Purification and characterization of a beta-Glucanase produced by Trichoderma harzianum showing biocontrol potential

• Autor(a) principal: Marco, Janice Lisboa de
• Data de Publicação: 2007
• Outros Autores: Felix, Carlos Roberto
• Tipo de documento: Artigo
• Idioma: eng
• Título da fonte: Repositório Institucional da UnB
• Texto Completo: http://repositorio.unb.br/handle/10482/27090; https://dx.doi.org/10.1590/S1516-89132007000100003
• topic: Trichoderma harzianum; Enzimas

Uma beta-1,3-glucanase foi produzida por Trichoderma harzianum em cultura contendo quitina como fonte de carbono. Duas proteínas com atividade de beta-1,3-glucanase foram purificadas através de cromatografia de interação hidrofóbica. As massas moleculares destas proteínas foram de 29 kDa e 36 kDa. A proteína de 36 kDa foi caracterizada quanto à influência das condições de pH e temperatura. A atividade máxima foi encontrada em pH 5,0 e temperatura de 50ºC. A proteína purificada mostrou-se muito sensível à temperatura. Aproximadamente 60% da atividade original foi perdida por incubação da proteína a 45ºC, 50ºC e 60ºC, por 30 min. O K M aparente e a Vmax para hidrólise de laminarina em pH 5,0 à 37ºC, foram de 0,099 mg de açúcar redutor/mL e 0,3 mg de açúcar redutor/min.mL, respectivamente. Esta enzima mostrou-se insensível a compostos orgânicos e íons metálicos, exceto íon férrico o qual em uma concentração de 1 mM, inibiu em aproximadamente 100% a atividade da enzima. Ao contrário de outras enzimas hidrolíticas (quitinase e protease) produzidas pelo mesmo isolado 1051 de T. harzianum, a beta-1,3-glucanase descrita aqui não afetou a integridade da parede celular do fitopatógeno Crinipellis perniciosa.