectin from Bothropoides pauloensis venom. The protein named BpLec is D-galactose specific and agglutinates erythrocytes of blood from dog and cat. BpLec was also shown to be stable in any pH range of 2-11 and in the presence of some cationic ions, although its haemmaglutinating activity was abolished at temperatures above 50 °C. BpLec is homodimeric, exhibiting two chains of relative molecular mass of 16.8 kDa each, as estimated by MALDI TOF analysis. The acid protein presents an isoeletric point of 5.36. The primary structure of 132 amino acids for each subunit of BpLec, determined by Edman degradation, revealed a high identity (between 95% and 86%) when compared with the sequences of other related proteins. Regarding to pharmacological applications, the protein was effective in inhibiting Gram-positive bacteria, but not Gram-negative bacteria. In addition, BpLec was a potent agglutinating factor of promastigote forms of Leishmania (Leishmania) amazonensis. This data suggests an interaction between BpLec and galactose present in parasite surface, which could alter some biological functions from the parasite.Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e TecnológicoMestre em Genética e BioquímicaCAPÍTULO II: Lectinas tipo C são proteínas caracterizadas por se ligarem a carboidratos de forma não-covalente. Estão descritas em diversos organismos, incluindo peçonhas ofídicas. Esse trabalho teve como objetivo isolar e a caracterizar bioquimicamente uma lectina tipo C da peçonha de Bothropoides pauloensis. A proteína denominada BpLec é específica para D-galactose e aglutinou eritrócitos de sangue de cachorro e gato. BpLec também apresentouse estável em qualquer valor de pH e na presença de cátions divalentes, apesar de sua atividade hemaglutinante ter sido abolida por temperaturas a partir de 50 °C. É uma proteína homodimérica, com duas cadeias de massa molecular relativa de 16,8 kDa cada, como estimado por MALDI TOF. Esta proteína ácida apresenta um ponto isoelétrico de 5,36. Sua estrutura primária de 132 aminoácidos em cada subunidade, determinada por degradação de Edman, confirmou que BpLec pretence à família das lectinas tipo-C, além de ter revelado uma alta identidade (entre 86% e 95%) quando comparada com sequências de proteínas da mesma classe pelo banco de dados SWISS-PROT/ TREMBLs, utilizando os programas BLAST e ClustalW. Em relação às aplicações farmacológicas, a proteína inibiu a proliferação da bactéria Grampositiva Staphyloccocus aureus, enquanto não teve nenhum efeito sobre a bactéria Gram-negativa Escherichia coli. Ainda mais, BpLec é um potente agente aglutinante de promastigotas de Leishmania (Leishmania) amazonensis. A purificação e a caracterização de novas lectinas contribuem para uma melhor compreensão sobre a estrutura e função dessas lectinas e a sua participação no envenenamento ofídico.Universidade Federal de UberlândiaBRPrograma de Pós-graduação em Genética e BioquímicaCiências BiológicasUFUÁvila, Veridiana de Melo Rodrigueshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4720590E9Souza, Maria Aparecida dehttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4762379E9Silva, Nilson Penhahttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4789829J8Castanheira, Letícia Eulálio2016-06-22T18:43:45Z2011-11-242016-06-22T18:43:45Z2011-07-27info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfapplication/pdfCASTANHEIRA, Letícia Eulálio. Purification and biochemical characterization of an agglutinating C-type lectin (BpLec) from Bothropoides pauloensis (Bothrops pauloensis) snake venom. 2011. 72 f. Dissertação (Mestrado em Ciências Biológicas) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2011.https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/15842porinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da UFUinstname:Universidade Federal de Uberlândia (UFU)instacron:UFU2017-06-12T13:40:42Zoai:repositorio.ufu.br:123456789/15842Repositório InstitucionalONGhttp://repositorio.ufu.br/oai/requestdiinf@dirbi.ufu.bropendoar:2017-06-12T13:40:42Repositório Institucional da UFU - Universidade Federal de Uberlândia (UFU)false |
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Purificação e caracterização química e funcional de uma lectina tipo-C ligante de D-galactose da peçonha de Bothropoides pauloensis (Bothrops pauloensis) Castanheira, Letícia Eulálio Bactéria Bothropoides pauloensis Lectina tipo C Leishmania (Leishmania) amazonensis Serpente peçonhenta - Peçonha Bothrops Bacteria Bothropoides pauloensis C-type lectin CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::GENETICA |
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CHAPTER II: C-type lectins are carbohydrate binding-proteins, which have been described in many organisms, including snake venoms. In the present work, we demonstrate the isolation and biochemical characterization of a C-type lectin from Bothropoides pauloensis venom. The protein named BpLec is D-galactose specific and agglutinates erythrocytes of blood from dog and cat. BpLec was also shown to be stable in any pH range of 2-11 and in the presence of some cationic ions, although its haemmaglutinating activity was abolished at temperatures above 50 °C. BpLec is homodimeric, exhibiting two chains of relative molecular mass of 16.8 kDa each, as estimated by MALDI TOF analysis. The acid protein presents an isoeletric point of 5.36. The primary structure of 132 amino acids for each subunit of BpLec, determined by Edman degradation, revealed a high identity (between 95% and 86%) when compared with the sequences of other related proteins. Regarding to pharmacological applications, the protein was effective in inhibiting Gram-positive bacteria, but not Gram-negative bacteria. In addition, BpLec was a potent agglutinating factor of promastigote forms of Leishmania (Leishmania) amazonensis. This data suggests an interaction between BpLec and galactose present in parasite surface, which could alter some biological functions from the parasite. |
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CASTANHEIRA, Letícia Eulálio. Purification and biochemical characterization of an agglutinating C-type lectin (BpLec) from Bothropoides pauloensis (Bothrops pauloensis) snake venom. 2011. 72 f. Dissertação (Mestrado em Ciências Biológicas) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2011. https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/15842 |
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