Investiga??es estruturais e biof?sicas da intera??o pept?deo-membrana: um estudo dos casos hilaseptina P4 e ecPiscidina 2s

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Nunes, L?cio Ot?vio
Data de Publicação: 2021
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFVJM
Texto Completo: http://acervo.ufvjm.edu.br/jspui/handle/1/2533
Resumo: O orientador do trabalho n?o mencionado na Lista da Folha de Aprova??o.
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Neste trabalho, foram selecionados dois potenciais pept?deos antimicrobianos para estudos da rela??o estrutura e atividade. Inicialmente os pept?deos hilaseptina P4 (HSP-4) e ecpiscidina 2s (ecPis-2s), originalmente isolados do anuro da esp?cie Hypsiboas punctatus e do peixe Epinephelus coioides, foram sintetizados pelo m?todo de s?ntese em fase s?lida para estudos estruturais e de intera??o com meios mim?ticos de membrana. Para isto, foram realizados estudos conformacionais por Dicro?smo Circular e estruturais por Resson?ncia Magn?tica Nuclear, al?m de estudos biof?sicos da intera??o pept?deo-membrana por diferentes t?cnicas e ensaios complementares de atividade biol?gica para ambos os pept?deos. Na presen?a de meios mim?ticos de membrana o pept?deo HSP-4 apresenta conforma??o helicoidal, com uma invers?o da anfipaticidade a partir do res?duo A17, representando uma caracter?stica importante para a agrega??o desse pept?deo na membrana. Al?m disso, observou-se que o res?duo His19 apresenta um papel fundamental de modular o processo de intera??o pept?deo-pept?deo e pept?deo-membrana. Os dados biof?sicos para esta mol?cula demonstraram a maior intera??o do pept?deo com membranas predominantemente negativas de POPC:POPG (3:1) e os dados biol?gicos mostraram menor atividade hemol?tica comparada ? atividade antimicrobiana da HSP-4. A estrutura a ecPis-2s mostrou tamb?m caracter?stica anfip?tica, por?m com a regi?o N-terminal, incluindo a sequ?ncia FFF, desenovelada e inserida parcialmente na interface da membrana. Os dados de ITC mostraram a afinidade do pept?deo ecPis-2s com membranas de POPC:POPG (3:1) e os dados de extravasamento de fluor?foro revelaram a sua capacidade l?tica no mesmo ambiente. Os dados de morte celular sugerem que este pept?deo atue como um formador de poros na membrana bacteriana.Submitted by Jos? Henrique Henrique (jose.neves@ufvjm.edu.br) on 2021-05-15T18:33:36Z No. of bitstreams: 2 license_rdf: 0 bytes, checksum: d41d8cd98f00b204e9800998ecf8427e (MD5) lucio_otavio_nunes.pdf: 5535930 bytes, checksum: 3af4ce3833c07c7d59e2e972a2a63d25 (MD5)Approved for entry into archive by Jos? Henrique Henrique (jose.neves@ufvjm.edu.br) on 2021-05-17T18:59:35Z (GMT) No. of bitstreams: 2 license_rdf: 0 bytes, checksum: d41d8cd98f00b204e9800998ecf8427e (MD5) lucio_otavio_nunes.pdf: 5535930 bytes, checksum: 3af4ce3833c07c7d59e2e972a2a63d25 (MD5)Made available in DSpace on 2021-05-17T18:59:36Z (GMT). No. of bitstreams: 2 license_rdf: 0 bytes, checksum: d41d8cd98f00b204e9800998ecf8427e (MD5) lucio_otavio_nunes.pdf: 5535930 bytes, checksum: 3af4ce3833c07c7d59e2e972a2a63d25 (MD5) Previous issue date: 2021Tese (Doutorado) ? Programa de P?s-Gradua??o Multic?ntrico em Qu?mica de Minas Gerais, Universidade Federal dos Vales do Jequitinhonha e Mucuri, 2021.Studies related to the membrane interaction with antibacterial peptides are important for understanding the mechanism of action of these molecules. In this work, two potential antimicrobial peptides were selected for the structure/activity studies. Firstly, the peptides hylaseptin P4 (HSP-4) and ecpiscidin 2s (ecPis-2s), originally isolated from the Hypsiboas punctatus and Epinephelus coioides species, were synthesized by solid phase synthesis, for structural and interaction investigations in presence of membrane mimetic media. Therefore, structural and biophysical studies of the peptide-membrane interaction by different techniques, in addition to complementary studies of biological activity, are presented for both peptides. In the presence of membrane mimetic media, the HSP-4 peptide has a defined helical conformation, with an inversion of amphipathicity from residue A17, which represents an important conformational characteristic for the aggregation of this peptide over the membrane. Furthermore, structural investigations show the potential role of the His19 residue in modulating the process of peptide-peptide and peptide-membrane interaction. The biophysical data obtained for this molecule demonstrate the higher affinity of the peptide with predominantly negative membranes, whereas the biological data show less hemolytic activity when compared to the antimicrobial activity of HSP-4. The ecPis-2s structure possessed an amphipathic helical conformation, although the N-terminal region, including the FFF sequence, has an unfolded conformation partially inserted into the membrane interface. The ITC data shows moderate affinity of the ecPis-2s peptide with POPC:POPG (3:1) membranes and the carboxyfluorecein release experiments revealed the lytic capacity of this peptide in the same environment. In addition, cell death assays suggest that ecPis-2s acts as a pore-forming peptide on the bacterial membrane.porUFVJMA concess?o da licen?a deste item refere-se ao ? termo de autoriza??o impresso assinado pelo autor, assim como na licen?a Creative Commons, com as seguintes condi??es: Na qualidade de titular dos direitos de autor da publica??o, autorizo a Universidade Federal dos Vales do Jequitinhonha e Mucuri e o IBICT a disponibilizar por meio de seus reposit?rios, sem ressarcimento dos direitos autorais, de acordo com a Lei n? 9610/98, o texto integral da obra disponibilizada, conforme permiss?es assinaladas, para fins de leitura, impress?o e/ou download, a t?tulo de divulga??o da produ??o cient?fica brasileira, e preserva??o, a partir desta data.info:eu-repo/semantics/openAccessInvestiga??es estruturais e biof?sicas da intera??o pept?deo-membrana: um estudo dos casos hilaseptina P4 e ecPiscidina 2sinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisPept?deo antimicrobianoIntera??o pept?deo-meio mim?tico de membranaConforma??o ?-h?liceEstudos estruturaisEstudos biof?sicosAntibacterial peptidePeptide-membrane mimetic media interaction?-helix conformationStructural studiesBiophysical studiesreponame:Repositório Institucional da UFVJMinstname:Universidade Federal dos Vales do Jequitinhonha e Mucuri (UFVJM)instacron:UFVJMTEXTlucio_otavio_nunes.pdf.txtlucio_otavio_nunes.pdf.txtExtracted texttext/plain315639http://acervo.ufvjm.edu.br/jspui/bitstream/1/2533/6/lucio_otavio_nunes.pdf.txt43069e18e58aea411c6c7bd02fd2efc7MD56LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; 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