Caracterização do mutante da hidrofobina hydA de Fonsecaea pedrosoi
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Data de Publicação: | 2019 |
Tipo de documento: | Trabalho de conclusão de curso |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Biblioteca Digital de Monografias da UnB |
Texto Completo: | https://bdm.unb.br/handle/10483/28591 |
Resumo: | Trabalho de Conclusão de Curso (graduação)—Universidade de Brasília, Faculdade de Ceilândia, 2019. |
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Pinheiro, Nathália CarvalhoMatos, Larissa FernandesPINHEIRO, Nathália Carvalho. Caracterização do mutante da hidrofobina hydA de Fonsecaea pedrosoi. 2019. 55 f., il. Trabalho de Conclusão de Curso (Bacharelado em Farmácia)—Universidade de Brasília, Brasília, 2019.https://bdm.unb.br/handle/10483/28591Trabalho de Conclusão de Curso (graduação)—Universidade de Brasília, Faculdade de Ceilândia, 2019.O gene hydA produz uma proteína hidrofóbica da classe das hidrofobinas. As hidrofobinas são um grupo de proteínas de baixo peso molecular que apresentam em sua constituição vários aminoácidos hidrofóbicos, quatro pontes dissulfeto e oito resíduos de cisteína em padrão conservado. A camada hidrofóbica produzida por essas proteínas medeiam interações entre o fungo e ambiente, exercendo papéis no ciclo de vida e na patogenicidade dos fungos, além de modular a resposta imune do hospedeiro. Por meio da construção de um mutante knock out, foi possível analisar o papel do gene hydA na biologia e patogenicidade de Fonsecaea pedrosoi, o principal agente etiológico da comoblastomicose. Mediante a construção de uma árvore filogenética foi possível identificar alta similaridade de HydA com hidrofobinas de classe 1, porém por microscopia eletrônica de varredura não foi observada a presença de rodlet na superfíce do conídio de F. pedrosoi. A ausência do gene proporcionou alterações na superfície e na morfologia do conídio o que pode ter contribuído para alterar o caráter hidrofóbico do conídio, visto que apresentaram maior afinidade pela água. Essas alterações não influenciaram na susceptibilidade a agentes osmóticos e estressores da parede com exceção ao SDS em que o mutante se mostrou mais resistente. Por microscopia de fluorescência, identificou-se que a expressão da proteína HydA parece ser conídio-específica. É provável que HydA não exerça um papel imunoprotetor na CBM, mas promove modulação da IL-10. Nessa perspectiva, apesar de HydA parecer não desempenhar um papel importante na imunoproteção é essencial para estrutura, morfogênese e hidrofobicidade do conídio de F.pedrosoiSubmitted by Luanna Maia (luanna@bce.unb.br) on 2021-09-17T12:06:45Z No. of bitstreams: 1 2019_NathaliaCarvalhoPinheiro_tcc.pdf: 1707072 bytes, checksum: e5ca871434337557c8f908a6b3493cdb (MD5)Approved for entry into archive by Luanna Maia (luanna@bce.unb.br) on 2021-09-17T12:07:08Z (GMT) No. of bitstreams: 1 2019_NathaliaCarvalhoPinheiro_tcc.pdf: 1707072 bytes, checksum: e5ca871434337557c8f908a6b3493cdb (MD5)Made available in DSpace on 2021-09-17T12:07:08Z (GMT). No. of bitstreams: 1 2019_NathaliaCarvalhoPinheiro_tcc.pdf: 1707072 bytes, checksum: e5ca871434337557c8f908a6b3493cdb (MD5)The hydA gene produces a hydrophobic protein of the hydrophobin class. Hydrophobins are a group of low molecular weight proteins that have in their constitution several hydrophobic amino acids, four disulfide bridges and eight conserved cysteine residues. The hydrophobic layer produced by these proteins mediated interactions between the fungi and the environment playing role in the fungi life cycle and pathogenicity also modulating the host immune response. Through the construction of a knock out mutant, it was possible to analyze the functions of the hydA gene in the biology and pathogenicity of Fonsecaea pedrosoi, the main etiological agent of comoblastomycosis. Through the construction of a phylogenetic tree it was possible to identify high similarity of HydA with class 1 hydrophobins. However, by scanning electron microscopy the presence of rodlet on the surface of F. pedrosoi conidial was not observed.The absence of the gene led to changes in the surface and morphology of the conidial, which may have contributed to alter the hydrophobic character of the conidial because they showed great affinity for water and easy wettability. These changes did not influence the susceptibility to osmotic agents and wall stressors except for the SDS that the mutant was more resistant. By flourescence microscopy, it was identified that HydA protein expression appears to be conidial-specific. It is likely that HydA does not play an immunoprotective role in CBM, but promotes IL-10 modulation.Therefore, although HydA does not appear to play an important role in immunoprotection, it is essential for the structure, morphogenesis and hydrophobicity of F .pedrosoi conidial.A concessão da licença deste item refere-se ao termo de autorização impresso assinado pelo autor que autoriza a Biblioteca Digital da Produção Intelectual Discente da Universidade de Brasília (BDM) a disponibilizar o trabalho de conclusão de curso por meio do sítio bdm.unb.br, com as seguintes condições: disponível sob Licença Creative Commons 4.0 International, que permite copiar, distribuir e transmitir o trabalho, desde que seja citado o autor e licenciante. Não permite o uso para fins comerciais nem a adaptação desta.info:eu-repo/semantics/openAccessFungos patogênicosMicosesCaracterização do mutante da hidrofobina hydA de Fonsecaea pedrosoiinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesis2021-09-17T12:07:08Z2021-09-17T12:07:08Z2019porreponame:Biblioteca Digital de Monografias da UnBinstname:Universidade de Brasília (UnB)instacron:UNBLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain1817http://bdm.unb.br/xmlui/bitstream/10483/28591/2/license.txt21554873e56ad8ddc69c092699b98f95MD52ORIGINAL2019_NathaliaCarvalhoPinheiro_tcc.pdf2019_NathaliaCarvalhoPinheiro_tcc.pdfapplication/pdf1707072http://bdm.unb.br/xmlui/bitstream/10483/28591/1/2019_NathaliaCarvalhoPinheiro_tcc.pdfe5ca871434337557c8f908a6b3493cdbMD5110483/285912021-09-17 09:07:08.255oai:bdm.unb.br:10483/28591w4kgbmVjZXNzw6FyaW8gY29uY29yZGFyIGNvbSBhIGxpY2Vuw6dhIGRlIGRpc3RyaWJ1acOnw6NvIG7Do28tZXhjbHVzaXZhLAphbnRlcyBxdWUgbyBkb2N1bWVudG8gcG9zc2EgYXBhcmVjZXIgbmEgQmlibGlvdGVjYSBEaWdpdGFsIGRhIFByb2R1w6fDo28gCkRpc2NlbnRlIGRhIFVuaXZlcnNpZGFkZSBkZSBCcmFzw61saWEuIFBvciBmYXZvciwgbGVpYSBhCmxpY2Vuw6dhIGF0ZW50YW1lbnRlLiBDYXNvIG5lY2Vzc2l0ZSBkZSBhbGd1bSBlc2NsYXJlY2ltZW50byBlbnRyZSBlbQpjb250YXRvIGF0cmF2w6lzIGRlOiBiZG1AYmNlLnVuYi5iciBvdSAzMTA3LTI2ODcuCgpMSUNFTsOHQSBERSBESVNUUklCVUnDh8ODTyBOw4NPLUVYQ0xVU0lWQQoKQW8gYXNzaW5hciBlIGVudHJlZ2FyIGVzdGEgbGljZW7Dp2EsIG8vYSBTci4vU3JhLiAoYXV0b3Igb3UgZGV0ZW50b3IgZG9zCmRpcmVpdG9zIGRlIGF1dG9yKToKCmEpIENvbmNlZGUgw6AgVW5pdmVyc2lkYWRlIGRlIEJyYXPDrWxpYSBvIGRpcmVpdG8gbsOjby1leGNsdXNpdm8gZGUKcmVwcm9kdXppciwgY29udmVydGVyIChjb21vIGRlZmluaWRvIGFiYWl4byksIGNvbXVuaWNhciBlL291CmRpc3RyaWJ1aXIgbyBkb2N1bWVudG8gZW50cmVndWUgKGluY2x1aW5kbyBvIHJlc3Vtby9hYnN0cmFjdCkgZW0KZm9ybWF0byBkaWdpdGFsIG91IGltcHJlc3NvIGUgZW0gcXVhbHF1ZXIgbWVpby4KCmIpIERlY2xhcmEgcXVlIG8gZG9jdW1lbnRvIGVudHJlZ3VlIMOpIHNldSB0cmFiYWxobyBvcmlnaW5hbCwgZSBxdWUKZGV0w6ltIG8gZGlyZWl0byBkZSBjb25jZWRlciBvcyBkaXJlaXRvcyBjb250aWRvcyBuZXN0YSBsaWNlbsOnYS4gRGVjbGFyYQp0YW1iw6ltIHF1ZSBhIGVudHJlZ2EgZG8gZG9jdW1lbnRvIG7Do28gaW5mcmluZ2UsIHRhbnRvIHF1YW50byBsaGUgw6kKcG9zc8OtdmVsIHNhYmVyLCBvcyBkaXJlaXRvcyBkZSBxdWFscXVlciBvdXRyYSBwZXNzb2Egb3UgZW50aWRhZGUuCgpjKSBTZSBvIGRvY3VtZW50byBlbnRyZWd1ZSBjb250w6ltIG1hdGVyaWFsIGRvIHF1YWwgbsOjbyBkZXTDqW0gb3MKZGlyZWl0b3MgZGUgYXV0b3IsIGRlY2xhcmEgcXVlIG9idGV2ZSBhdXRvcml6YcOnw6NvIGRvIGRldGVudG9yIGRvcwpkaXJlaXRvcyBkZSBhdXRvciBwYXJhIGNvbmNlZGVyIMOgIFVuaXZlcnNpZGFkZSBkZSBCcmFzw61saWEgb3MgZGlyZWl0b3MKcmVxdWVyaWRvcyBwb3IgZXN0YSBsaWNlbsOnYSwgZSBxdWUgZXNzZSBtYXRlcmlhbCBjdWpvcyBkaXJlaXRvcyBzw6NvIGRlCnRlcmNlaXJvcyBlc3TDoSBjbGFyYW1lbnRlIGlkZW50aWZpY2FkbyBlIHJlY29uaGVjaWRvIG5vIHRleHRvIG91CmNvbnRlw7pkbyBkbyBkb2N1bWVudG8gZW50cmVndWUuCgpTZSBvIGRvY3VtZW50byBlbnRyZWd1ZSDDqSBiYXNlYWRvIGVtIHRyYWJhbGhvIGZpbmFuY2lhZG8gb3UgYXBvaWFkbwpwb3Igb3V0cmEgaW5zdGl0dWnDp8OjbyBxdWUgbsOjbyBhIFVuaXZlcnNpZGFkZSBkZSBCcmFzw61saWEsIGRlY2xhcmEgcXVlCmN1bXByaXUgcXVhaXNxdWVyIG9icmlnYcOnw7VlcyBleGlnaWRhcyBwZWxvIHJlc3BlY3Rpdm8gY29udHJhdG8gb3UKYWNvcmRvLgoKQSBVbml2ZXJzaWRhZGUgZGUgQnJhc8OtbGlhIGlkZW50aWZpY2Fyw6EgY2xhcmFtZW50ZSBvKHMpIHNldSAocykgbm9tZSAocykKY29tbyBvIChzKSBhdXRvciAoZXMpIG91IGRldGVudG9yIChlcykgZG9zIGRpcmVpdG9zIGRvIGRvY3VtZW50bwplbnRyZWd1ZSwgZSBuw6NvIGZhcsOhIHF1YWxxdWVyIGFsdGVyYcOnw6NvLCBwYXJhIGFsw6ltIGRhcyBwZXJtaXRpZGFzIHBvcgplc3RhIGxpY2Vuw6dhLgo=Biblioteca Digital de Monografiahttps://bdm.unb.br/PUBhttp://bdm.unb.br/oai/requestbdm@bce.unb.br||patricia@bce.unb.bropendoar:115712021-09-17T12:07:08Biblioteca Digital de Monografias da UnB - Universidade de Brasília (UnB)false |
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