Efeitos de processamento por ultrassom sobre técnico-funcionalidades de concentrados proteicos de ervilha
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Data de Publicação: | 2020 |
Tipo de documento: | Dissertação |
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Texto Completo: | https://locus.ufv.br//handle/123456789/27907 |
Resumo: | As novas tendências de consumo voltadas para a saúde e preocupações ambientais tornam as proteínas de ervilha uma fonte proteica promissora, uma vez que apresentam características nutricionais e técnico-funcionais comparáveis a outras proteínas de boa qualidade. Neste trabalho, foi avaliada a influência do ultrassom de alta intensidade (HUS) e diferentes valores de pHs sobre as propriedades físico-químicas, digestibilidade in vitro e propriedades emulsificantes do concentrado de proteína de ervilha (CPE). As dispersões proteicas foram tratadas com ultrassom, sob diferentes condições, de modo que o input de energia aplicado ao sistema fosse o mesmo (240 kJ). Além disso, foi avaliada a influência dos pHs: 2,8, 4,3, 6,8 e sem ajuste de pH (~ 8,5), em cada tratamento com ultrassom. Nos tratamentos com ultrassom de 412.5 W/581.82 s; 487,5 W/492,31 s; 562,5 W/426,66 s ocorreu aumento da dispersibilidade proteica (no pH 2,8 e sem ajuste de pH) e exposição das superfícies hidrofóbicas (pH 4,3; 6,8 e sem ajuste de pH) e grupos sulfidrilas (pH 4,3 e 6,8), além de redução do diâmetro médio dos agregados proteicos (pH 2,8; 6,8 e sem ajuste de pH). Entretanto, os binômios potência/tempo de 637,5 W/376,47 s; 712,5W/336,84 s podem promover a formação de rearranjos estruturais e, consequentemente, a geração de agregados proteicos. A digestibilidade in vitro dos CPEs também foi melhorada pelo tratamento com HUS. Nas propriedades emulsificantes, o pH exerceu a maior influência nos resultados, sendo que os sistemas com valor de pH 2,8 e sem ajuste de pH produziram emulsões mais estáveis. Além disso, o tratamento com ultrassom melhorou a capacidade emulsificante e diminuiu o índice de cremeação das emulsões no pH 6,8. Assim, a aplicação do ultrassom em combinações de potência/tempo até 562,5 W/4266 s é uma tecnologia promissora a ser utilizada pela indústria alimentícia, pois promove alterações físico-químicas e de digestibilidade nas proteínas das ervilhas, além de melhorar as propriedades emulsificantes. Palavras-chave: Proteína de ervilha. Ultrassom. Emulsão. Digestibilidade in vitro. |
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Coimbra, Jane Sélia dos ReisVieira, Érica Nascif RufinoOliveira, Ana Paula Hanke dehttp://lattes.cnpq.br/8457481144847445Oliveira, Eduardo Basílio de2021-06-18T18:05:57Z2021-06-18T18:05:57Z2020-02-27OLIVEIRA, Ana Paula Hanke de. Efeitos de processamento por ultrassom sobre técnico-funcionalidades de concentrados proteicos de ervilha. 2020. 88 f. Dissertação (Mestrado em Ciência e Tecnologia de Alimentos) - Universidade Federal de Viçosa, Viçosa. 2020.https://locus.ufv.br//handle/123456789/27907As novas tendências de consumo voltadas para a saúde e preocupações ambientais tornam as proteínas de ervilha uma fonte proteica promissora, uma vez que apresentam características nutricionais e técnico-funcionais comparáveis a outras proteínas de boa qualidade. Neste trabalho, foi avaliada a influência do ultrassom de alta intensidade (HUS) e diferentes valores de pHs sobre as propriedades físico-químicas, digestibilidade in vitro e propriedades emulsificantes do concentrado de proteína de ervilha (CPE). As dispersões proteicas foram tratadas com ultrassom, sob diferentes condições, de modo que o input de energia aplicado ao sistema fosse o mesmo (240 kJ). Além disso, foi avaliada a influência dos pHs: 2,8, 4,3, 6,8 e sem ajuste de pH (~ 8,5), em cada tratamento com ultrassom. Nos tratamentos com ultrassom de 412.5 W/581.82 s; 487,5 W/492,31 s; 562,5 W/426,66 s ocorreu aumento da dispersibilidade proteica (no pH 2,8 e sem ajuste de pH) e exposição das superfícies hidrofóbicas (pH 4,3; 6,8 e sem ajuste de pH) e grupos sulfidrilas (pH 4,3 e 6,8), além de redução do diâmetro médio dos agregados proteicos (pH 2,8; 6,8 e sem ajuste de pH). Entretanto, os binômios potência/tempo de 637,5 W/376,47 s; 712,5W/336,84 s podem promover a formação de rearranjos estruturais e, consequentemente, a geração de agregados proteicos. A digestibilidade in vitro dos CPEs também foi melhorada pelo tratamento com HUS. Nas propriedades emulsificantes, o pH exerceu a maior influência nos resultados, sendo que os sistemas com valor de pH 2,8 e sem ajuste de pH produziram emulsões mais estáveis. Além disso, o tratamento com ultrassom melhorou a capacidade emulsificante e diminuiu o índice de cremeação das emulsões no pH 6,8. Assim, a aplicação do ultrassom em combinações de potência/tempo até 562,5 W/4266 s é uma tecnologia promissora a ser utilizada pela indústria alimentícia, pois promove alterações físico-químicas e de digestibilidade nas proteínas das ervilhas, além de melhorar as propriedades emulsificantes. Palavras-chave: Proteína de ervilha. Ultrassom. Emulsão. Digestibilidade in vitro.New consumption trends focused on health and environmental concerns make pea proteins a promising protein source, since they have nutritional and technical-functional characteristics comparable to other good quality proteins. In this work, the influence of high intensity ultrasound (HUS) and different pH values on the physicochemical properties, in vitro digestibility and emulsifying properties of pea protein concentrate (PPC) were evaluated. The protein dispersions were treated with ultrasound, under different conditions, so that the energy input applied to the system was the same (240 kJ). In addition, the influence of pHs: 2.8, 4.3, 6.8 and without pH adjustment (~ 8.5) was evaluated in each treatment with ultrasound. In the 412.5 W/581.82 s ultrasound treatments; 487.5 W/492.31 s; 562.5 W/426.66 s there was an increase in protein dispersibility (at pH 2.8 and without pH adjustment) and exposure to hydrophobic surfaces (pH 4.3; 6.8 and without pH adjustment) and sulfhydryl groups ( pH 4.3 and 6.8), in addition to a reduction in the average diameter of protein aggregates (pH 2.8; 6.8 and without pH adjustment). However, the power/time binomial of 637.5 W/376.47 s; 712.5W/336.84 s can promote the formation of structural rearrangements and, consequently, the generation of protein aggregates. The in vitro digestibility of PPCs was also improved by treatment with HUS. In the emulsifying properties, the pH exerted the greatest influence on the results, and the systems with pH value of 2.8 and without pH adjustment produced more stable emulsions. In addition, ultrasound treatment improved the emulsifying capacity and decreased the emulsion creams index at pH 6.8. Thus, the application of ultrasound in power/time combinations up to 562.5 W/426.6 s is a promising technology to be used by the food industry, as it promotes physico-chemical and digestibility changes in pea proteins, in addition to improving the properties emulsifiers. Keywords: Pea protein, Ultrasound, Emulsions, In vitro digestibility.Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e TecnológicoporUniversidade Federal de ViçosaProteínasErvilhaEmulsoẽsUltrassomDigestibilidade de proteínaQuímica, Física, Físico-Química e Bioquímica dos Alimentos e das Matérias Primas AlimentaresEfeitos de processamento por ultrassom sobre técnico-funcionalidades de concentrados proteicos de ervilhaEffects of ultrasound processing on technical features of pea protein concentrateinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisUniversidade Federal de ViçosaDepartamento de Tecnologia de AlimentosMestre em Ciência e Tecnologia de AlimentosViçosa - MG2020-02-27Mestradoinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:LOCUS Repositório Institucional da UFVinstname:Universidade Federal de Viçosa (UFV)instacron:UFVORIGINALtexto completo.pdftexto completo.pdftexto completoapplication/pdf2415186https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/27907/1/texto%20completo.pdf0789b1084650a93b5dea2a14b282a13aMD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/27907/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52123456789/279072022-06-28 13:40:10.499oai:locus.ufv.br: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Repositório InstitucionalPUBhttps://www.locus.ufv.br/oai/requestfabiojreis@ufv.bropendoar:21452022-06-28T16:40:10LOCUS Repositório Institucional da UFV - Universidade Federal de Viçosa (UFV)false |
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