Desenvolvimento de uma estratégia de purificação de avidina e lisozima da clara de ovo
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Data de Publicação: | 2018 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | LOCUS Repositório Institucional da UFV |
Texto Completo: | http://www.locus.ufv.br/handle/123456789/24299 |
Resumo: | As diversas propriedades tecnológicas da avidina e da lisozima propiciam o desenvolvimento de técnicas visando a purificação dessas proteínas a partir da clara de ovo. É desejável que os processos para purificação das proteínas apresentem número de etapas reduzidas, que sejam de baixo custo, além de apresentarem eficiência na separação e elevada pureza das proteínas purificadas. A utilização da cromatografia de troca iônica para a purificação da lisozima apresenta o inconveniente da presença da avidina nas frações de lisozima, devido à similaridade entre o ponto isoelétrico (pI) das proteínas. Para purificação da avidina a cromatografia por afinidade se torna inviável devido ao alto custo do ligante, bem como a baixa vida útil da matriz cromatográfica. Neste estudo, foi utilizado um criogel supermacroporoso ativado com tris hidroximetil aminometano (TRIS) para captura da lisozima da clara de ovo. Em uma segunda etapa, a cromatografia de troca catiônica, através de um criogel ativado com AMPSA (ácido 2- acrilamido2-metil-1-propanosulfônico), foi utilizada para captura da avidina da clara de ovo. Os criogéis utilizados apresentaram estrutura esbranquiçada e esponjosa. A matriz utilizada para captura da lisozima apresentou porosidade igual a 0,79 e a utilizada para captura da avidina 0,90, ambas apresentaram baixa resistência ao escoamento bem como baixa dispersão axial. A capacidade de inchamento, o grau de expansão para o criogel ativado com TRIS e AMPSA foram, respectivamente 15,15 Kg/Kg e 18,34 L/Kg; 19,56 Kg/Kg e 21,05 L/Kg. O coeficiente de dispersão axial variou de 0,0954 a 0,739 cm 2 /min para o criogel de afinidade e de 0,0954 a 5958 cm 2 /min para o criogel de troca catiônica. A altura equivalente (HETP) a pratos teóricos situou-se entre 0,100 e 0,148 cm para o criogel de afinidade e 0,122 a 0,168 cm para o criogel de troca catiônica. A matriz de afinidade apresentou permeabilidade ao escoamento de 3,34 x 10 -13 m 2 e a de troca catiônica de 2,0 x 10 -13 m 2 . Para o criogel de troca catiônica calculou-se também o grau da enxertia (34,15%), a densidade de ligação (1,65 x 10 -3 mol/Kg), o rendimento da enxertia (4%) e a capacidade iônica de ligação (582,74 x 10 -3 mol Na+ /Kg criogel seco ). Na etapa de captura da lisozima, a proteína purificada apresentou pureza média de 90%, fator de purificação igual a 19,42 e rendimento de 30,07%. O efeito da variação do pH sobre o rendimento e a concentração na captura da avidina foi avaliado, sendo que em pH 9,0 maior rendimento médio foi obtido (46,8%) e em pH 10,0 maior concentração média (0,0043 mg/mL) foi recuperada. A lisozima foi purificada satisfatoriamente através da utilização do criogel funcionalizado com o TRIS, evidenciando que o ligante é realmente específico para essa proteína. O novo protocolo para purificação da avidina permitiu que fossem alcançados rendimento e pureza superiores à maioria dos trabalhos relatados na literatura para a mesma proteína, além disso, o protocolo utilizado nesse trabalho utilizou um número de etapas reduzido, bem como reagentes baratos (que conferiram funcionalização à matriz), viabilizando a utilização do mesmo para purificação da proteína e caracterizando-o como uma técnica rápida e de baixo custo. |
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Veríssimo, Lizzy Ayra AlcântaraMinim, Valéria Paula RodriguesCassimiro, Débora Mara de Jesushttp://lattes.cnpq.br/7885998850178289Minim, Luis Antônio2019-04-04T13:52:09Z2019-04-04T13:52:09Z2018-03-22CASSIMIRO, Débora Mara de Jesus. Desenvolvimento de uma estratégia de purificação de avidina e lisozima da clara de ovo. 2018. 75 f. Dissertação (Mestrado em Ciência e Tecnologia de Alimentos) - Universidade Federal de Viçosa, Viçosa. 2018.http://www.locus.ufv.br/handle/123456789/24299As diversas propriedades tecnológicas da avidina e da lisozima propiciam o desenvolvimento de técnicas visando a purificação dessas proteínas a partir da clara de ovo. É desejável que os processos para purificação das proteínas apresentem número de etapas reduzidas, que sejam de baixo custo, além de apresentarem eficiência na separação e elevada pureza das proteínas purificadas. A utilização da cromatografia de troca iônica para a purificação da lisozima apresenta o inconveniente da presença da avidina nas frações de lisozima, devido à similaridade entre o ponto isoelétrico (pI) das proteínas. Para purificação da avidina a cromatografia por afinidade se torna inviável devido ao alto custo do ligante, bem como a baixa vida útil da matriz cromatográfica. Neste estudo, foi utilizado um criogel supermacroporoso ativado com tris hidroximetil aminometano (TRIS) para captura da lisozima da clara de ovo. Em uma segunda etapa, a cromatografia de troca catiônica, através de um criogel ativado com AMPSA (ácido 2- acrilamido2-metil-1-propanosulfônico), foi utilizada para captura da avidina da clara de ovo. Os criogéis utilizados apresentaram estrutura esbranquiçada e esponjosa. 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Para o criogel de troca catiônica calculou-se também o grau da enxertia (34,15%), a densidade de ligação (1,65 x 10 -3 mol/Kg), o rendimento da enxertia (4%) e a capacidade iônica de ligação (582,74 x 10 -3 mol Na+ /Kg criogel seco ). Na etapa de captura da lisozima, a proteína purificada apresentou pureza média de 90%, fator de purificação igual a 19,42 e rendimento de 30,07%. O efeito da variação do pH sobre o rendimento e a concentração na captura da avidina foi avaliado, sendo que em pH 9,0 maior rendimento médio foi obtido (46,8%) e em pH 10,0 maior concentração média (0,0043 mg/mL) foi recuperada. A lisozima foi purificada satisfatoriamente através da utilização do criogel funcionalizado com o TRIS, evidenciando que o ligante é realmente específico para essa proteína. O novo protocolo para purificação da avidina permitiu que fossem alcançados rendimento e pureza superiores à maioria dos trabalhos relatados na literatura para a mesma proteína, além disso, o protocolo utilizado nesse trabalho utilizou um número de etapas reduzido, bem como reagentes baratos (que conferiram funcionalização à matriz), viabilizando a utilização do mesmo para purificação da proteína e caracterizando-o como uma técnica rápida e de baixo custo.The various technological properties of avidin and lysozyme facilitate the development of techniques for the purification of these proteins from egg white. It is desirable that the processes for purifying the proteins have a number of reduced steps that be low cost, in addition to having efficiency in the separation and high purity of the purified proteins. The use of ion exchange chromatography for the purification of lysozyme has the drawback of the presence of avidin in the lysozyme fractions. This occurs because there is a similarity between the isoelectric point (pI) of proteins. In the purification process of avidin, affinity chromatography becomes infeasible. First because of the high cost of the binder and second because of the low life of the chromatographic matrix. In this study, a supermacroporous cryogel activated with tris hydroxymethyl aminomethane (TRIS) was used to capture egg white lysozyme. In the second stage of this study, cation exchange chromatography was performed using an AMPSA (2- acrylamido2-methyl-1-propanesulfonic acid) activated cryogel to capture egg white avidin. The cryogels used at this stage had a spongy, whitish structure. The matrix used to capture the lysozyme had a porosity equal to 0.79 and the one used to capture the avidin 0.90, both presented low resistance to the flow as well as low axial dispersion. The swelling capacity, the degree of expansion for cryogel activated with TRIS and AMPSA were, respectively 15.15 kg / kg and 18.34 L / kg; 19.56 kg / kg and 21.05 L / kg. The coefficient of axial dispersion ranged from 0.0954 to 0.739 cm 2 / min for the affinity cryogel and from 0.0954 to 5958 cm 2 / min for the cation exchange cryogel. The equivalent height at theorical plates (HETP) was between 0.100 and 0.148 cm for the affinity cryogel and 0.122 to 0.168 cm for the cation exchange cryogel. The affinity matrix showed permeability to the flow of 3.34 x 10 -13 m 2 and the cation exchange of 2.0 x 10 -13 m 2 . For the cation exchange cryogel the density (1.65 x 10 -3 mol / kg), the grafting yield (4%) and the ionic bond strength (582, 74 x 10 -3 mol Na+ /Kg crygel ). In the lysozyme capture step, the purified protein had a mean purity of 90%, a purification factor of 19.42 and a yield of 30.07%. The effect of pH variation on yield and concentration on avidin capture was evaluated, and at pH 9.0 higher average yield was obtained (46.8%) and at pH 10,0 higher mean concentration (0.0043 mg / mL) was found. Lysozyme was satisfactorily purified by the use of TRIS-functionalized cryogel, evidencing that the linker is actually specific for this protein. The new protocol for purification of avidin allowed higher yield and purity to be achieved than most of the literature reported for the same protein, and the protocol used in this work used a reduced number of steps as well as cheap reagents (which confer functionalization to the matrix), making possible the use of the same for purification of the protein and characterizing it as a fast and low cost technique.Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e TecnológicoporUniversidade Federal de ViçosaProteínas - PurificaçãoAvidinaLisozimaEngenharia de AlimentosDesenvolvimento de uma estratégia de purificação de avidina e lisozima da clara de ovoDevelopment of a strategy for the purification of avidin and lysozyme egg whiteinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisUniversidade Federal de ViçosaDepartamento de Tecnologia de AlimentosMestre em Ciência e Tecnologia de AlimentosViçosa - MG2018-03-22Mestradoinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:LOCUS Repositório Institucional da UFVinstname:Universidade Federal de Viçosa (UFV)instacron:UFVORIGINALtexto completo.pdftexto completo.pdftexto completoapplication/pdf1239702https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/24299/1/texto%20completo.pdf0a81fd15ac6103eef7e95d5cabaa61d0MD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/24299/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52123456789/242992019-04-04 10:52:44.197oai:locus.ufv.br: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Repositório InstitucionalPUBhttps://www.locus.ufv.br/oai/requestfabiojreis@ufv.bropendoar:21452019-04-04T13:52:44LOCUS Repositório Institucional da UFV - Universidade Federal de Viçosa (UFV)false |
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